Энергии свободной изменение при замещении лигандов

Конечно, прямой доступ к иону железа для лигандов закрыт аминокислотами, особенно дистальным гистидином. Как уже отмечалось, один из атомов азота имидазольного кольца гистидина обращен к железу, а другой фактически находится на поверхности, так что этот гетероцикл может работать как своего рода люк, перекрывающий лигандную полость. Поэтому связывание любого лиганда представляет собой сложный процесс, включающий промежуточные изменения конформации белка, например поворот гистидина Е7 вокруг его связи Са —Сз или небольшое искажение структуры спирали Е [161]. Тем не менее скорость связывания кислорода исключительно велика. Константа скорости реакции второго порядка при 20°С для различных миоглобинов находится в интервале 1,0-10 — 1,9-10 дм -моль с [определенные к настоящему времени значения свободной энергии активации для этих процессов составили в трех случаях 23,0, 23,0 и 29,3 кДж/моль (5,5, 5,5 и 7,0 ккал/моль) соответственно], а константы скорости для изолированных, но слегка модифицированных а- и 3-цепей составили 5-10 — 8-10 дм моль с , тогда как для мономерного гемоглобина hironomus получено более высокое значение 3-10 дм -моль 1-с [6]. Для гемоглобйнов кинетика реакции имеет сложный характер вследствие изменений четвертичной структуры, однако константы скорости и в этом случае попадают в интервал 10 — 10 дм моль с . Константы скорости отщепления кислорода составляют 10—70 с , а соответствующие энергии активации равны 80—88 кДж/моль (19—21 ккал/моль) для миоглобинов и 10— 15 с и 67—105 кДж/моль (16—25 ккал/моль) для большинства гемоглобйнов (эти значения сильно зависят от pH). Библиографию по этому вопросу см. в работе [8]. Даже если гистидин существенно уменьшает величину константы скорости, которая была в отсутствие белка, наблюдаемые скорости вполне достаточны для физиологических потребностей. Мутантные гемоглобины, в которых гистидин замещен на аргинин или тирозин, обнаруживают несколько более высокие скорости, особенно в реакциях с СО [8]. Некоторые гемоглобины с очень малыми константами скорости диссоциации ( 10 с 1), которые явно не могут функционировать как переносчики кислорода, встречаются у нематод [91]. [c.163]

Данные табл. 3.4 можно также использовать для предсказания влияния изменения природы уходящей группы на скорость реакций, происходящих по механизму 8 м2 или по механизму 8м1- Если при равновесии некоторый лиганд в сильной степени связан, то предполагается, что координационная связь сильная и не разрывается. Следовательно, скорость реакции замещения будет медленной. Это просто другое приложение линейного соотношения для свободной энергии. Если нуклеофильный реагент более (или [c.128]

Изменения свободной энергии и энтальпии смещаются параллельно со значениями(в воде) для тех случаев, когда заместители не находятся в положениях, при которых возникают стерические затруднения если же имеются 2-замещенные пиридины, то и АН и А заметно менее благоприятны. Изменения энтропии примерно постоянны для каждой группы лигандов и в обоих случаях отрицательны, так как бензол не соль-ватирует комплексы. Большое отрицательное изменение энтропии для первой группы комплексов, может быть, является указанием на заторможенное вращение вокруг связей N1—N из-за образования я-связей. Для второй группы лигандов изменения энтропии еще более неблагоприят- [c.61]

Изменения энтропии, сопровождающие образование бцс-пиридино вых комплексов Ag(I) в водных растворах, также отрицательны (от —12 до —21 энтр. ед.), так как ион Ag(I) не является сильно гидратированным, но эти изменения становятся более благоприятными в ряду ру < 2-Л1е-ру < 2,6-ди-Ме-ру [80] вследствие смещения большего количества воды из окружения катиона. Имеются также термодинамические данные для замещения этилендиамина в его комплексах с Ni(ll) и u(II) на его N-алкильные и N,N -диaлкильныe аналоги в водном растворе [18, 19, 196] и для замеш,ения 4-метил-8-оксихинолина в его комплексах с марганцем, кобальтом, никелем, медью и цинком на 2-метил-8-оксихинолин в 50%-ном диоксановом растворе [151]. Эти данные являются ориентировочными, но, по-видимому, можно заключить, что неблагоприятные изменения свободной энергии обусловлены неблагоприятными изменениями энтальпий, которые сопровождаются небольшими благоприятными изменениями энтропии. Замещение диамина на его С-алкильный аналог, по-видимому, мало сказывается на устойчивости комплексов с протоном, никелем или медью. Небольшое повышение устойчивости может быть следствием в основном благоприятного изменения энтропии, обусловленного усилением влияния лиганда на растворитель с нарушением его структуры [16, 121]. [c.62]

Если способность вещества участвовать в реакциях замещения слишком мала или, иначе говоря, скорость таких реакций меньше, чем скорость переноса электронов, и если по тем или иным причинам не реализуется внешнесферный механизм реакции, тогда скорость реакции окисления-восстановления может определяться скоростью проникновения мостикового лиганда в координационную сферу относительно менее устойчивого компонента. Как правило, кинетика процесса будет подчиняться простому закону скорости реакции второго порядка в том случае, если мала ассоциация в состоянии, предшествующем равновесию. Таким образом, судя только по кинетике реакции, никак нельзя утверждать, что образование мостиковой связи является скоростьопределяющей стадией, однако это можно сделать, определив константу скорости реакции. Фактически она не будет зависеть от природы более стабильных компонентов и, конечно, от изменения общей свободной энергии всей реакции. В качестве примеров можно привести реакции с участиемУ ая ( -конфигурация, константа скорости обмена молекулы воды = 100 с" при 25 °С) и Ки (МНз) ( -конфигурация, константа скорости обмена молекулы = 10 с" ). Этот эффект наиболее ясно виден в реакциях восстановления aq. В табл. 9-3 сравниваются данные, полученные для двух групп реакций. Константы скорости реакций первой группы слабо зависят от природы окислителя и хорошо сопоставимы с константами скорости обмена молекул воды в акво-комплексах У(П). В этом случае [c.196]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология