Актин актинин, и мышечное сокращение

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из Р-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов — ТнС, Тн1 и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне г-линии, к которой крепятся концы Р-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл. [c.299]

Регуляцию уровня цитоскелетных белков в клетке можно изучать также, прослеживая судьбу этих белков лосле их синтеза. У мышечных клеток скорость кругооборота миофибриллярных белков обратно пропорциональна интенсивности сокращения. Клетки, сокращение которых подавлено, характеризуются более высокой скоростью кругооборота таких белков, как а-актинин, тропонин С, специфическая мышечная форма легкой цепи миозина и а- и -тропомиозин. Отсутствие сократительной активности избирательно влияет на специфические мышечные белкн и не влияет на виментин, десмин и немышечные - и у-актины. Изменение уровня мышечного белка в клетке может достигаться увеличением скорости его деградации без изменения экспрессии генов [193]. Для многих мышечных белков экспрессия изоформ прямо зависит от характера иннервации мышцы. На синтез по крайней мере некоторых белков промежуточных филаментов влияет также пространственная организация клетки. В суспендированных клетках синтез виментина почти полностью [c.101]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология