Белки и промежуточные филаменты

Таблица 11-5. Главные типы белков промежуточных филаментов Образующий полипептид (мол. масса) Локализация

Рис. 11-74. У всех белков промежуточных филаментов имеется гомологичная центральная область (около 310 аминокислотных остатков), формирующая протяженную а-спираль с тремя короткими участками иной структуры. N-концевой и С-концевой домены не состоят из а -спирали и

В противоположность этому актин и тубулин очень мало изменились за миллиарды лет эволюции. Скорее всего, эта консервативность объясняется тем, что сам процесс сборки полимера из глобулярных субъединиц накладывает жесткие ограничения на их изменчивость,-даже небольшие изменения размеров или формы субъединиц могут затруднить полимеризацию. Для фибриллярных белков промежуточных филаментов таких строгих ограничений не существует. [c.122]

Белки промежуточных филаментов можно разделить на пять групп. Из-за небольших межвидовых различий между белками и чувствительности наблюдаемых значений их молекулярной массы к условиям проведения измерений эти семейства имеют по нескольку названий. Эпителиальные клетки содержат обычно цитокератины — семейство кератиноподобных белков с мол. массой от 45 до 60 кДа. Нервные клетки содержат белки нейро-филаментов, мол. масса основных полипептидов этих филаментов равна 68, 145 и 220 кДа. В мышечных клет- [c.23]

Разнообразные функции цитоскелета зависят от трех главных типов белковых нитей - актиновых филаментов, микротрубочек и промежуточных филаментов. Пити этих трех типов построены из разных структур в зависимости от того, с какими дополнительными белками они ассоциированы. Некоторые из этих белков соединяют филаменты друг с другом или с иными компонентами клетки, например с плазматической мембраной. Другие определяют время и место сборки актиновых филаментов и микротрубочек, регулируя скорость и степень их полимеризации. И наконец, есть белки, благодаря взаимодействию которых с филаментами, осуществляется движение наиболее изученные примеры - сокращение мышц, зависящее от актиновых филаментов, и биение ресничек, зависящее от микротрубочек. [c.254]

Активность зависимой АТФазы Активность N8 ", К" за-висимой АТФазы Белки промежуточных филаментов [c.296]

Белки промежуточных филаментов [c.22]

Полипептиды, входящие в состав промежуточных филаментов различных типов, различаются по аминокислотной последовательности, а также - и очень сильно - по молекулярной массе. Однако у всех имеется гомологичный центральный домен, который при димеризации белка образует жесткую структуру из обвивающих друг друга спиралей. Такие димерные субъединицы складываются в большие пучки внахлест , формируя промежуточные филаменты. Стержневидные домены субъединиц при этом создают структурную сердцевину ПФ, а глобулярные домены на обоих концах выступают наружу и обусловливают разнообразие свойств ПФ. Именно благодаря этой вариабельности механические свойства ПФ и взаимодействия их с другими клеточными компонентами приспособлены к специфическим нуждам клеток того или иного типа. [c.320]

Различные потенции к связыванию других белков могут обеспечиваться вариабельными участками белков промежуточных филаментов. Влияя на свойства филамента, )ти вариабельные участки определяют пе только его способность к самосборке, но и то, как он будет взаимодействовать с другими компонентами клетки (например, с микротрубочками и плазматической мембраной). Это совершенно иная стратегии чем в случае двух других важнейших элементов цитоскелета - актиновных филаментов и микротрубочек как мы уже знаем, эти полимеры в основном инвариантны по структуре, а к выполнению различных функций они приспосабливаются с помошью разных наборов актип-связываюших белков и белков, ассоциированных с микротрубочками. Таким образом, роль вариабельных участков в белках промежуточных филаментов та же, что и у вспомогательных белков актиновых филаментов и микро-трубочек, - разница лишь в том, что одни ковалентно связаны с субъединицами филамента, а другие представляют собой отдельные молекулы. [c.320]

К промежуточным филаментам относятся кератины I и И типа. Они состоят из 10—20 различных полипептидов, отличающихся как друг от друга, так и от полипептидов, входящих в состав остальных четырех групп белков промежуточных филаментов — десмина, виментина, нейрофиламентов и глиальных филаментов. Между последними четырьмя классами белков отмечается высокая степень гомологии. Ке-ратиновый филамент содержит по меньшей мере два различных кератиновых полипептида, тогда как остальные четыре типа промежуточных филаментов представляют собой гомополимеры. Каждый из них состоит из четырех а-спиральных доменов, отделенных друг от друга участками Р-складчатых слоев и фланкированных с обеих сторон неспиральными концевыми доменами. Неспиральные концевые домены участвуют в растяжении протофиламентов конец в конец и в интерпротофибриллярных взаимодействиях бок в бок . Концы кератиновых микрофибрилл могут перекрестно соединяться дисульфидными связями с образованием нерастворимых филаментов, подобных филаментам шерсти. [c.346]

Третий из основных классов филаментов, для которых нам определенно известны структурные белки, — это промежуточные филаменты. Они имеют приблизительно 10 нм в диаметре, и обнаружены в большинстве клеток позвоночных. Структурные белки промежуточных, филаментов были идентифицированы позже, чем структурные белки филаментов других классов по этой причине об ассоциированных с ними белках известно срав- [c.22]

Как показал анализ аминокислотных последователь-востей, белки промежуточных филаментов из разных тканей и из организмов разных видов являются близко-родственными, причем межвидовые различия между белками филаментов из одной и той же ткани выражены менее, чем межтканевые различия между этими белками из одного и того же организма. Так, для десмина и ви-ментина из свиньи степень гомологии их аминокислотных последовательностей составляет 64%, а для десми-нов, выделенных из свиньи и курицы, — 91% [28]. Таким образом, хотя разные белки промежуточных филаментов и имеют разные изоэлектрические точки и разные молекулярные массы, все пять семейств этих белков несомненно связаны общим происхождением. Близость их аминокислотных последовательностей проявляется, в частности, и в сходстве ультраструктуры всех промежуточных филаментов. [c.25]

Благодаря такой картине сходства и различий между белками промежуточных филаментов оказалось возможным получить как тканеспецифичные антитела (реагирующие, например, с виментином из разных животных), так и антитела, узнающие домены, общие для многих белков промежуточных филаментов. С помощью антител широкой специфичности удалось продемонстрировать присутствие белков промежуточных филаментов в клетках Drosophila-, как показывает этот результат, белки промежуточных филаментов являются по меньшей мере столь же древними, что и многоклеточные организмы 29. [c.25]

Вследствие того что белки промежуточных филаментов различаются по химическим свойствам и, кроме того, малорастворимы, лишь немногие из ассоциированных с промежуточными филаментами белков изучены к настоящему времени. Среди них одним из наиболее интересных является активируемая кальцием протеаза, специфичная по отношению к промежуточным филаментам. Показано, что такая протеаза ассоциирована с виментином [30], нейрофиламентами [31] и десмином [32]. Присутствие протеазы на филаментах обеспечивает тесный контакт между ней и ее субстратом. Оптимальная концентрация кальция для активации протеазы. [c.25]

Трансформация нередко сопровождается дедифферен-цировкой клеток, вследствие чего в таких клетках могут уже не обнаруживаться специфичные для них изоформы многих цитоскелетных белков. Однако белки промежуточных филаментов, экспрессировавшиеся в исходной нормальной ткани, продолжают синтезироваться и после трансформации к ним может при этом добавиться виментин. Такая устойчивость экспрессии белков промежуточных филаментов оказывается полезной для идентификации метастазов [115]. [c.66]

Биохимические и морфологические исследования показывают, что микрофиламенты и микротрубочки широко распространены у протистов. Точные пределы распространения этих типов структур, равно как и пределы их возможной специализации, пока неизвестны. Ясно, однако, что и микротрубочки, и микрофиламенты появились до многоклеточных организмов. Промежуточные филаменты встречаются у протистов намного реже. В настоящее время белки, родственные в антигенном отношении белкам промежуточных филаментов многоклеточных, известны лишь у Tetrahymena и andida [121]. На различие в выраженности системы промежуточных филаментов у протистов и многоклеточных может, вероятно, пролить свет тот факт, что у последних основной функцией этих филаментов является интеграция клеток в [c.69]

Регуляцию уровня цитоскелетных белков в клетке можно изучать также, прослеживая судьбу этих белков лосле их синтеза. У мышечных клеток скорость кругооборота миофибриллярных белков обратно пропорциональна интенсивности сокращения. Клетки, сокращение которых подавлено, характеризуются более высокой скоростью кругооборота таких белков, как а-актинин, тропонин С, специфическая мышечная форма легкой цепи миозина и а- и -тропомиозин. Отсутствие сократительной активности избирательно влияет на специфические мышечные белкн и не влияет на виментин, десмин и немышечные - и у-актины. Изменение уровня мышечного белка в клетке может достигаться увеличением скорости его деградации без изменения экспрессии генов [193]. Для многих мышечных белков экспрессия изоформ прямо зависит от характера иннервации мышцы. На синтез по крайней мере некоторых белков промежуточных филаментов влияет также пространственная организация клетки. В суспендированных клетках синтез виментина почти полностью [c.101]

Рис. 11-74. У всех белков промежуточных филаментов имеется гомологичная центральная область (околоЗЮ аминокислотных остатков), формирующая протяженную а-спираль с тремя короткими участками иной структуры Ы-концевой и С-концевой домены не состоят из а -спирали и сильно варьируют по размерам и последовательности аминокислоту белков разных промежуточных филаментов.

Мы уже упоминали, что в аксоплазме имеются такие филамент-ные структуры как нейрофиламенты. Диаметр этих структур 10 НхМ, они располагаются между нейротрубочками (диаметр 24 нм) и филаментами актина (диаметр 6 нм). Поэтому нейрофиламенты составляют класс промежуточных филаментов [6], которые были найдены в различных клетках и к которым принадлежат кератиновые филаменты эпителиальных клеток, глиальные филаменты и десминовые филаменты клеток мышц. Их функциональная роль заключается в создании своеобразного клеточного скелета. В электронном микроскопе видны разветвления волокон. Нейрофиламенты из нерва кролика состоят нз трех белков с 68 000, 150 000 и 200 000. До сих пор только два белка нейрофиламентов с Л1 200 ООО и 60 000 были выделены из гигантского аксона кальмара [7]. Они чувствительны к действию Са +-зависимой протеазы и поэтому их нелегко получить в интактном состоянии. Все белки нейрофнламейтов фосфорилируются сАМР-зависимой киназой. [c.312]

В настоящее время выделяют 5 основных классов белков, образуюш их так называемые промежуточные филаменты виментиновые (ММ = 55 кДа) в ткани мезенхимы (зародышевая соединительная ткань большинства многоклеточных животных и человека), глиальные (ММ = 53 кДа) в клетках глии [c.123]

В мышечных клетках есть также целая система очень плохо растворимых белковых филаментов, которые можно выделить лишь после полной экстракции миозина и актина из саркомера концентрированным раствором йодистого калия. Одна группа таких филаментов, построенных из очень крупного белка, названного титином. тянется параллельно толстым и тонким филаментам и соединяет толстые филаменты с Z-диском. Хитиновые филаменты очень эластичны и, по-видимому, действуют как пружины, центрируя толстые филаменты между Z-дисками (рис. 11-21). Еще одна группа нерастворимых нитей - это промежуточные филаменты (разд. 11.5), которые расположены между Z-дисками соседних миофибрилл. Предполагается, что они удерживают саркомеры в определенных пространственных отношениях между собой и соединяют миофибриллы с плазматической мембраной мышечной клетки. [c.267]

Хотя большинство микротрубочек состоит, но-видимому, только из субъединиц тубулина, для построения специальных видов микротрубочек (каковы, например, дублеты микротрубочек в ресничке) используются дополнительные белки. Если заставить микротрубочки ресничек или жгутиков диссоциировать в разбавленном солевом растворе, то из такой смеси удается выделить особенно устойчивые фрагменты субфибриллы А-ленты, состоящие из двух-четырех протофиламентов. Помимо тубулина эти фрагменты содержат белок тектин, образующий длинные нити голщиной 2-3 нм, видимо, родственные промежуточным филаментам. Тектиновые филаменты вытянуты вдоль стенки дублета микротрубочек и, вероятно, способствуют образованию общей стенки А- и В-субфибрилл. Как полагают, эти филаменты или какие-то еще не известные нитевидные молекулы определяют расположение на микротрубочках специальных периодических структур, которые будут описаны ниже. [c.295]

Промежуточные филаменты по их первичной структуре делят на четыре большие группы (табл. 11-5). Белки ПФ типа I наиболее характерны для эпителиальных клеток и включают два подсемейства керати- [c.314]

Изолированные промежуточные филаменты (ПФ) в ионной среде, соответствующей цитоплазме, чрезвычайно стабильны более того, сколько-нибудь значительного пула неполимеризоваппых белков ПФ (какой [c.317]

Ядерная ламина - это белковая сеть (обычно толщиной от 10 до 20 нм), подстилающая изнутри поверхность внутренней ядерной мембраны (см. рис. 9-1). Она представляет собой прямоугольную решетку из промежуточных филаментов (рис 11-76. Д), построенных у млекопитающих из трех белков ПФ типа У1-ламинов А, В и С (см. рис. 11-74 и табл. 11-3), Ламины образуют димеры, у которых имеется стержневидный домен и две глобулярные головки на одном из концов (рис. 11-76, Б). При подходящих рП и ионной силе димеры самопроизвольно ассоциируют, образуя филаменты, которые по толщине и повторяющейся структуре сходны с цитоплазматическими ПФ. [c.318]

Но если функция промежуточных филаментов сводится всего лишь к сопротивлению растягивающим силам, для чего нужно так много различных вариантов их белковых субъединиц Какова роль вариабельных частей их молекул - ведь они как будто бы не участвуют в построении самого филамента Детальных ответов на эти вопросы пока нет, но ясно, что как характер опорной функции промежуточных филаментов, так и способ их соединения с фугими компонентами клетки сильно различаются в клетках разного типа. Например, десминовые филаменты, скрепляющие края 7-дисков в поперечнополосатых мышцах, по-видимому, имеют участки для связывания специфических белков 7-диска нейрофиламенты подвергаются меньшим нагрузкам, но они могут соединяться вместе боковыми поверхностями, образуя непрерывный трос до метра и больше длиной вероятно, именно поэтому [c.319]

Рис. 11-77. Электронная микрофотография промежуточных филаментов двух гипов, встречающихся в нервной ткани ( препарат после быстрого замораживания и глубокого травления). А. Нейрофиламенты в аксоне соединены многочисленными поперечными белковыми сшивками как полагают, такая организация придает этому длинному клеточному отростку большую прочность на разрыв. По-видимому, сшивки образованы длинными неспиральными участками С-концевой части наиболее крупного белка пейрофиламентов (см. рис. 11-74). Б. Промежуточные филаменты (называемые глиальными филаментами) в астроците. Они подвергаются меньшим механическим нагрузкам. Их поверхность довольно гладкая, и

Промежуточные филаменты (ПФ) - это полимеры, по структуре подобные канатам, собранным из нитевидных полипептидов. По-видимому, они поддерживают структуру клеток или противостоят растягивающим нагрузкам. Существует много тканеспецифических форм ПФ, построенных из различных полипептидов кератиновые филаменты эпителиальных клеток, нейрофиламенты нейронов, глиальные филаменты астроцитов и шванновских клеток, десминовые филаменты мышечньа волокон и виментиновые филаменты фибробластов и клеток многих других типов. Отдельное семейство белков ПФ составляют ядерные ламины, из которых построена волокнистая пленка (ламина), выстилающая изнутри оболочку ядра они имеются во всех эукариотических клетках. [c.320]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология