Карбоангидразы кругового дихроизма

Со + Фосфатаза представляет особый интерес, так как электронный спектр Со(II) дает возможность судить о геометрии координации в активном центре. Видимый спектр Со2+-фермента имеет необычный вид [48, 55], и для него характерны максимумы при 640, 610, 555 и 510 нм. Молярные коэффициенты поглощения при этих длинах волн равны соответственно 250, 210, 350 и 280. Эта картина похожа на наблюдаемую для Со (II)-карбоангидразы (гл. 16). Она не отвечает ни октаэдрической, ни тетраэдрической координации лигандов Со П). В некоторой степени похожие спектры получены для пятикоординационных комплексов кобальта с расположением лигандов в вершинах псевдотригональ-ной бипирамиды [56, 57], хотя в случае фермента расщепление полос более выражено, что свидетельствует о пониженной снм мет-рии [48]. Спектры кругового дихроизма в видимой области сложны [48, 55]. Спектры ЭПР присоединенного к фосфатазе иона Сц2+ указывают на изменение его окружения при связывании второго иона этого металла [50]. [c.637]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология