Катепсин ингибирование

Таблица 61. Ингибирование катепсина В и пепсина [2601]

Раств-сть р. укс. кисл., ДМСО м.р. HjO, EtOH н.р. эф. Сильно ингибирует химотрипсин, слабо папаин и катепсин, неактивен к трипсину. Вызывает 50%-ное ингибирование при следующих конц. (мкг/мл) химотрипсин 0,15, папаин 7,5, катепсин А 62,5, В 2,6, D 49.0, плазмин и трипсин > 250. [J. Antibioti s 23, 425 (1970) 26, 625 (1973)]. Лейцин в составе молекулы может быть заменен на изолейцин или валин. [c.274]

В большинстве случаев ингибирующая способность аналогов субстратов протеаз определяется не только первичной, но в значительной мере и вторичной специфичностью, т.е- структурой групп, удаленных от расщепляемой в соответствующем субстрате связи [2597-2602]- В этом отношении интересным примером является ингибирование катепсина Б и пепсина пептидами, содержащими обычно расщепляемую этими ферментами связь Р1г1еР11е (табл-61). [c.245]

Различные производные эпоксидного ингибитора цистеиновых протеаз Е- 64 были исследованы [2720,2732-27351 в отношении скорости ингибирования папаина и катепсинов В и Н. Последний реагирует с Е-64 существенно медленнее, чем первые два фермента. [Исследование различных стереоизомеров и аналогов бестатина [2717,2736,27373 показало вазкность конфигурации атома С-3 в остатке 3-амино-2-окси-4-фенилмасляной кислоты. Конфигурация остальных асимметрических атомов бестатина мало сказывается на активности. [c.256]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология