Мышечные толстые и тонкие нити

Сокращение и расслабление скелетных мышц регулируется концентрацией Са в цитозоле. В состоянии покоя концентрация Са в мышце обьгано очень низка. При стимуляции мышечного волокна импульсами двигательного нерва Са высвобЬждается из поперечных мембранных трубочек мышечной клетки. Этот высвободившийся Са связывается со сложным регуляторным белком тропонином, молекулы которого присоединены через определенные промежутки к тонким нитям. Молекулы тропонина играют роль триггера, т. е. пускового механизма, Они претерпевают конформационное изменение, которое оказывает влияние на миозиновые головки в толстых нитях. В них возбуждается АТРазная активность и таким образом инициируется сокращение. Тропонин остается активным до тех пор, пока в цитозоле мышечного волокна присутствует Са . Расслабление мышцы происходит после того, как нервные импульсы перестают к ней поступать и Са за счет действия находящейся в мембране АТРазы, выполняющей роль кальциевого насоса, переносится из саркоплазмы в цистерны саркоплазматического ретикулума. Таким образом, АТР необходим не только для сокращения мышц, но и для их расслабления. Позже мы уви- [c.423]

Рис. 4.1. Схема расположения толстых (Л) и тонких (/) нитей в саркомере расслабленной (вверху) и сокращенной (внизу) мышцы. На схеме показан продольный срез саркомера — повторяющейся единицы миофибриллы. Мышечное волокно образовано несколькими тысячами миофибрилл.

Миофибриллярные белки составляют 50—60% общего количества белков мышечных клеток. При низкой ионной силе эти белки нерастворимы, а при повышении ее до 0,3 становятся растворимыми и могут быть экстрагированы. Главный белок мышцы. миозин составляет основу толстых нитей. Другой белок, актин, является главной составной частью тонких нитей (рис. 4-7). С нитями актина связаны регуляторные белки мышцы — тропомиозин и тропонин [84], а в Z-пластинке имеется а-актин. Не так давно в составе М-линий обнаружен белок, который был назван ]У -белком [85]. [c.318]

Миофибрилла. Элементарная единица толстых и тонких нитей мышечных волокон. [c.1014]

Возбуждение мышечного волокна связано с переносом ионов натрия и калия через сарколемму. Природа потенциала действия здесь такая же, как в аксоне, за исключением того, что основную роль в данном случае играют ионы кальция. Деполяризация сарколеммы сопровождается понижением разности потенциалов между поперечными канальцами и соседними участками саркоплазмы, что приводит к локальному изменению мембранного потенциала саркоплазматического ретикулума. Концентрация кальция в саркоплазме, в состоянии покоя не превышающая 10" моль/л, после возбуждения увеличивается до моль/л. Такое резкое увеличение концентрации кальция активирует миофибриллы и вызывает их сокращение. Миофибриллы состоят из параллельно расположенных тонких нитей из белка актина и толстых нитей из другого белка, миозина. Движение этих нитей относительно друг друга, лежащее в основе сокращения мышц, требует расхода энергии, которая обеспечивается гидролизом АТР. Это движение подавляется белком тропонином, который находится между [c.241]

Общий процесс сокращения, проявляющийся в укорочении мышечного волокна и развитии напряжения, является результатом суммирования одновременного образования большого числа спаек по всей длине миофибрилл, вовлеченных в процесс сокращения возбужденной мышцы. Величина напряжения в сокращающейся мышце будет пропорциональна количеству поперечных спаек или площади их наложения в пределах каждого саркомера, что диктуется нервной системой (рис. 120). При значительном растяжении мышцы (длине саркомера более 3,65 мкм) тонкие нити полностью выходят за пределы дисков А и напряжение в мышце отсутствует, По мере вхождения тонких нитей между толстыми и увеличения площади их наложения друг на друга напряжение в мышце постепенно увеличивается, достигая максимума при длине саркомера от 2,25 до 2,00 мм. При более значительном сокращении мышцы тонкие нити перекрываются в центре дисков А и сжимаются в зоне Н, образуя полосу сокращения. Напряжение мышцы в этой стадии сокращения быстро снижается. [c.302]

Длинные, тонкие мышечные волокна, из которых построена скелетная мышца, - это гигантские клетки, образующиеся в ходе онтогенеза при слиянии множества отдельных клеток (разд. 17,6.1). Они получаются многоядерными, причем ядра располагаются прямо под плазматической мембраной. Основная же часть цитоплазмы (около двух третей сухого веса) состоит из миофибрилл - цилиндрических элементов толщиной 1 -2 мкм, которые часто тянутся от одного конца клетки до другого (рис. 11-1). На изолированных миофибриллах отчетливо видны поперечные полоски, от которых и зависит характерная поперечная исчерченность клеток скелетных мышц. Если к изолированным миофибриллам добавить АТР и Са . они тотчас же сократятся - значит, именно они служат генераторами силы при сокращении мышечных клеток. Каждая миофибрилла представляет собой цепь миниатюрных сократимых единиц, состоящих из регулярным образом расположенных систем толстых и тонких нитей (филаментов). [c.255]

В головках миозина имеются два важных участка (центра). Один из них катализирует гидролитическое расщепление АТФ, т. е. соответствует активному центру фермента. АТФазная активность миозина впервые обнаружена отечественными биохимиками Энгельгардтом и Любимовой. Второй участок головки миозина обеспечивает во время мышечного сокращения связь толстых нитей с белком тонких нитей -актином. [c.129]

К дальнейшему движению толстых и тонких нитей навстречу друг другу и укорочению миофибрилл и мышечного волокна. [c.133]

Расслабление мышцы (релаксация) происходит после прекращения поступления двигательного нервного импульса. При этом проницаемость стенки цистерн саркоплазматического ретикулума уменьшается, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, использующего энергию АТФ, уходят в цистерны. Их концентрация в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня. Снижение концентрации кальция в саркоплазме вызывает изменение конформации тропонина, что приводит к фиксации молекул тропомиозина в определенных участках актиновых нитей и делает невозможным образование поперечных мостиков между толстыми и тонкими нитями. За счет упругих сил, возникающих при мышечном сокращении в коллагеновых нитях, окружающих мышечное волокно, оно при расслаблении возвращается в исходное положение. [c.133]

Гладкие мышечные волокна по строению существенно отличаются от поперечно-полосатых. В гладких мышечных клетках нет миофибрилл. Тонкие нити присоединяются к сарколемме, толстые находятся внутри волокон (рис. 18). [c.134]

Рис. 18. Схема расположения толстых и тонких нитей в гладких мышечных волокнах

Основная надмолекулярная двигательная структура мышечных волокон — саркомер, который, как известно, построен из толстых и тонких нитей и Е-пластинки. Нити саркомера имеют гексагональную упаковку (рис. 91), в которой каждая толстая нить может взаимодействовать с шестью тонкими нитями, а каждая тонкая нить — с тремя толстыми нитями. [c.217]

Таким образом, лабораторным экспериментом было установлено, что для мышечного сокращения имеет существенное значение взаимодействие актина и миозина в присутствии АТФ. Предполагается, что при мышечном сокращении тонкие фибриллы актина движутся вдоль значительно более толстых нитей миозина. При этом длина нитей как одного, так и другого белка не меняется, а нити одного белка проникают между нитями другого. [c.81]

Длина как толстых, так и тонких нитей в ходе мышечного сокращения не меняется. [c.261]

Плазмодий миксомицетов выполняет активные колебательные движения протоплазмы. Он содержит актин и миозин, весьма сходные с мышечными. Миозин плазмодия, однако, не образует толстых нитей, но лишь малые олигомеры. Тем не мепее этот миозин взаимодействует с актином плазмодия. В плазмодии обнаружены тонкие пучки нитей, построенные из актина и миозина. Эти пучки появляются и исчезают, следуя за фазами колебаний. Ток протоплазмы регулируется ионами Са , по-видимому, с участием еще неизвестных регуляторных белков. Можно думать о сходстве движения протоплазмы с мышечным, однако отсутствие толстых нитей означает отсутствие тождества. [c.414]

Итогом этого является быстрое перемещение толстых нитей относительно тонких, которое приводит к сокращению мышечного волокна. [c.437]

Процесс мышечного сокращения нельзя свести к укорочению толстых или тонких нитей, так как их длина существенно не меняется при умеренном укорочении мышечных волокон. Вместе с тем в ходе мышэчного сокращения длина саркомеров уменьшается и решетки толстых и тонких нитей вдвигаются друг в друга. Если укорочение волокна невелико, гексагональное расположение нитей сохраняется нити скользят относительно друг друга. Сила сокращения возникает при взаимодействии толстых и тонких нитей, заключающемся в замыкании поперечных мостиков. Одно из решающих доказательств такого механизма мышечного сокращения было получено при сопоставлении величины напряжения мь шечного волокна со степенью перекрывания толстых и тонких нитей [Гордон, Хаксли А., Юлиан, 19661. Изолированное мышечное волокно растягивали так, что вначале толстые и тонкие нити не перекрывались (состояние 1 на рис. 92), и затем определяли изометрическое напряжение сокращения при разных длинах саркомера. Было установлено, что напряжение возрастает линейно со степенью перекрывания нитей (рис. 93) и достигает максимального значения в состоянии 2, когда участки толстых нитей, содержащие поперечные мостики, полностью перекрыты тонкими нитями. При продолжении укорочения саркомера до момента схождения концов тонких нитей напряжение практически не меняется, поскольку число способных к нормальному замыканию мостиков в районе перекрывания остается неизменным. В ходе дальнейшего сокращения (состояние 3) напряжение начинает резко снижаться вследствие того, что послё прохождения дальше центра толстых нитей перемещение тонких нитей приводит уже к появлению участков двойного перекрывания с неправильной ориентацией мостиков. [c.219]

РИС. 4-21. А. Схематическое изображение структуры типичного саркомера скелетной-мышцы. Приведенный продольный разрез соответствует электронно-микроскопической фотографии рис. 4-22. Б. Схема, иллюстрирующая расположение толстых и тонких нитей в поперечнополосатой мышце (поперечное сечение). В. Слева электронно-микроскопическая фотография поперечного среза мышцы кролика, обработанной глицерином. В центре кружка можно видеть, что шесть тонких иитей расположены по вершинам шестиугольника вокруг толстой нити. Остальные шесть толстых нитей расположены в вершинах шестиугольника большего размера. Справа поперечный срез-гладкого мышечного волокна. Толстые н тонкие нити расположены неупорядоченно. Видны нити промежуточной толщины, образующие скопления в виде плотных телец -(1), наличие которых является характерной особенностью гладких мышц. [c.319]

В то время как свойства белковых ансамблей, обнаруженных в мышцах, описаны со многими интересными подробностями (гл. 4, разд. Е,1), остается открытым наиболее важный вопрос каким образом мышечная машина использует свободную энергию гидролиза АТР для совершения механической работы На основании данных электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей было установлено, что в состоянии окоченения все поперечные мостики, образуемые мнозиновыми головками, оказываются прочно прикрепленными к тонким нитям актина. Добавление же АТР приводит к мгновенному отсоединению мостиков от тонких нитей. В расслабленной мышце тонкие нити могут свободно двигаться на участках, прилегающих к толстым нитям, что придает мышце свойство слабо натянутой резиновой полоски. Однако активация мышцы под действием нервного импульса, сопровождаемая освобождением ионов кальция (гл. 4, разд. Е,1), заставляет тонкие нити скользить между толстыми, приводя в результате к укорочению мышцы. [c.415]

При отсутствии взаимодействия между миозином толстых нитей и актином тонких эти нити могут перемещаться относительно друг друга между двумя крайними состояниями (рис. 129). Одно из этих состояний предельно растянутое, при котором имеет место лишь незначительное перекрывание толстых и тонких нитей. Второе состояние — предельно сокращенное, при котором толстые нити максимально вдвинуты между тонкими и достигают своими концами пластинки. Мышечное сокращение происходит в результате согласованного перехода сарко-меров всех миофибрилл, участвующих в формировании мышцы, из предельно растянутого в полностью или частично сокращенное. [c.436]

Сократительная система скелетных мышц включает нити двух типов (рис. 14-10). Толстые нити состоят из пучков, образованных параллельно расположенными палочковидными молекулами миозит, а тонкие состоят из двух закрученных одна вокруг другой нитей фибриллярного актина (Р-актина). Р-ак-тин в свою очередь состоит из молекул глобулярного актина (О-актина), соединенных наподобие нитки бус. В миофи-бриллах толстые и тонкие нити располагаются упорядоченным образом в сарко-мерах (так называются повторяющиеся участки миофибрилл) они расположены параллельно и в большей или меньшей мере перекрываются. При мышечном сокращении толстые нити каждого сарко-мера вдвигаются в промежутки между тонкими нитями, благодаря чему все мышечное волокно в целом укорачивается. Химическую энергию для такого скольжения нитей поставляет процесс гидро- [c.423]

Рис. 14-10. Сократительная система скелетных мышц. А. Скелетная мышца состоит из пучков параллельных мышечных волокон. Эти волокна представляют собой оч ень длинные много-ядерные клетки. Б. В каждом мышечном волокне содержится множество миофибрилл-пучков параллельно расположенных нитей. Миофиб-риллы разделены особыми темными участками Е-линиями) на саркомеры. В. Каждый сарко-мер состоит из правильно расположенных толстых и тонких нитей. Толстые нити могут скользить вдоль тонких. Г. Толстые нити слагаются из пучков длинных палочковидных мо-

Основные биохимические факторы, лимитирующие проявле ние скоростно-силовых качеств, можно установить с помощью "фундаментальных зависимостей" для мышцы. Первая из зависимостей описывает условия проявления максимальной мышечной силы (рис. 171). Результаты экспериментальных исследований, выполненных на различных мышцах человека и животных, показывают, что величина максимального мышечного усилия прямо пропорциональна длине саркомера или длине толстых миозиновых нитей, т. е. степени полимеризации миозина, и общему содержанию в мышце сократительного белка актина. Как уже отмечалось, усилие, развиваемое в процессе взаимодействия актиновых и миозиновых нитей в миофибриллах, пропорционально числу образованных поперечных спаек чем больше площадь наложения тонких актиновых нитей на толстые миозиновые нити в пределах каждого саркомера, тем больше максимальное усилие, развиваемое мышцей. Максимально возможная площадь соприкосновения нитей определяется длиной толстых миозиновых нитей или отдельного саркомера. Самые длинные саркомеры обнаружены в запирательных мышцах моллюсков. Эти мышцы способны развивать усилие, в 3— 6 раз превышающее максимальную мышечную силу человека. Самые короткие саркомеры находятся в летательных мышцах насекомых и колибри максимальная сила этих мышц примерно в 3 раза меньше, чем у человека. В скелетных мышцах человека средняя длина саркомера составляет 1,8 мк, а длина миозиновых нитей — около 1 мк. По величине максималь- [c.381]

Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мьппечного волокна в целом. [c.131]

Мышечное сокращение происходит под воздействием двигательного нервного импульса, представляющего собой волну повышенной мембранной проницаемости, распространяющуюся по нервному волокну. Эта волна повышенной проницаемости передается через нерв-но-мышечный синапс на Т-систему саркоплазматической сети и в конечном счете достигает цистерн, содержащих ионы кальция в большой концентрации. В результате значительного повышения проницаемости стенки цистерн (это тоже мембрана ) ионы кальция выходят из цистерн и их концентрация в саркоплазме за очень короткое время (около 3 мс) возрастает примерно в 1000 раз. Ионы кальция, находясь в высокой концентрации, присоединяются к белку тонких нитей - тропонину - и меняют его пространственную форму (конформацию). Изменение конформации тропонина, в свою очередь, приводит к тому, что молекулы тропомиозина смещаются вдоль желобка фибриллярного актина, составляющего основу тонких нитей, и освобождают тот участок актиновых молекул, который предназначен для связывания с миозиновыми головками. В результате этого между миозином и актином (т. е. между толстыми и тонкими нитями) возникает поперечный мостик, расположенный под углом 90°. Поскольку в толстые и тонкие нити входит большое число молекул миозина и актина (около 300 в каждую), то между мышечными нитями образуется довольно большое количество поперечных мостиков, или спаек. На электронной микрофотографии (рис. 15) хорошо видно, что между толстыми и тонкими нитями имеется большое количество поперечно расположенных мостиков. [c.131]

За счет энергии, выделяющейся при расщеплении АТФ, миозиновая головка, подобно шарниру или веслу лодки, поворачивается и мостик между толстыми и тонкими нитями оказывается под углом 45°, что приводит к скольжению мышечных нитей навстреч> друг другу (рис. 16). [c.132]

Система электромеханического сопряжения мышцы. Поперечно-полосатая скелетная мьппца состоит из продольных пучков мышечных волокон с характерным угловатым поперечным сечением. Ширина мьппечных волокон варьирует от 10 до 100 мкм, а длина часто соответствует длине мышцы, достигая в некоторых волокнах 12 см. Всю мышцу окружает тонкий чехол соединительной ткани, которая отделяет пучки мышечных волокон друг от друга и участвует в присоединении их концов к сухожилиям. Мышечное волокно (рис. XXV.1) представляет собой сложную многоядерную клетку, содержаш ую одну-две тысячи более тонких вытянутых волоконец (миофибрилл) диаметром 1-2 мкм, состояш их из элементарных сократительных единиц — саркомеров. Толстые и тонкие нити саркомеров образованы из сократительных (миозин и актин) и Са -чувствительных регуляторных белков (см. 3 этой главы). Функциональная активность белков сократительной системы зависит от концентрации ионов Са внутри саркомера. Быстрое и эффективное [c.225]

Использование электронной микроскопии с высоким разрешением позволило понять ультраструктурную основу этого взаимодействия на толстых филаментах удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 13 нм от них тонкими филаментами (рис. 10-6). В настоящее время известно, что при сокращении мышцы толстые и тонкие нити перемещаются относительно друг друга именно с помошью этих поперечных мостиков, которые работают циклично, подобно рядам миниатюрных весел. Взаимодействующие белки тонких и толстых филаментов были вьщелены и охарактеризованы, получив соответственно названия актин (этот белок содержится в цитоскелетных структурах в наибольших количествах) и миозин (он обычно встречается в ассоциации с актином в клеточных структурах, ответственных за подвижность). Практически все, что мы знаем сейчас об этих двух важных белках, имеющихся почти во всех эукариотических клетках, является результатом изучения актина и миозина, экстрагированных из мышечной ткани. [c.78]

Что можно сказать о расположении комплексов гликолитических ферментов на мышечных филаментах Тонкие и толстые нити миофибрилл, образованные преимущественно актином и миозином соответственно, выглядят в поперечном сечении миофибрилл упакованными в гексагональную решетку. Актиновая нить представляет собой двойную спираль, образованную глобулярными единицами (молекулами С-актина), с периодом около 36,5 нм [41]. Миозиновая нить образована двенадцатью поднитями, упакованными вдоль основной оси нити по гексагональному типу. Поперечный разрез нити имеет вид треугольника с девятью поднитями на поверхности и тремя в центре. Расположение поперечных мостиков на поверхности миозиновой нити соответствует приблизительно двухзахо-довой 6/1-спирали [60]. [c.182]

Выражения (И.И)—(11.14) составляют систему дифференциальных уравнений, по которой можно рассчитывать кинетику сокращения мышечного волокна, определять те или иные параметры, если известно нужное количество других параметров. Проанализируем один из важных видов мышечного сокращения — изотоническое укорочение с постоянной скоростью (начальный участок кривых на рис. 88), когда выполняются уравнения Хилла (П.4) и (11.6). Такой процесс укорочения наблюдается при практически полном перекрывании толстых и тонких нитей (состояние 2 на рис. 92), число мостиков в зоне перекрывания постоянно и равно общему количеству (а о) мостиков в полусаркомере. Довольно ясно (и может быть специально доказано), что рассматриваемая система находится в стационарном состоянии, т. е. величины п, т и ы во времени не изменяются [c.224]

С тонкими нитями перекрываются толстые, миозино-вые нити, содержащие тяжелые и легкие цепи миозина и С-белок с мол. массой 140 кДа. Кроме связывания с миозином С-белок способен к чувствительному к кальцию связыванию с полосой I. Существует несколько изоформ С-белка. Разные формы найдены в большой грудной мышце и в широчайшей мышце спины [78]. Таким образом, как и с тяжелой цепью миозина, наблюдается специфичность изоформ С-белка по отношению к мышечным волокнам с разными физиологическими характеристиками. Гетерогенность по С-белку может, впрочем, обнаруживаться и в одном и том же волокне, и даже в пределах одного саркомера. Есть мышцы, в каждом сар-комере которых присутствуют две формы С-белка. Центры толстых нитей располагаются по М-линии, которая содержит белок миомезин с мол. массой 165 кДа. Кроме того, в М-линии присутствует особая, мышечная форма креатинкиназы [79]. [c.51]

Висцеральная гладкая мускулатура беспозвоночных построена из ГМК. В эволюции, как считает А.А.Заварзин (1985), она произошла из эпителиально-мышечных клеток или оседлых слеток первичных паренхим предков многоклеточных животных. Висцеральная мускулатура беспозвоночных представлена клетками двух типов. У одного типа хорошо выражены плотные тела (аналоги линий 2), к которым прикрепляются тонкие филаменты. У клеток другого типа плотные тела не выражены. Последний тип плохо изучен. У миоцитов I типа миозиновые нити свободно лежат в цитоплазме, а актиновые закреплены. На поперечных срезах миоцитов не видно расположенных по окружности тонких нитей вокруг толстых миозиновые нити, по-видимому, могут взаимодействовать с разным числом актиновых филаментов. Часть толстых нитей имеет пармиозиновый стержень, на который наслаивается миозин. Оформленные миофибриллы и саркомеры у них отсутствуют. На боковых поверхностях ГМК встречаются трубкообразные впячивания (аналоги Т-системы), а также пиноцитозные пузырьки. Ядро находится в центре клетки. При сокращении поверхность клеток становится неровной, с выпуклостями вследствие сокрашения филаментов, закрепленных плотными телами наискось. В этих клетках есть десмосомы и щелевые контакты. Клетки объединяются в пучки. Таким образом, висцеральная мускулатура беспозвоночных имеет много общего с таковой позвоночных и демонстрирует параллельное развитие этой ткани в эволюции, но существуют и определенные отличия, в основном приспособительного характера. [c.135]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология