Папаин относительная устойчивость

В ЭТОМ фрагменте углеводная цепь присоединена к остатку аспарагиновой кислоты. Связь Туг — Asp, входящая в состав недеградированного белка, количественно расщепляется проназой-Р. Однако смесь гликопептидов, образующаяся при расщеплении белка папаином [19J, содержит связь Туг — Asp, устойчивую к действию проназы-Р [12]. Выделение гликопептидов из яичного альбумина иллюстрирует упомянутые трудности. Обработка белка проназой-Р или последовательно пепсином и трипсином вместе с химо-трипсином дает продукты, которые еще содержат различные, но относительно большие количества лейцина и меньшие количества серина и треонина. Эти аминокислоты можно удалить действием карбоксипептидазы, однако только после предварительного замещения свободной аминогруппы карбобензоксирадикалом [12, 20]. Аналогичные проблемы возникают при получении гликопептидов из других белков и, по-видимому, могут быть решены аналогичным путем. [c.241]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология