Карбоангидраза

Несомненно, что с химической точки зрения Zn + в ферментах выполняет роль льюисовской кислоты, создающей локализованный центр положительного заряда вблизи нуклеофильного центра субстрата . Эта функция иона металла обсуждается в разд. Г,4 при рассмотрении карбоксипептидазы (рис. 7-3). Ионы цинка необходимы также для функционирования термолизина (разд. Г,4), дипептидаз, щелочной фосфатазы (разд. Д,1), РНК-полимераз, ДНК-полимераз , карбоангидразы (рис. 7-8), альдолаз класса П (разд. К,2, в), некоторых алкогольдегидрогеназ (гл. 8, разд. 3,2) и супероксид-дисмутазы (дополнение 10-3). Известно, что цинк связывается и с гексамерами инсулина (рис. 4-13,В). [c.142]

Сравните свойства и механизм действия трипсина, пепсина и карбоксипептидазы карбоксипептидазы и карбоангидразы фруктозодн-фосфат-альдолазы и ацетоацетатдекарбоксилазы. [c.180]

Равновесие СО2—Н2О имеет значение в биологии. В крови его установление ускоряется ферментом карбоангидразой. [c.561]

В работе [16] предложена следующая схема ингибирования карбоангидразы цианид-анионами [c.237]

Для оценки действия различных ферментов введено понятие молекулярной активности, которая определяется числом молекул субстрата, превращающихся под действием одной молекулы фермента в одну минуту. Самым активным из известных ферментов является карбоангидраза, молекулярная активность которой составляет 36 млн. молекул в минуту. [c.296]

Ионы цинка 2п(Н20)4" бесцветны, они образуются при растворении цинка в кислоте. Для бактерий они ядовиты, и их используют как дезинфицирующее средство. Ионы цинка — одни из ионов металлов, необходимых в небольших количествах людям (как и всем животным) для поддержания здоровья. Нормальная суточная доза для взрослого человека составляет 10—15 мг это количество человек получает главным образом с мясом и в меньшей мере с фруктами и овощами. Ион цинка служит коферментом ряда ферментов, в том числе карбоангидразы человека (в эритроцитах) и алкогольдегидрогеназы человека (в печени). [c.569]

К ннм относятся пептидазы, карбоангидразы, фосфатазы, карбоксилазы, трансферазы, синтетазы и др. [c.363]

Цинк — составная часть дыхательного фермента карбоангидразы. При недостатке его в почве разрушаются так называемые ростовые вещества растений — ауксины. Цинковое голодание иногда наблюдается на песчаных, супесчаных, гравийных и карбонатных почвах у кукурузы, бобовых, плодовых и цитрусовых. В качестве микроудобрений применяют промышленные отходы, содержащие соли цинка. [c.312]

Рис. 72. Зависимость скорости распада НСО под действием фермента карбоангидразы от концентрации субстрата Е1 координатах ш, ш/ при 0, 5 С и pH 7,3 (по данным Дево и Кистяковского)

Многие ферменты представляют собой сложные белки, образованные простым белком — апоферментом ( апо означает вне, отдельно от ) и одной (или более) молекулой или ионом, называемыми кофер-ментами. Некоторые коферменты являются ионами металлов. Примером может служить карбоангидраза в эритроцитах человека. Ее апо-фермент имеет молекулярную массу 28 000. Апофермент соединяется с одним ионом цинка (Zn2+) и образует активный фермент, который ка- [c.396]

Какой кофермент карбоангидразы Амилазы [c.427]

Рентгеноструктурные исследования карбоангидразы свидетельствуют о том, что активный центр состоит из трех имидазольных лигандов, которые искажают тетраэдрическую координацию иона 2п(П). Среди предложенных молекулярных моделей следует отметить аналогичную геометрию для производного трис-(имидазолил)-метана. Бреслоу и сотр. [218] синтезировали трис[4(5-имидазолил]карбииол (4-ТИК) и трис[2-имидазолил]карбинол (2-ТИК) в качестве моделей цинк-связывающего центра в карбоангидразе и щелочной фосфатазе. [c.344]

Карбоангидраза — фермент, катализирующий реакцию образования и распада угольной кислоты. К. содержится только в животных тканях, обеспечивает удаление из организма животного СОг, образующегося в процессе тканевого дыхания. Карбогидразы — ферменты, катализирующие реакцию гидролиза и синтеза углеводов. К. входят в состав пищеварительных соков, присутствуют в клетках животных, растений и микроорганизмов. [c.63]

Если эту реакцию проводить в отсутствие катализатора, то на нее потребуется несколько секунд [Ю1] кажущаяся константа скорости первого порядка составляет - 0,03 с при 25 °С. Когда этот процесс протекает в клетках, он часто ускоряется. Специфический катализатор, карбоангидраза,— широко распространенный фермент, проявляющий особенно высокую активность в клетках и тканях, участвующих в процес- [c.140]

Весь белок 258 Карбоангидраза [295, 296] 2,4 [c.109]

Как уже отмечалось, реакция (Х,2) между Oj и водой может быть ускорена каталитически. Не считая карбоангидразы—энзима, присутствующего в крови, наиболее эффективными катализаторами являются анионы некоторых слабых кислот. Каталитическое действие различных анионов рассмотрено Шарма и Данквертсом Отметим, что данные Деннарда и Уиллиамса неточны, так как при обработке исходных экспериментальных измерений был допущен ряд ошибок. [c.243]

Электронный спектр приносит особую пользу при определении координационного числа и расположения лигандов в металлофермен-тах. Электронный спектр карбоангидразы, в которой цинк(11) заменен на кобальт(П), показывает, что ион металла находится в центре искаженного тетраэдра [40]. Однако, когда проводятся такие исследования, необходимо особенно тщательно убедиться, что структура фермента не меняется при замене металла. Если фермент при этом остается активным, то можно до некоторой степени быть уверенным, что структура его не изменилась. В указанном примере последующий рентгеноструктурный анализ подтвердил, что лпганды группируются вокруг цинка(11) в виде искаженного тетраэдра. Проводя интерпертацию видимого спектра эритрокупреина — белка, содержащего медь 11), авторы работы [40] пришли к выводу, что в данной системе координируются по крайней мере четыре азотсодержащих донорных лиганда. [c.108]

На рис. 72 приведена зависимость начальной скорости распада НСОз" на СО2 и ОН под действием фермента карбоангидразы от на-1 альной концентрации НСО" в координатах w, w/s. Из наклона прямой линии можно определить величину /См = 0,224 ноль/л, а из величины отрезка, отсекаемого на оси ординат, Штах = [c.259]

Другое направление в развитии сульфамидотерапии берет свое начало с обнаруженного в клиниках при лечении инфекционных заболеваний сульфаниламидными препаратами метаболического ацидоза, связанного с ингибированием карбоангидразы. Дальнейшее исследование процесса подкисления мочи при использовании сульфаниламидов позволило выявить роль карбоангидразы в ре-нальном транспорте , установить требования к структуре сульфамидов, ингибирующих этот фермент. Сульфамидное производное тиадиазола под названием фонурит (в СССР диакарб) (XXIII) нашло практическое применение в ме- [c.92]

Другой важный фермент—карбоангидраза, катализирующая превращение диоксида углерода в бикарбонат-ион. Это цинкзави-симый фермент, необходимый для проникновения СО2 в кровь [c.344]

Реакция идет без катализаторов, однако в условиях нормального протекания жизненных процессов требуется ее ускорение. Последнее достигается в результате катализа ее цинксодержащим ферментом,— карбоангидразой. Этот фермент встречается в трех формах, имеет молекулярную массу 30 000 в состав его входят 260 аминокислотных остатков. В макромолекуле металлофермен-та имеется довольно глубокая полость, внутренняя поверхность которой покрыта гидрофобными группами аминокислотных остатков. В глубине полости находится необходимый для осуществления реакции (а) ион цинка, связанный с тремя остатками гистидина через имидазольные группы. Четвертое координационное место занято, по-видимому, молекулой воды или гидроксидионом. [c.571]

К A. . относятся ингибиторы холинэстеразы (см. Лити-холииэстеразиые средства), моноаминооксидазы (напр., ниаламид см. Антидепрессанты) и карбоангидразы (иапр., диакарб, см. Диуретические средства) Ряд А.с. используют в тех случаях, когда заболевание связано с активацией ферментных процессов, в частности протеолиза и фибринолиза. Большинство таких А. с.-полипептиды, блокирующие сразу неск. родственных ферментов (напр., плазмин, трипсин и др. протеазы). Более специфичны низкомол. ингибиторы фибринолиза, напр. -аминокапроновая к-та. [c.183]

Гемоглобин обладает также другим замечательным свойством, которое делает его еще более эффективным переносчиком кислорода. Если гемоглобин присоединяет кислород при pH 7,4, то он отщепляет 0,6 моля ионов Н+ на каждую связанную молекулу кислорода. В легких ионы Н+, освобожденные гемоглобином, реагируют с бикарбонатными ионами, образуя кислоту Н2СО3, которая диссоциирует с выделением двуокиси углерода последняя диффундирует в воздушное пространство внутри легких. Диссоциация Н2СО3 на Н2О и СО2 протекает медленно по сравнению со скоростью потока крови в легких в красных кровяных тельцах эта реакция катализируется ферментом карбоангидразой. В капиллярах идет обратный процесс образовавшаяся в результате метаболизма СО2 превращается в угольную кислоту Н2СО3, которая диссоциирует на НСО -и Н+. Ион Н+ адсорбируется гемоглобином поглощение Н+ является частью суммарной реакции выделения кислорода из гемоглобина. Этот так называемый эффект Бора объясняется тем, что константы кислотной диссоциации оксигемоглобина отличаются от соответствующих констант дезоксигемоглобина. [c.233]

Число оборотов для ферментов варьируют от 1 до 10 с . Трипсин, химотрипсин и многие внутриклеточные ферменты имеют число оборотов 10 с Ч К наиболее быстро действующим ферментам относятся каталаза, которая катализирует превращение Н2О2 в Н2О и О (гл. 10, разд. Б, 6), карбоангидраза [8], катализирующая установление равновесия НгСОз НгО+СОг, и А -3-кетостероидизомераза [9]. Для этих ферментов максимальные значения числа оборотов составляют 2-105 (.-I Сопоставьте эти скорости реакций с теми, которые наблюдаются при проведении типичного органического синтеза в лаборатории. Для ускорения процесса в последнем случае зачастую приходится нагревать реакционную смесь в течение нескольких часов (й< 10 с ). [c.9]

Карбоангидраза — один из наиболее активных среди известных ферментов. Реакция гидратации СО2 при 25 С характеризуется числом оборотов 10 с" . Тот же самый фермент катализирует гидратацию ацетальдегида [уравнение (7-35)], однако эта реакция протекает в ЮОО раз медленнее. Активность контролируется состоянием ионизации группы с p/(a 7. Согласно наиболее распространенной теории, предполагается, что ион цинка связывает молекулу воды и что комплекс Zn—ОН2 теряет протон, образуя Zn+—ОН (процесс потери протона комплексом Zn—ОН2 характеризуется р/Са 7, т. е. необычно низкой величиной р/Са, что, возможно, связано с гидрофобным окружением [104, 104а]). Zn+—ОН по существу представляет собой стабилизированный гидроксильный ион, существующий при тех значениях pH, при которых ОН обычно имеется в очень небольшом количестве. Именно этот гидроксильный ион и присоединяется к СО2 или к альдегидному субстрату. Таким образом, роль Zn + в этом ферменте состоит в генерировании атакующего основания, а не в поляризации карбонильной груп- [c.141]

Реакциям, катализируемым карбоангидразой, родственна реакция присоединения аминогруппы молекулы гемоглобина к СО2 с образованием карбаминогрупп (—ЫН—СОО ) (гл. 4, разд. Д,6). [c.142]

Молекула аконитазы содержит ион двухвалентного железа (Ре +), необходимый для проявления ферментативной активности. Хотя существует предположение о том, что ион железа может участвовать в окис-лительно-Еосстановительном процессе (протекающем по механизму, отличному от рассмотренного выше), более вероятно, что ион железа облегчает присоединение субстрата к ферменту и образование гидроксильного иона аналогично тому, как это было постулировано для иона 2п + в карбоангидразе (разд. 3,2) [120]. [c.150]

Химия (1978) -- [ c.396 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.140 , c.142 , c.173 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.219 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.146 , c.584 , c.597 ]

Нейрохимия Основы и принципы (1990) -- [ c.100 ]

Органическая химия Том1 (2004) -- [ c.131 , c.132 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.299 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.228 , c.229 , c.238 , c.240 , c.296 , c.770 , c.771 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.316 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.182 , c.189 , c.194 , c.207 , c.208 , c.381 , c.382 ]

Неорганическая химия (1987) -- [ c.588 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.94 , c.98 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.105 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.428 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.144 , c.283 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.296 , c.297 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.433 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.193 , c.203 , c.224 , c.257 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.212 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.57 , c.59 , c.286 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.351 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.57 , c.59 , c.286 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.304 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.15 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.0 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.67 , c.68 , c.114 , c.159 , c.162 , c.310 , c.399 , c.403 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.396 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.81 , c.104 , c.114 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология