Аминокислотные остатки

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

Следующий шаг состоял в том, чтобы подкрепить этот труд реальным синтезом заданной молекулы белка. В 1954 г. американец Винсент Дю-Виньо (1901—1978) положил начало такому синтезу. Он получил окситоцин — пептид, состоящий всего лишь из восьми аминокислотных остатков. Однако с более сложными молекулами дело пошло быстрее, и вскоре были синтезированы цепи, содержащие несколько десятков аминокислот. К 1963 г. в лабораторных условиях были получены полипептидные цепи инсулина. [c.130]

Развернутые синтетические полипептиды. Аддитивность их парциальной сжимаемости анализировалась в работах [161, 196]. При этом показано, что эксперимент дает либо совпада-юш,ие по абсолютной величине, либо заниженные (но не более чем на 30%) значения гидратационного эффекта относительно аддитивного расчета. Это иллюстрирует рис. 3.12, на котором приведена шкала удельных парциальных сжимаемостей развернутых полипептидов и белков при 25°С [191]. Аминокислотные остатки и полипептиды попадают в область отрицательных [c.59]

Поскольку обработка реакционной смеси после образования каждой последующей пептидной связи (удлинения полипептида) очень упростилась, стало возможным автоматизировать процесс синтеза, что, таким образом, привело к ускорению полипептидного синтеза. Таким методом был проведен первый химический синтез фермента (панкреатическая рибонуклеаза быка, 124 аминокислотных остатка). [c.90]

Для более глубокого понимания законов образования третичной структуры следует подчеркнуть, что полипептидная цепь не свертывается произвольно с образованием хаотичного (статистического) клубка. Анфинсен с сотр. [14] показал, что пространственная структура белков задана их первичной структурой. Иными словами, последовательность аминокислотных остатков в полимерной цепи кодирует строго определенный тип вторичной, третичной и высших структур белка. [c.12]

Е с. 21-20. Скелет основной цепи молекулы трипсина. а-Атомы углерода показаны оттененными сферами, на некоторых с целью идентификации указаны номера аминокислотных остатков. Для простоты пептидные группы —СО—ЫН— представлены просто прямыми линиями. Часть полипептидной цепи субстрата изображена цветными кружками с черным [c.324]

Величина [ti] вблизи изоэлектрической точки для белков, макромолекулы которых содержат большое количество гидрофильных аминокислотных звеньев, оказывается существенно большей, нежели в случае, когда полипептидные цепи построены преимушественно из гидрофобных аминокислотных остатков (при условии, что молекулярные массы обоих образцов белков одинаковы). Объяснить этот феномен. [c.393]

Остатки скольких различных аминокислот встречаются в большинстве живых организмов Приведите примеры аминокислотных остатков а) с положительным зарядом, б) с отрицательным зарядом, в) гидрофобного и алифатического, г) гидрофобного и ароматического, д) незаряженного, но полярного. [c.342]

Соединения, молекулы которых состоят из более чем 10 с аминокислотных остатков, связанных между собой пептидной связью [c.211]

Четкие различия в химических и физико-химических свойствах фиброина и серицина отсутствуют. Фиброин имеет М = (2,5+3,8) 10 , а серицин - 1,6 10 + 3,1 10 Макромолекулы фиброина и серицина характеризуются конформационной неоднородностью полимерная цепь может последовательно включать а-спиральные и -структурные участки, причем их соотношение определяется наличием воды. В условиях высокой подвижности макромолекул (в растворе, в набухшем состоянии) возможны обратимые конформационные переходы а-спираль клубок -структура. а-Спираль построена из повторяющихся аминокислотных звеньев, отличающихся боковыми заместителями. Линейное расстояние вдоль оси спирали между двумя однородными атомами (шаг спирали) составляет 1,5 А. Угол между перпендикуляром к оси спирали и плоскостью, занимаемой аминокислотными звеньями, равен 26°. Один виток спирали включает 3,6 аминокислотных остатка. Это соответствует линейному расстоянию вдоль оси спирали, равному 5,4 А. [c.375]

В белке содержится X % аминокислотного остатка определенного строения. Чему равна наименьшая молекулярная масса белка, если в нем содержится 1) 17% Gly 2) 12,6% Ala 3) 8,1% Pro 4) 0,4% Phe [c.393]

Почему ферментами могут быть только высокомолекулярные соединения Причина заключается в том, что активный центр должен иметь определенное, высокоупорядоченное строение, поскольку все аминокислотные остатки, ответственные за связывание и каталитические превращения, должны располагаться вполне определенным образом, чтобы создать условия для оптимального катализа. Это накладывает на систему жесткие энтропийные требования, которые могут быть компенсированы за счет другой, ул<е упорядоченной области биополимера [58]. [c.202]

Влияние соседних аминокислотных остатков Р) и Кз на определенные участки активного центра также играет важную роль для осуществления необходимых взаимодействий и правильной ориентации субстрата. Это влияние ответственно за вторичную структурную специфичность фермента. Наконец, существует еще третичный уровень структурной специфичности, который кратко ниже обсуждается. [c.235]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Наконец, наиболее дискуссионный вопрос что является центром связывания С-концевой карбоксильной группы субстрата Агд-145 или 2п(П) Механизм Бреслоу допускает, что верно и то, и другое [222]. Действительно, ион 2п(П) связывает карбоксильную группу гидролизованного продукта, которая становится субстратом в обратной или в последующей реакции. Таким образом, мои но ожидать, что экзопептидазы имеют два различных центра связывания, находящиеся на расстоянии, соответствующем одному аминокислотному остатку в субстрате, [c.348]

Однако на следующем уровне, в белковой цепи, количество содержащейся информации уменьшится по сравнению с уровнем ДНК, поскольку каждый из 20 аминокислотных остатков кодируется тремя нуклеотидами. Поэтому реальное количество информации в белковой цепи, синтезированной на п нуклеотидах, равно [c.401]

Полипептидная цепь, например, молекулы лизоцима (состоящей из 129 аминокислотных остатков) в четырех местах связана дисульфид-ными мостиками (рис. 1). [c.9]

Виток а-спирали фибриллярного белка (3.6 аминокислот-ньгх остатков) измерен параллельно ее оси. Его длина равна 0,5 нм. Сколько аминокислотных остатков нужно добавить в секунду к каждой а-спирали волокна кератина, если человеческий волос вырастает в год на 15,24 см [c.119]

Рис. 1. Двумерная модель по Филлипсу [11] молекулы лизоцима двойные кружки — аминокислотные остатки, выстилающие сорбционный участок глобулы

На языке термодинамики это означает, что для молекулы белка существует лишь одно состояние (или ограниченное число состояний), когда свободная энергия как функция пространственного строения (и, следовательно, как функция нековалентных взаимодействий между аминокислотными остатками полипептидной цепи обнаруживает минимум. [c.12]

Первичная сшрухтура - характеризует аминокислотный состав и последовательность связи а-аминокислотных остатков в полипептид-ной цепи [c.212]

Активный центр формируется из фрагментов полипептидной цепи в том числе из отдельных аминокислотных остатков, содержащих разнообразные функциональные группы. Некоторые из них принимают участие в сорбции субстрата на ферменте, другие катализируют егО химическое превращение. Встраивание молекулы субстрата в активный центр, находящийся в поверхностном слое белковой глобулы, показано на рис. 6. [c.17]

Однако в расчетах не учитываются различия в состоянии аминокислотных остатков, экспонированных в растворитель (т. е. гидратированных) и погруженных внутрь молекулы. Указанная точность совпадения при столь упрощенной схеме расчета является, на наш взгляд, в некотором смысле случайной. Совпадение в значительной мере является результатом компенсации двух противоположных гидратационных эффектов увеличения объема воды около неполярных атомных групп и уменьшения объема около полярных атомных групп, образующих водородную связь с молекулами воды. Следовательно, парциальный объем не может быть инструментом анализа аддитивности гидратационных термодинамичесих эффектов биополимеров. [c.58]

По данным работ [161. 196]. Горизонтальной пунктирной линией вверху обозначена собственная удельная сжимаемость глобулы (средняя по всем глобулярным белкам). —эксперимент. О — аддитивный расчет. Стрелки, направленные вниз, означают величину гидратационного вклада в К 1М для глобулярных белков она отсчитывается от значения сжимаемости глобулы, для полностью развернутых цепей — от нуля, поскольку в этом случае собственная сжимаемость молекулы отражает ничтожно малую сжимаемость вандер-ваальсовых объемов аминокислотных остатков. / — рибонуклеаза 2 — лизоцим 3 — миоглобин — полиглутаминовая кислота 5 — поли-0,1-аланин — коллаген нативный [161, 202] 7 — коллаген деструктурированный (желатина) [200] [c.59]

Глобулярные белки (сферопротешы) Полипептидные цепи, образующие клубки меньшая часть их состоит из простых аминокислотных остатков в большинстве случаев растворимы в воде [c.211]

Количество аминокислот в порфириновых фракциях составляет 1—3 вес.% (10—20 мольных %) 76], указываются и горазда большие цифры, до 3—4 молей на моль порфирина [390, 391]. И все же, по-видимому, относительное количество порфиринов, связанных с амийокислотными производными, невелико и составляет немногие проценты, причем возможно существование молекул, порфирина, связанных с несколькими аминокислотными остатками. [c.147]

Под влиянием гидридов металлов (например, NaBH4, LiAlH4 и др.) происходит восстановление СООН-групп до ОН-групп звенья Asp, Glu превращаются в соответствующие ОН-аминокислотные остатки. [c.364]

Уделив внимание некоторым механизмам гидролиза, интересно сравнить их с механизмом реакции, происходящей в активном центре некоторых ферментов, катализирующих подобные превращения. Фермент бычья панкреатическая рибонуклеаза А (РНаза А) (М = 13 680, одна полипептидная цепь, состоящая из 124 аминокислотных остатков) катализирует деградацию РНК по двустадийному механизму [c.126]

Рис. 3,6. Механизм гидролиза РНК, катализируемого рнбонуклеазой [24]. Номер аминокислотного остатка указывает его положение в полипептидной (белковой) цепи относительно Ы-концевой аминокислоты.

Лишь недавно предложена [50] биоорганическая модель, которая может объяснить код , описывающий специфическое взаимодействие полинуклеотидов и белков. При этом постулировано существование примитивного гибридного полимера, пли сополимера, содержащего рибонуклеиновую цепь (РНК), в 2 -поло-жениях которой ковалентно присоединены аминокислотные остатки. Матрица , организованная таким образом, могла бы отвечать за специфическое полипеитид-нолинуклеотидное узнавание, положившее начало современному генетическому коду. [c.185]

Рнс. 4.5. (л руктура гсксасахарида, связывающегося с активным центром лизоцима. При связывании с ферментом происходит искажение сахарного кольца О в субстрате н катализу способствует образование оксокарбонневого иоиа. Это приводит к образованию полярного переходного состояния. Тем ие менее важное свойство фермента заключается в его снособпости стабилизировать (нейтрализовать) ферментсубстратный комплекс путем электростатического взаимодействия с аминокислотными остатками в активном центре. [c.240]

Следовательно, в процессе а вода и гидроксил — два лиганда, замещаемые концевой группой аминокислоты. В процессе б в роли сильного нуклеофила выступают координированные гидроксильная группа или молекула воды, расположение которых благоприятно для атаки амидной связи путем образования тетраэдрического промежуточного соединения, за которой следует освобоягдепие пептида без последнего Ы-концевого аминокислотного остатка. Этот случай [c.357]

Первьш белком, структуру которого задалось расшифровать, был гормон инсулин, регулирующий сахарный обмен в организме. Десять лет затратил на эту работу английский биохимик Фредерик Сэнгер, за что был удостоен в 1958 г. Нобелевской премии. Он, в частности, установил, что формула инсулина а молекула его состоит из двух цепей (одна содержит 21, а другая - 30 аминокислотных остатков), в определенной последовательности соединенных между собой -S-S- связями. [c.269]

Между различными участками спиральной цепи белков (кислородом карбонильных групп и водородом аминогрупп) возникают водородные связи. Именно наличие большого количества водородных связей в полипептрцщой цепи делает возможным образование спирали и стабилизирует ее. Лршейное расстояние вдоль оси спирали между двумя однородньши атомными групшфовками полипептида составляет 1,5 А. Один виток спирали включает 3,6 единиц аминокислотных остатков. Эт о соответствует линейному расстоянию между витками спирали вдоль ее оси, равному 5,4 А. [c.270]

Это позволило определить строение аминокислоты, из которой получен данный метилтиогидантоин. Новые сведения о порядке чередования аминокислотных остатков в коротких пептидах были получены па основанни исследоваиия масс-спектров этиловых эфиров ацетилпептидов, аминоспиртов и диаминоспиртов [208, 209]. В работе Н. К. Кочеткова и сотрудников масс-спектрометрический метод использовался для определения размера цикла в метиловых эфирах моносахаридов [210], установления конфигураций гликозидной связи в метилглюкозидах [211] и выяснения места свободного гидроксила в частично метилированных моносахаридах [212, 213]. [c.124]

Например, феиилуксусмая и фенилпропионовая кислоты содержат карбоксильную группу и ароматическое кольцо на расстоянии, близком к расстоянию этих же групп в остатках ароматических аминокислот, поэтому они могут взаимодействовать со связывающим (контактным) участком фермента карбоксипептидазы (см. стр. 262). Они не цодвергаются каталитическому превращению, так как не содержат пептидных связей, ио конкури1)уют с пептидами за контактный участок фермента и тормозят каталитическую реакцию отщепления С-концевого аминокислотного остатка. Такие соединения получили название ингибиторов ферментов. [c.268]

Согласно представлениям, которые сложились в гомогенном катализе, к каталитически активным радикалам бёлка относятся нуклеофильные группы (такие как имидазол гистидина, оксигруппы серина или тирозина, тиоловые группы цистеина, е-аминогруппы лизина, ионизованные карбоксилы аспарагиновой и глутаминовой кислот и др.) и электрофилы (ион имидазолия, неионизованные карбоксильные группы, ионы металлов и т. п.). В первичной структуре молекулы фермента группы активного центра обычно удалены друг от друга (см. рис. 1). Однако в третичной структуре аминокислотные остатки, принимающие участие в катализе, некоторым образом фиксированы [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология