Виментин

Рис. 11-73. Иммунофлуоресцентная микрофотография эпителиальных клеток кенгуровой крысы (PtK2) в интерфазе. Клетки окрашены одновременно антителами к виментину (Aj и к кератину (Б). Обратите внимание, что содержащиеся в клетке системы виментиновых и кератиновых

Если окрасить культивируемые клетки антителами к одному из цитоплазматических белков ПФ (например, виментину), то обычно будет видна ажурная сеть нитей, окружающая ядро и охватывающая всю, цитоплазму (см. рис. 11-73). По структуре эта сеть отлична от других компонентов цитоскелета, хотя местами ее нити, по-видимому, идут параллельно микротрубочкам цитоплазмы. Вероятно, организация цитоплазматических ПФ зависит от взаимодействия с микротрубочками, так как деполимеризация микротрубочек при обработке веществами типа колхицина ведет к осаждению всей сети ПФ в виде околоядерной шапки . Можно думать, что многие ПФ цитоплазмы связаны с ядерной оболочкой и в норме оттягиваются от нее к периферии клетки микротрубочками. с которыми они соединены [c.316]

Кератиновые филаменты Нейрофиламенты Виментинсодержащие филаменты Различные кератины (40000-65000) Белки, образующие триплеты (70000, 140000, 210000) Виментин (55000) Виментин -Ь глиальный фибриллярный кислый белок (50000) Виментин -1- десмин (51 ООО) Эпителиальные клетки Нейроны Фибробласты и клетки многих других типов Некоторые глиальные клетки Мышечные клетки [c.123]

Рис. 10-61. Иммунофлуорес-центные микрофотографии интерфазных эпителиальных клеток кенгуровой крысы. Для окрашивания были применены антитела к актину, позволяющие выявить пучки филаментов, называемые напряженными нитями (А) антитела к виментину (см. разд.

Рис. 10-75. Иммунофлуорес-центные микрофотографии замороженных срезов языка крысы после окраски антителами к различным промежуточным филаментам. А. Антикератиновые антитела окрашивают эпителиальные клетки в слое I. Б. Антитела к виментину окрашивают фибробласты и кровеносные сосуды, главным образом в слое II.

К промежуточным филаментам относятся кератины I и И типа. Они состоят из 10—20 различных полипептидов, отличающихся как друг от друга, так и от полипептидов, входящих в состав остальных четырех групп белков промежуточных филаментов — десмина, виментина, нейрофиламентов и глиальных филаментов. Между последними четырьмя классами белков отмечается высокая степень гомологии. Ке-ратиновый филамент содержит по меньшей мере два различных кератиновых полипептида, тогда как остальные четыре типа промежуточных филаментов представляют собой гомополимеры. Каждый из них состоит из четырех а-спиральных доменов, отделенных друг от друга участками Р-складчатых слоев и фланкированных с обеих сторон неспиральными концевыми доменами. Неспиральные концевые домены участвуют в растяжении протофиламентов конец в конец и в интерпротофибриллярных взаимодействиях бок в бок . Концы кератиновых микрофибрилл могут перекрестно соединяться дисульфидными связями с образованием нерастворимых филаментов, подобных филаментам шерсти. [c.346]

Виментин 52 10 Мезенхимальные и немезенхимальные клетки, такие, как мышечные, глиальные, эпителиальные клетки [c.346]

Существует много различных типов промежуточных филаментов, для каждого из которых характерен определенный набор белковых субъединиц (табл. 10-6). Как правило, клетки каждого типа содержат лишь какой-то один вид промежуточных филаментов (рис. 10-75). В нейронах образуются нейрофиламенты, которые у позвоночных состоят из трех различных полипептидов, в эпителиальных клетках-кератиновые филаменты (называемые также тоно-филаментами), в состав которых входит варьирующее число очень сходных между собой белков-кератинов. Большинство других клеток содержит промежуточные филаменты, состоящие из белка виментина с мол. массой 55 ООО, который может сополимеризоваться с другими специфичными для данного [c.123]

Цитоплазматические промежуточные филаменты, которые образуют весьма существенную часть цитоскелета, оказались чрезвычайно удобными для идентификации клеток. На основе морфологии, полипептидного состава и уникальной иммуноген-ности можно различать по крайней мере 5 подгрупп филаментов. Было показано, что распределение этих подгрупп филаментов оказывается тканеспецифичным. Так, эпителий большинства органов содержит цитокератин (или цитокератины), а клетки мезенхимной ткани — виментин. Десмин присутствует в мио-генных клетках, белок нейрофиламентов — в нейронах, а кислый белок фибрилл глии — в клетках глии [35]. [c.150]

Еще лучше имитировать тканевое микроокружение в условиях in vitro удается с помощью коллагена. Если гепатоциты поселить на слой коллагенового геля, а затем поверх клеток нанести еще слой такого же геля, то клетки в культуре приобретают свойства клеток нормальной ткани печени. Они не делятся образуют между собой проницаемые контакты выстраиваются в линейные структуры, называемые печеночными балками вырабатывают обычный для клеток печени белок альбумин, но не синтезируют альфа-фетопротеин и виментин. Наконец, их мембранам становится присуща характерная асимметрия мембранных белков. [c.119]

Благодаря такой картине сходства и различий между белками промежуточных филаментов оказалось возможным получить как тканеспецифичные антитела (реагирующие, например, с виментином из разных животных), так и антитела, узнающие домены, общие для многих белков промежуточных филаментов. С помощью антител широкой специфичности удалось продемонстрировать присутствие белков промежуточных филаментов в клетках Drosophila-, как показывает этот результат, белки промежуточных филаментов являются по меньшей мере столь же древними, что и многоклеточные организмы 29. [c.25]

Вследствие того что белки промежуточных филаментов различаются по химическим свойствам и, кроме того, малорастворимы, лишь немногие из ассоциированных с промежуточными филаментами белков изучены к настоящему времени. Среди них одним из наиболее интересных является активируемая кальцием протеаза, специфичная по отношению к промежуточным филаментам. Показано, что такая протеаза ассоциирована с виментином [30], нейрофиламентами [31] и десмином [32]. Присутствие протеазы на филаментах обеспечивает тесный контакт между ней и ее субстратом. Оптимальная концентрация кальция для активации протеазы. [c.25]

Промежуточные филаменты в эритроцитах не-млеко-питающих состоят из виментина — белка с мол. массой 52 кДа, обнаруженного во многих клетках мезенхимального происхождения. Филаменты покрыты белком с мол. массой 230 кДа, синемином, расположенным вдоль них периодически. Сеть промежуточных филаментов не перекрывается с краевым пучком микротрубочек. Она ассоциирована однако, с мембраной и в центральной части эритроцита простирается от одной его поверхности до другой, образуя вокруг ядра нечто вроде садка. Синемин, по-видимому, сшивает виментиновые филаменты друг с другом [52]. [c.36]

Для правильного развития мышцы важное значение имеют два несократительных белка. На протяжении всего развития в ней присутствуют тубулин и микротрубочки. Микротрубочки ориентированы обычно параллельно длинной оси развивающейся мышечной клетки, нарушение их функционирования отрицательно сказывается на мышечном развитии (к этому вопросу мы еще вернемся позднее). Другой несократительный белок развивающейся мышечной клетки — это виментин. В диффузно распределенном виде он сохраняется в клетке даже после начала формирования саркомеров и появления в них -актинина. Характер распределения виментина в мышце остается, впрочем, предметом споров. Одна группа исследователей находит виментин в -дисках, причем примерно тогда же, когда в них есть и десмин [84]. Однако двум другим лабораториям обнаружить виментин в сар-комерах не удается [85, 86]. [c.53]

Эндотелиальные клетки, подобно клеткам эпителия, образуют слои. Однако функции этих двух типов клеток, равно как и физические условие, в которых эти клетки находятся вследствие определенной локализации в. организме, довольно сильно различаются, что обусловливает существование значительных различий и между их цитоскелетами. Самое разительное отличие цитоскелета эндотелиальных клеток от цитоскелета эпителиальных клеток состоит в том, что в эндотелии промежуточные филаменты построены исключительно из виментина [86]. В культивируемых эндотелиальных клетках нередко имеются волокна натяжения, содержащие нормальный набор ассоциированных белков. В клетках in situ, однако, актии располагается преимущественно на периферии, в виде диффузной сети волокна натяжения обнаруживаются лишь в эндотелии определенных участков артерий — по-видимому, там, где клетки подвергаются максимальному механическому воздействию. Волокна натяжения появляются в клетках также при регенерации эндотелия. Когда клетки распластываются и начинают перемещаться, чтобы заполнить область нарушения целостности эндотелиального покрова, в них формируется большое количество волокон натяжения, ориентированных в направлении раны. IIo мере заживления раны волокна натяжения ориентируются в соответствии [c.64]

Трансформация нередко сопровождается дедифферен-цировкой клеток, вследствие чего в таких клетках могут уже не обнаруживаться специфичные для них изоформы многих цитоскелетных белков. Однако белки промежуточных филаментов, экспрессировавшиеся в исходной нормальной ткани, продолжают синтезироваться и после трансформации к ним может при этом добавиться виментин. Такая устойчивость экспрессии белков промежуточных филаментов оказывается полезной для идентификации метастазов [115]. [c.66]

Регуляцию уровня цитоскелетных белков в клетке можно изучать также, прослеживая судьбу этих белков лосле их синтеза. У мышечных клеток скорость кругооборота миофибриллярных белков обратно пропорциональна интенсивности сокращения. Клетки, сокращение которых подавлено, характеризуются более высокой скоростью кругооборота таких белков, как а-актинин, тропонин С, специфическая мышечная форма легкой цепи миозина и а- и -тропомиозин. Отсутствие сократительной активности избирательно влияет на специфические мышечные белкн и не влияет на виментин, десмин и немышечные - и у-актины. Изменение уровня мышечного белка в клетке может достигаться увеличением скорости его деградации без изменения экспрессии генов [193]. Для многих мышечных белков экспрессия изоформ прямо зависит от характера иннервации мышцы. На синтез по крайней мере некоторых белков промежуточных филаментов влияет также пространственная организация клетки. В суспендированных клетках синтез виментина почти полностью [c.101]

Изменения могут затрагивать одновременно две системы филаментов, причем эти изменения могут быть как одинаковыми, так и противоположными по направлению. Преадипоциты способны менять свою форму от фибро-бластоидной до почти сферической. Этот процесс сопровождается значительным снижением синтеза р- и у-гк-тина, виментина, а- и р-тубулина. Уменьшение скорости синтеза белков является результатом снижения уровня доступной для трансляции РНК. Координированные изменения экспрессии генов цитоскелетных белков характерны не только для многоклеточных организмов. Жгутиковая амёба Ыае 1епа может превращаться из аморфной, перемещающейся по субстрату клетки в клетку с двумя жгутиками, имеющую обтекаемую форму. Это превращение сопровождается снижением скорости синтеза актина и увеличением скорости синтеза тубулина и других компонентов аксонемы [118]. [c.102]

Эти данные позволили предполагать, что карнозин может вмешиваться в процессы синтеза белка, осуществляя специфическую регуляторную функцию, направленную на поддержание нужных клетке генов в активном состоянии и обеспечивающую общее повышение жизнеспособности клеток. Действительно, было обнаружено, что присутствие карнозина в культуральной жидкости, способствующее сохранению жизнеспособных клеток, сопровождается повышенным синтезом ряда белков, в том числе виментина, контролирующего взаимодействие мембранного бислоя с каркасом цитоскелета (Ikedaetal., 1999). [c.42]

Риламенты цитоскелета располагаются в миофибриллах как радиально, связывая линии 7 с саркоплазматической сетью, Т-системой и сарколеммой, так и тангенциально, объединяя миофибриллы друг с другом (рис. 8, а, б рис. 8, в — см. вклейку). Спектриновый цито-скелетный домен, который локализуется главным образом иа цитоплазматической поверхности сарколеммы, связан с линиями 7 и М. При сокрашении спектрин обеспечивает сохранение формы и структуры сарколеммы. Виментин н десмин объединяются в мышечном волокне в единые филаменты и идут от сарколеммы внутрь волокна, [c.18]

В миометрии женщины популяция ГМК также гетерогенна на всем протяжении онтогенеза, о чем свидетельствуют имму-ноцитохимические исследования 8М-актина, виментина, ядер-ного антигена пролиферирующих клеток P NA и др. [Безну-сенко Г.В., Миронов А.А. и др., 1995]. [c.124]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.123 , c.124 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.314 , c.315 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.346 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.346 ]

Мышечные ткани (2001) -- [ c.18 , c.74 , c.79 , c.116 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.314 , c.315 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология