Ферменты связей

Специфичность ферментов связана с комплементарностью структуры их активного центра со структурой субстратов. Активный центр, как правило, располагается в полости макромолекулы фермента. Согласно теории Кошланда, эта комплементарность является индуцированной субстрат в момент взаимодействия с активным [c.187]

Специфичность ферментов связана с комплементарностью структуры и их активного центра со структурой субстратов. Активный центр, как правило, располагается в полости макромолекулы фермента. Согласно теории Кошланда эта комплементарность является индуцированной субстрат в момент взаимодействия с активным центром вызывает такое изменение геометрии фермента, которое соответствует оптимальной для данной реакции ориентации каталитических групп. [c.241]

Из приведенного ранее материала вытекает важное заключение одним из наиболее существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции, является концентрация субстрата (или субстратов) и продукта (продуктов). При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно увеличивается, достигая определенного максимума (см. рис. 4.12, 4.13), когда дальнейшее увеличение количества субстрата практически не оказывает влияния на скорость ферментативной реакции. В таких случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен, т.е. все молекулы фермента связаны с субстратом. Ограничивающим скорость реакции фактором в последнем случае становится концентрация фермента. Именно при этих условиях определяют величину максимальной скорости (У ) и значения константы Михаэлиса (К (см. рис. 4.13 4.14). [c.144]

Из результатов исследования рН-зависимости действия холинэстераз следует, что активность ферментов связана с функциями группировки, рк которой составляет 8,5—10. К таким группировкам может быть отнесен гидроксил тирозина (см. стр. 112). Однако каких-либо прямых доказательств участия гидроксила тирозина (как впрочем и имидазола гистидина) в каталитическом действии холинэстераз нет. Вместе с тем не подлежит сомнению тот факт, что в образовании фермент-субстратного-комплекса ацетилхолин — холинэстераза участвуют в качестве обязательных не менее трех связей. Поэтому во всех современных схемах механизма действия холинэстераз фигурируют гидроксил серина, связанный с имидазолом гистидина,— в качестве постулированной Уилсоном нуклеофильной группировки эстеразного центра ионизированная карбоксильная группа — в качестве анионного центра в некоторых схемах гидроксил тирозина — в качестве кислотной группы эстеразного центра [16, 18, 141, 156]. [c.238]

Предполагается, что каталитическая эффективность ферментов связана с передачей заряда и протона через водородные связи в этом отнощении обращенные мицеллы являются подходящей моделью для установления влияния подобных факторов на [c.288]

Объяснение. Каталитическое действие кровяного угля объясняется тем, что он содержит в своем составе гемоглобин, железо которого, как и в дыхательных ферментах, связано с четырьмя пиррольными кольцами по следующей схеме [c.97]

Часто активность ферментов связана с наличием в их структуре кофакторов — органических соединений с ионами металлов. Так, активная группа оксидаз и каталазы представляет собой соединение железа с четырьмя пиррольными ядрами [c.187]

Итак, сверхвысокая активность ферментов связана с необычайно легким прохождением субстрата в контакте с молекулой фер- [c.116]

Естественно, что правила Чаргаффа соблюдаются. Одинаковыми греческими буквами обозначены сочетания, содержание которых должно быть равным, если цепи антипараллельны, одинаковыми латинскими буквами — если цепи параллельны. В самом деле, в первом случае (см. рис. 8.6) должны быть равны, например, содержания комбинаций АФЦ и ГФТ, а во втором — АФЦ и ТФГ, так как разрезаемые с помощью фермента связи с Р расположены в этих случаях по-разному. Мы видим, что цепи антипараллельны. [c.495]

Различают ферменты - простые белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты. Ферменты-протеины используются в качестве лекарственных и диагностических средств (пепсин, трипсин, папаин, уреаза). Сложные ферменты, как правило, имеют простетическую группу (кофермент) небелковой природы, связанную с белком фермента связью различной степени прочности. Роль коферментов в общем механизме биокатализа настолько важна, что их можно рассматривать как отдельную группу биологически активных веществ с разными механизмами действия. [c.204]

Установлено, что амилазы представляют собой белки и являются однокомпонентными ферментами. Амилазы плесеней, бактерий, поджелудочной железы, а также а-и Р-амилазы ячменного солода выделены в кристаллическом виде. Опыты, проведенные с препаратами амилазы, привели к предположению, что активность этого фермента связана с наличием в его молекуле сульфгидрильных групп. При окислении сульфгидрильных групп амилазы ее активность снижается и, наоборот, при восстановлении окисленного фермента его активность увеличивается. [c.93]

ПИЯ. Однако нередки случаи, когда дефицит или полное отсутствие фермента связано с генетическими мутациями, вызывающими наследственные болезни. [c.88]

Метаболическая. Биологические мембраны прямо или косвенно участвуют в процессах метаболических превращений веществ в клетке, поскольку большинство ферментов связано с мембранами. Липидное окружение ферментов в мембране создает определенные условия для их функционирования, накладывает ограничения на активность мембранных белков и таким образом оказывает регуляторное действие на процессы метаболизма. [c.302]

Как показано в табл. 8, очень больщая активность ферментов связана с очень маленькими величинами энергий активации. Однако имеется несколько примеров, в которых скорость ферментативной каталитической реакции намного выше, чем скорость той же реакции в присутствии ионов как катализаторов, а энергия активации [c.139]

Специфичность ферментов связана с комплементарностью структуры их активного центра со структурой субстратов. Активный центр, как правило, располагается в полости макромолекулы фермента и формируется из различных участков цепи белковой глобулы. Согласно теории Кошланда, эта комплемен-тарность является индуцированной субстрат в момент взаимодействия с активным центром вызывает такое изменение геометрии фермента, которое соответствует оптимальной для данной реакции ориентации групп, непосредственно участвующих в химическом превращении субстрата (каталитических групп). В случае объемных субстратов происходит многоцентровая сорбция в активном центре за счет дисперсионных, гидрофобных и электростатических взаимодействий и водородных связей. Малые молекулы, такие как О2, N2 и Н2О, вступают в непосредственное взаимодействие с атомами переходных металлов. Однако и в этом случае связывание обычно носит много-центровый характер, например в биядерных комплексах или с участием безметальных групп. Так, в случае комплексования молекулы О2 в гемоглобине с ионом Fe " " происходит образование водородной связи с протонированным гистидиновым остатком в районе активного центра. [c.550]

Клетки каждого вида микробов имеют совершенно определенный набор ферментов, характерный для Данного вида. В некоторых случаях в клетке под воздействием каких-либо факторов, например изменения состава питания, синтезируются ферменты, не свойственные данной клетке в обычных условиях. Появление таких ферментов связано со стремлением организма приспособиться (адаптироваться) к изменившимся условиям. Поэтому и ферменты эти носят название адаптивных. [c.55]

В большинстве исследованных случаев каталитическое действие ферментов связано с образованием промежуточного комплекса (рермент — субстрат, который далее превращается в продукт реакции либо мономолекулярно, либо при участии молекулы другого субстрата. В случае мономолекулярного превращения комплекса фермент — субстрат схему процесса, катализированного ферментом, можно записать так [c.257]

По одноцепочечному способу молекула фермента, атаковав в случайном порядке одну из полисахаридных цепей, последовательно отщепляет от нее звенья до тех пор, пока цепь полностью распадется. Лишь после этого фермент атакует следующие цепи. За время существования одного фер.мент-суб-стратного комплекса гидролизуются все доступные для фермента связи. [c.172]

Г — свободная глюкоза или ее остаток, связанный нормальной для данного фермента связью Г — аномаль- [c.104]

Возможно, включение металло-ко-энзимов в общий раздел о витаминах и ко-ферментах связано с их ключевой ролью в катализе широкого набора химических процессов in vivo и витамин-но-подобной зависимостью живых организмов от металлов, их образующих как и витамины, энзим-образующие элементы должны быть внесены экзогенно — не случайно поливитаминные препараты часто идут в комплексе с [c.353]

Эти положения иллюстрируются рис. 6.18. Рис. 6.18, в и г показывают, почему молекулы, сходные с субстратом, но отличные от него по размерам, нереакционноспособны. Согласно модели Кошланда специфичность и каталитическая эффективность фермента связаны друг с другом, но их механизмы различны, и реакция осуществляется только при надлежащем взаимном расположении сорбирующих и каталитического центров относительно молекулы субстрата. Кошланд иллюстрирует это примером Р-амилазы [71]. Этот фермент действует на конечные группы амилозы, но не на другие глюкозидные связи полисахарида. Циклоамилозы являются конкурентными ингибиторами фермента. Сказанное поясняется схемой на рис. 6.19. Реакция происходит лишь при определенном пространственном расположе- [c.388]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

Эта книга — о непрерывных, сложных последовательностях химических реакций, благодаря которым клетки растут и делятся, питаются и выделяют шлаки, движутся и сообш аются друг с другом. Тысячи реакций, каждую из которых катализирует свой специфический фермент, связаны между собой в разветвленные и переплетающиеся последовательности, составляя в итоге сложнейшую сеть. Описанию совокупности этих реакций, называемой метаболизмом или обменом веществ, и посвящена в основном данная книга. [c.11]

В 1966г. Данатан постулировал, что разрываемая PLP-зaви имым ферментом связь в аминокислоте-субстрате должна быть расположена в плоскости, перпендикулярной плоскости я-системы субстрат-кофер-ментного имина (рис. 8-8). Такая ориентация снижает до минимального значения энергию переходного состояния, поскольку она допускает максимально возможное а—я-перекрывание разрываемой связи и сопряженной я-системы имина кофактора. При этом, кроме того, достигается геометрия, наиболее близкая к формулируемому планарному хиноидному производному, что сводит к минимуму молекулярные перемещения при подходе к переходному состоянию [47]. На рис. 8-8 показаны три типа ориентации аминокислоты, в которых а-водород, карбоксильная группа и боковая цепь соответственно находятся в положении, оптимальном для расщепления связи. Для каждого представленного типа ориентации поворот аминокислоты на 180° приводит к другой конформации, которая также пригодна для расщепления указанной связи. [c.225]

Превращение ланостерина в холестерин представляет собой сложный процесс, состоящий по крайней мере из 25 этапов. Многие из участвующих в процессе ферментов связаны с мембранами эндоплазматического ретикулума [95]. В процессе участвует также по крайней мере один растворенный в цитоплазме белок. Этот белок, транспортирующий стерин, функционирует как переносчик стерина от одного фермента к другому в ходе процесса превращения и, кроме того, влияет на реактивность присоединенной структуры [96, 97]. [c.580]

Цистеиновые протеиназы [65] очень сходны с сериновыми. Объектом большинства работ служил папаин. В настоящее время известна трехмерная структура этого фермента [66]. Папаин состоит из одной полипептидной цепи почти того же размера (212 остатков), что и у химотрипсина, с характерной глубокой впадиной , содержащей участок связывания субстрата. Папаин инактивируется иодуксусной кислотой, которая, как известно, алкилирует тиоловые группы. Так как шесть из семи остатков цистеина фермента связаны в дисульфидные мостики, в реакции принимает участие единственная свободная HS-rpynna цистеина-25. Имеется убедительное доказательство образования ацилфермент-ного интермедиата как и в случае химотрипсина, можно приготовить циннамоилпапаин. Последующий его гидролиз проходит без осложнений, вносимых на стадии ацилирования [67]. Более того, УФ-спектр ацилфермента, полученный в реакции папаина с тиоэфиром (42), соответствует ожидаемому спектру дитиоэфира (43) [68]. [c.498]

Для осуществления такой последовательности реакций нет необходимости в образовании физически связанного в один структурный агрегат комплекса ферментов. Должная степень организации может достигаться за счет специфичности самих ферментов так, в типичных бактериях ферменты, ответственные за синтез Жирных кислот, и сам ацилпереносящий белок обычно находятся в растворе. Возможно, такое же положение существует и в высишх растениях. Однако в грибах и в клетках животных ферменты связаны в единый многоферментный комплекс, синтетазу жирных Кислот , структура которого благоприятствует последовательному протеканию макромолекулярных реакций, с довольно большой степенью точности соответствующих тем, которые приведены на схе- [c.419]

Проферменты. Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, а также поджелудочной железы синтезируются в неактивной форме—в виде проферментов (зимогенов). Регуляция в этих случаях сводится к превращению проферментов в активные ферменты под влиянием специфических агентов или других ферментов—протеиназ. Так, трипсин в поджелудочной железе синтезируется в форме неактивного трипсиногена. Поступив в кишечник, он превращается в активный трипсин в результате аутокатализа или под действием других протеиназ (механизм активации подробно рассматривается в главе 12). Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит аутокаталитически в результате специфического ограниченного протеолиза в присутствии соляной кислоты и также связано с отщеплением от профермента специфического ингибитора пептидной природы. Эти превращения зимогенов в активные ферменты связаны с конформационными изменениями молекулы фермента и формированием активного центра или его раскрытием (демаскирование). Синтез протеиназ в неактивной форме и ряда других неактивных белков-пред-шественников имеет, очевидно, определенный биологический смысл, предотвращая разрушение клеток органов, в которых образуются проферменты. Примерами подобного активирования белков является активиро- [c.153]

С солями некоторых металлов рибофлавин образует нерастворимые, интенсивно окрашенные хелатные, или клешневидные , комплексы, по-ви-димому, по атому азота положения 5 и кислороду карбонильной группы положения 4 точное строение комплексов не установлено. В качестве металлов в таких комплексах участвуют Ag [491, Си+, Ре , Оз , N1 , Си++ 2п , Мп [50—541. Хелатные комплексы с одновалентными металлами более устойчивы, чем с двухвалентными. Следует отметить, что биокаталити-ческая активность многих флавиновых ферментов связана с содержащимися в них ионами металлов, такими, как железо, молибден, медь или марганец [50, 51, 551. [c.510]

Определение цитохромов и цитохромоксидазы (терминальных систем). Цитохромы и цитохромоксидаза — ферменты геминовой природы. Они имеют почти одинаковую простетическую группу, но различные белковые компоненты. Каталитические свойства геминовых ферментов связаны с входящим в их молекулу железом, которое принимает и отдает электррны, изменяя при этом свою валентность, попеременно восстанавливаясь и окисляясь. Перенос электронов заканчивается с образованием цитохромоксидазы, способной реагировать непосредственно с кислородом. [c.111]

Впоследствии Крам и сотрудники синтезировали несколько оптически активных краун-соединений и провели расщепление различных хиральных первичных аммониевых солей и солей аминозфиров с использованием жидко-жидкофазной хроматографии. Кроме того, они осуществили расщепление на оптические изомеры с использованием жидкостной хроматографии на колонке, в которой оптически активные краун-эфиры были привиты к силикагелю [31, 39] или полистиролу [ 39], С упомянутыми работами связано также исследование, в котором был выполнен синтез моделей ферментов. Полученные модельные соединения использовались для проведения асимметрических реакций, Например, были синтезированы оптически активные краун-соединения, которые моделировали присущую ферментам связь с субстратом Эти соединения имеют дополнительные функциональные группы, присоединенные к ди-нафтильным группам. Таким образом, создаются новые центры связывания и достигается более избирательное связывание с "гостем". [c.282]

Этот процесс катализируется ферментом, известным под названием альдолазы или фруктпозодифосфат альдолазы, которая, как видно из приведенного химического уравнения процесса, является альдегидлиазой. Рекомендованное название фермента связано с тем, что в обратном направлении он катализирует альдоль-ную конденсацию. Превращение (IV.31) обратимо и является важным звеном как при деструкции, так и при синтезе моносахаридов. [c.146]

Углеводно-фосфатный остов во многом определяет конформацию и физико-химические свойства нуклеиновых кислот. Расщепление нуклеиновых кислот различными ферментами связано со спецификой строения углеводио-фосфатной цепи а частности, многие ферменты отличают дезоксирибонуклеиновые кислоты от рибонуклеиновых, концевую фосфатную группу от группы, участаующей в образовании фосфодиэфирной связи, 5 -фосфат от З -фосфата и т. п. [c.391]

Можно отметить, что описываемая реакция имеет черты, сближаюш,ие ее с реакциями ферментативного катализа мягкие условия (90—100°С), высокая селективность, весьма малые концентрации катализатора. Катализаторы этой реакции представляют собой соединения металлов переменной валентности (Мо, УУ, V и др.), способные к координационному взаимодействию (образованию комплексных соединений) за счет неподелеп-ных электронных пар кислорода гидроперекиси и вакантных й-орбит металла-катализатора. Известно, что каталитическое действие ферментов связано с образованием промежуточного комплекса фермент — субстрат, который далее превращается в продукт реакции [10]. Все это позволило объяснить роль молибденовых соединений образованием промежуточного комплекса с переносом заряда между катализатором и сильным электро-нодонорным реагентом — органической гидроперекисью — и применить для описания кинетики реакции уравнение, аналогичное уравнению Михаэлиса [10, 11]. [c.269]

Известны ферменты, вызывающие гидролиз а-1—>6-1)-глюко-зидных связей. Фермент, отщепляющий ответвления, полученный из картофеля или бобов (R-фермент) [96, 168], гидролизует 1—>6-связи в амилоиектине, на что указывает увеличение глубины р-амилодиза амилопектина или Р-декстрина при выдерживании их в термостате с И-ферментом. Связи 1— 6 в а-декстринах также гидролизуются Н-ферментом с образованием мальтосаха-ридов [206]. Амило-1—>6-глюкозидаза, выделенная из мышц кролика, может гидролизовать только концевые а-1—>6-связи [47]. Она не действует на амилопектин, но может гидролизовать концевые 1—>-6-связи, образовавшиеся после предварительной обработки полисахарида фосфорил азами, расщепляющими а-1—> 4-связи между остатками глюкозы путем отрыва глюкозид-ных остатков в виде фосфатов, как показано ниже [c.301]

Так как было показано, что тяжелые металлы влияют па активность пептидаз, представлялось интересным для сравнения изучить в Гияние тяжелых металлов на кислотный гидролиз пептидов. Добавка ионов кобальта к смеси кислота — пептид понижает величины и Аб", однако скорость гидролиза при 54° С увеличивается. По-видимому, при этом образуется кобальтовый комплекс пептида, хотя структура его до сих пор еще не установлена. Первая пептидная связь в трипептиде диглицилглицине расщеплялась в 8 раз быстрее, чем в глицилглицине, причем этот эффект в значительной степени обусловлен энтропийным фактором. При сравнении с карбоксипептидазой было показано, что высокая скорость гидролиза этим ферментом связана с уменьшением АЯ и увеличением Аб" [98]. [c.389]

Не все ферменты могут быть выделены из клеток простым экстрагированием водой или солевыми растворами. Многие ферменты связаны с различными структурными элементами, находящимися в клетке, как, например, с митохондриями или с зернами другого типа, от которых они не могут быть отделены простым плазмолизом. Иногда фермент можно освободить от связанного с ним носителя обработкой протеазой это доказывает, что подобный носитель представляет собой белок, гидролизующийся при помощи соответствующей протеазы. Так, инвертаза пекарных дрожжей тесно связана с нерастворимыми веществами, от которых она может быть отделена и переведена в раствор лишь после обработки папаиназой. В других случаях фермент не может быть переведен в раствор никаким образом, поэтому для изучения соответствующей ферментативной реакции необходимо орган, содержащий фермент, измельчить механическими способами так, чтобы внешняя мембрана клеток была разрушена и чтобы стало возможным соприкосновение реагента с ферментом, фиксированным на нерастворимом носителе (см., например, жидкую [c.792]

Комплексы, образуемые перекисью водорода с гемопротеинами, изучены более подробно, сначала методом визуальной спектроскопии, а в более поздних работах путем применения специальной техники быстрой спектрофотометрии. Все эти комплексы настолько неустойчивы, что их не удалось выделить. Показано, что и пероксидаза и каталаза образуют по три комплекса, тогда как метгемоглобин и метмиоглобип—только по одному. Эти комплексы различаются по цвету и Чанс [375] и Джордж [367] в составленных ими обзорах описали эти различия. Чанс характеризует эти комплексы как первичные, вторичные и т. д. в соответствии с характером спектров. Некоторые из этих комплексов принимают участие в ферментных реакциях. Проведено много работ для выяснения их относительных ролей. Чанс [375] указывает, что первичные комплексы наблюдаются лишь для гемопротеииов, активных как ферменты, тогда как каталитически неактивные гемоглобин и миоглобин их не образуют. Имеются также различия в константах равновесия при образовании и диссоциации обоих этих типов комплексов. С механизмом катализа при действии этих ферментов связано также то, что в отсутствие избытка перекиси водорода первичные комплексы, относительно говоря, устойчивы. Это дало возможность титрования гемопротеинов перекисью водорода с применением специальной техники такого рода исследования показали, что на каждый атом железа связывается одна молекула перекиси водорода. Ход этих реакций и форма образующихся комплексов еще не вполне выяснены. Чанс [375] и Джордж [c.352]

Для селективного выделения и очистки биологически активных веществ, в частности ферментов, применяют биоснецифическую (афинную) хроматографию [17], основанную на специфических силах сродства, лежащих в основе биологической функции фермента, В качестве сорбента используют специальные нерастворимые лиганды, которые избирательно связывают только определенные ферменты. Связь между молекулой фермента и лигандом осуществляется за счет нековалентных связей. Многосторонний контакт между молекулами фермента и лиганда, приводящий к высокой избирательности сорбции, обеспечивается определенным пространственным расположением функциональных групп фермента, связанным с его уникальной геометрической структурой, при этом имеет место соединение типа ключ — замок . [c.15]

Галактокиназа выявлена в препаратах из маша в противоположность гексокиназа, рассмотренной на стр. 121, она катализирует фосфорилирование кислорода альдегидной группы при 1-м атоме углерода. УДФ-глюкозо-пирофосфорилаза получена в частично очищенном виде из проростков маша она, по-видимому, специфична по отношению к глюкозо-1-фосфату. Имеются данные, что значительная часть активности этого фермента связана с клеточными стенками. Галактозо-1-фосфат-урндил-трансфераза катализирует легко обратимый перенос группы урндила между глюкозо-1-фосфатом и галактозо-1-фосфатом. Фермент выделен из животных тканей и из микроорганизмов недавно получены данные о его наличии в корнях сои. УДФ-глюкозо-4-эпимераза найдена в растениях маша подробно она изучена на препаратах, полученных из дрожжей и печени. В присутствии Т2О или НгО метка в нуклеотидах не появляется. Эти данные, а также потребность в НАД указывают на участие окислительно-восстановительного механизма. Однако выделить предполагаемый при действии этого механизма промежуточный продукт уридиндифосфо-4-кетогексозу не удалось. [c.143]

Выделено две Р-кетоацнлтиолазы (3-кетоацил-КоА-тиолаза). Одна из них специфична к ацетоацетил-КоА. Другая обладает широкой специфичностью и действует на жирные кислоты с углеродной цепью от С4 до i6. Очевидно, активность этих ферментов связана с присутствием сульфгидрильных групп. [c.303]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология