Катепсины

Активность разнообразных биологических катализаторов (ферментов), а нередко и специфика происходящих в тканях биохимических процессов связаны с ограниченными зонами значений pH. Так, пепсин желудочного сока активен при pH 1,5—2,0 каталаза крови — при pH 7,0 тканевые катепсины при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепляют. [c.59]

Роль концентрации водородных ионов в биологических процессах. Развитие внутренней среды организмов в большой степени связано с концентрацией водородных ионов. Специфика процессов, протекающих в тканях, и активность этих процессов (особенно ферментативных) в большой степени зависят от pH. Изменение интервала pH может изменить направление ферментативного процесса. Так, например, тканевые катепсины в нейтральной среде катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепляют. [c.210]

Катепсины 2/695, 760 Катехины 1/347, 556, 557 5/201, 202 Катехол 2/695 [c.622]

Известно несколько различных семейств протеиназ, причем не все они обязательно содержат в активном центре серин. В одно из семейств входит пепсин желудка и родственные ферменты, например реннин из четвертого желудка (сычуга) теленка. Реннин вызывает быстрое свертывание молока и широко применяется в сыроварении. К этому же семейству относятся некоторые внутриклеточные катепсины и протеиназы различных грибов. Необычным свойством пепсинового семейства протеиназ является то, что они наиболее активны в интервале pH от 1 до 5. Это свойство делает понятным, почему серин и гистидин не входят в состав активного центра этих ферментов. Считают, что у кислых протеиназ в механизме двойного замещения роль нуклеофила выполняет карбоксилат-ион, а донором протона по отношению к уходящей группе служит вторая карбоксильная группа. Таким образом, механизм действия пепсина подобен механизму действия лизоцима. [c.113]

Субстратная специфичность катепсинов А, В и С сходна со специфичностью соответственно пепсина, трипсина и химотрипсина. [c.369]

Кроме катепсинов, являющихся кислыми тканевыми протеиназами, в различных органах и тканях обнаружены нейтральные и щелочные протеиназы, [c.369]

Трипсин и химотрипсин (кишечный сок) Катепсин (ткани) [c.805]

КАТЕПСИНЫ, ферменты класса гидролаз внутриклеточные протеиназы. Играют важную роль в катаболизме белков катализируют гидролиз белков и пептидов в слабокислой среде. Для формы А из мышц карпа (мол. м. 34 ООО) оптнм. каталитич. активность при pH 4,6—5,8 обладает пептидазной активностью и гидролизует эфиры и амиды [c.249]

В то время как некоторые протеиназы, расщепляющие внутриклеточные белки, по всей вероятности, находятся в цитоплазме, катепсины, имеющие оптимум pH в кислой области, располагаются в лизосомах [31, 32], а в пероксисомах обнаружена нейтральная протеиназа. Катеп- [c.94]

КАТЕПСИНЫ (от греч. kathepso-перевариваю), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз пептидной связи. Содержатся в тканях животных и человека (гл. обр. в печени, почках и селезенке). [c.352]

Проведите различие между а) гидролазами и гидратазами, б) фос-фатазами и фосфорилазами, в) экзопептидазами и эндопептидазами, г) пепсином и катепсином, д) трипсином и химотрипсином, а) трипсином и трипсиногеном. [c.180]

Образование регулярных полипептидов имеет место также при пластеиновой реакции (521, 522], при которой под каталитическим воздействием различных протеаз (трипсин, хнмотрипсии, пепсин, катепсин и т. д.) из так называемых пластеинак-тивных пептидных мономеров получаются продукты конденсации — пластеины. В качестве субстратов годятся продукты частичного ферментативного гидролиза белков (пептоны, альбумозы и др.). Первый пластеиноактивный синтетический пептид имел последовательность Туг-Пе-01у-01и-РЬе. [c.211]

Таким образом, именно совершенствование каталитических поверхностей химотрипсина и субтилизина привело к принятию ими одинаковой функции. Как показано на рис. 11.1, механизм каталитического действия протеаз папаина и глицеральдегид-З-фосфатдегид-рогеназы, фермента гликолитнческого пути, по-видимому, аналогичен механизму действия сериновых протеаз. Однако имеются и другие пути расщепления полипептидных цепей, как видно на примерах термолизина, катепсинов и кислых протеаз [539, 596]. [c.233]

Дипептидиламинопептидаза, или катепсин С, обладает редкой специфичностью — отщепляет дипептидные фрагменты с Л -конца [c.271]

Раств-сть р. укс. кисл., ДМСО м.р. HjO, EtOH н.р. эф. Сильно ингибирует химотрипсин, слабо папаин и катепсин, неактивен к трипсину. Вызывает 50%-ное ингибирование при следующих конц. (мкг/мл) химотрипсин 0,15, папаин 7,5, катепсин А 62,5, В 2,6, D 49.0, плазмин и трипсин > 250. [J. Antibioti s 23, 425 (1970) 26, 625 (1973)]. Лейцин в составе молекулы может быть заменен на изолейцин или валин. [c.274]

Тканевые протеиназы локализованы в основном в лизосомах, содержащих большой набор активных гидролаз, в том числе кислых протеиназ. Внутриклеточные протеиназы, гидролизующие белки в слабокислой области pH, называют катепсинами. В настоящее время различают пять достаточно хорошо охарактеризованных типов катепсинов, которые обозначают буквами А, В, С, D, Е. Они отличаются оптимумом pH, субстратной специфичностью и рядом других свойств. [c.369]

Существует группа ферментов, которые при гидролизе пептидов и белков отщепляют N- или С-концевые дипептидные фрагменты. К ним относятся катепсин С, или дипептидиламинопептидаза I (ДАП 1), и катепсин В. или дипептидилкарбоксипептидаэа. Процесс определения аминокислотной последовательности с помощью этих ферментов состоит из нескольких стадий I) гидролиз исследуемого соединения соответствующей дипептидазой, 2) разделение и идентификация отщепленных пептидов, 3) определение порядка расположения дипептидов в полипептидной цепи исследуемой молекулы. [c.69]

В последнее время теория активирующих групп получила подтверждение в результате того, что была доказана активирующая природа сульфгидрильных групп некоторых протеоли-тических и подобных им ферментов (папаин, катепсин, уреаза, аргиназа) [13—18]. Опытами с папаином Берзиным было доказано, что все реагенты, способные окислять тиоловые соединения до дисульфидов, являются по отношению к ферменту тормозящими веществами. Такие восстановители, как SH-глутатион, [c.125]

Другой часто встречаемый тип активации состоит в устранении возможного ингибироваиия фермента в результате добавления определенных веществ. Многие ферменты теряют свою активность при мягком окислении, например кислородом воздуха в присутствии случайно находящихся следов ионов тяжелых металлов. К ним относятся папаин, катепсин и янтарная дегидраза. Ферментативная активность возвращается, однако, под влияиием таких восстановительных агентов, как восстановленный глутатион, цистеин или даже На8 или НСМ. Последние являются именно характерными реактивами превращения групп 8—8 в 8Н. Таким образом, кажется вероятным, что для проявления активности фермента необходимо наличие грунн 8Н, нрнчем их исчезновение в результате окисления в мягких условиях сопровождается потерей ферментативной активности. [c.803]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.249 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.95 , c.113 ]

Биохимия (2004) -- [ c.369 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.141 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.249 ]

Механизмы биоорганических реакций (1970) -- [ c.124 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.326 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.343 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.108 , c.120 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.488 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.128 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология