Белки обнаружение дисульфидных мостиков

Рис. 3.29. Первичная структура лизоцима. Лизоцим — это фермент, обнаруженный во многих тканях и секретах человеческого тела, в растениях и яичном белке. Этот фермент катализирует разрушение клеточных стенок бактерий. Молекула лизоцима состоит из одной полипептидной цепи, в которую входят 129 аминокислотных остатков. В молекуле имеется четыре внутрицепочечных дисульфидных мостика.

Инсулин, получивший свое название от наименования панкреатических островков (лат. insula—островок), был первым белком, первичная структура которого была раскрыта в 1954 г. Ф. Сэнджером (см. главу 1). В чистом виде инсулин был получен в 1922 г. после его обнаружения в экстрактах панкреатических островков Ф. Бантингом и Ч. Бестом. Молекула инсулина, содержащая 51 аминокислотный остаток, состоит из двух полипептидных цепей, соединенных между собой в двух точках дисульфидными мостиками. Строение инсулина и его предшественника проинсулина приведено в главе 1 (см. рис. 1.14). В настоящее время принято обозначать цепью А инсулина 21-членный пептид и цепью В—пептид, содержащий 30 остатков аминокислот. Во многих лабораториях осуществлен, кроме того, химический синтез инсулина. Наиболее близким по своей структуре к инсулину человека является инсулин свиньи, у которого в цепи В вместо треонина в положении 30 содержится аланин. [c.268]

Пример 13-Б. Обнаружение енутрицепочечных дисульфидных мостиков в белках. Остатки цистеина в белках часто связываются дисульфидиыми мостиками. Эти дисульфидные мостики предохраняют белок от перехода к полностью неупорядоченной конфигурации клубка при денатурации, особенно в тех случаях, когда остатки цистеина разделены большим числом других аминокислот. [c.374]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология