Выделение гликопептидов

В ЭТОМ фрагменте углеводная цепь присоединена к остатку аспарагиновой кислоты. Связь Туг — Asp, входящая в состав недеградированного белка, количественно расщепляется проназой-Р. Однако смесь гликопептидов, образующаяся при расщеплении белка папаином [19J, содержит связь Туг — Asp, устойчивую к действию проназы-Р [12]. Выделение гликопептидов из яичного альбумина иллюстрирует упомянутые трудности. Обработка белка проназой-Р или последовательно пепсином и трипсином вместе с химо-трипсином дает продукты, которые еще содержат различные, но относительно большие количества лейцина и меньшие количества серина и треонина. Эти аминокислоты можно удалить действием карбоксипептидазы, однако только после предварительного замещения свободной аминогруппы карбобензоксирадикалом [12, 20]. Аналогичные проблемы возникают при получении гликопептидов из других белков и, по-видимому, могут быть решены аналогичным путем. [c.241]

Изучение высокомолекулярных веществ, из которых состоит стенка бактериальной клетки, привело к выделению и установлению строения биополимеров совершенно нового типа. Так, из клеточной стенки грамположительных бактерий был выделен гликопептид нового типа, названный мукопептидом клеточной стенки , который составляет [c.582]

Методы, примененные для выделения гликопептидов [c.240]

Диализ как стадия очистки не нашел широкого применения главным образом потому, что молекулярные веса гликопептидов нередко позволяют им достаточно быстро диффундировать через обычные мембраны [29]. Термическая обработка труб Вискинга (90°, 24 час на воздухе) снижает их пористость [30]. Мембраны, обработанные таким способом, были использованы для очистки гликопептидов [26]. Ацетилирование целлюлозных труб Вискинга также повышает их способность задерживать вещества с молекулярным весом выше 1400 [31]. Гель-фильтрация, зависящая главным образом от размеров молекул, в значительной мере вытеснила диализ как способ фракционирования. Этот метод нашел широкое применение при выделении гликопептидов и в настоящее время является, по-видимому, наиболее часто применяемой процедурой. Некоторые данные о методах выделения приведены в табл. 1. [c.242]

Таким образом, результаты, полученные Розевером и Смитом [63], а также Ноланом и Смитом [64, 65], показывают, что некоторые, а возможно, и все углеводные компоненты ИгГ трех изученных видов присоединены к полипептидной цепи через аспарагиновую кислоту. Кроме того, сравнение некоторых выделенных гликопептидов позволяет обнаружить сходство в последовательности аминокислот, присоединенных непосредственно к N-концу аспарагиновой кислоты. [c.113]

Кламп и Путнэм [76] также исследовали два ИгА типов I и II из миеломы. Авторы показали, что они различаются содержанием фукозы и сиаловой кислоты. После обработки ИгА первого типа проназой было обнаружено в выделенном гликопептиде следующее соотношение остатков гексоз 23, глюкозамина 18, фукозы 1, сиаловой кислоты 3, аспарагиновой кислоты 3. Так как молекулярный вес гликопептида равен 2800, авторы сделали вывод, что ИгА из миеломы содержит три олигосахаридные цепи. [c.115]

Недавно Плуммер и Хирс [64] сообщили о выделении гликопептида из рибонуклеазы В, которая была восстановлена меркаптоэтанолом, а свободные сульфгидрильные группы были блокированы акрилонитрилом. Восстановленный цианоэтилированный белок был обработан трипсином. Фрак- [c.243]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология