Связи дисульфидные, межцепочечные, внутрицепочечные

Химотрипсиноген превращается в химотрипсин [28, 29], а проинсулин — в инсулин [30, 31] специфическим гидролизом пептидных связей. Эти процессы активации заключаются в превращении единичных полипептидных цепей химотрипсиногена и проинсулина в три полипептидные цепи химотрипсина и две — инсулина соответственно. В обоих случаях некоторые внутрицепочечные дисульфидные связи становятся межцепочечными в процессе активации, приводя к появлению ковалентно связанных полипептидных цепей, [c.391]

Дисульфидные мостики — это основной тип ковалентной связи в белках, соединяющей между собой отдельные участки полипептидной цепи или различные цепи. Внутрицепочечные дисульфидные связи участвуют в поддержании конформационной стабильности свернутой полипептидной цепи, способствуя тем самым правильной ориентации аминокислотных остатков, образующих активные центры или участки связывания ферментов, антител и других биологически активных белков. Межцепочечные дисульфидные связи соединяют между собой отдельные субъединицы или цепи, закрепляют правильную укладку полипептидных цепей в доменах, удерживаемую в противном случае лишь благодаря нековалентным взаимодействиям, и тем самым принимают участие в поддержании четвертичной структуры. [c.165]

Межцепочечные и внутрицепочечные поперечные дисульфидные связи [c.44]

Рнс. 8.4, В молекуле а-химотрипсина имеются два межцепочечных дисульфидных мостика и три внутрицепочечные дисульфидные связи. [c.154]

Знание системы дисульфидных связей в белке иногда бывает полезным при определении его трехмерной структуры. Если белок состоит из нескольких цепей, то могут существовать как внутри-, так и межцепочечные дисульфидные связи и ковалентная структура обычно имеет довольно сложную топологию. В качестве примера на рис. 2.10 приведено схематическое изображение структуры иммуноглобулина С(1 С). Можно видеть 4 пептидные цепи и в общей сложности 15 дисульфидных связей — 4 межцепочечные, а остальные внутрицепочечные. Топологическая модель, показанная на этом рисунке, позволяет прийти к интересному предположению, что данный белок состоит из областей, каждая из которых независимо скрепляется своими дисульфидами. Чем больше появляется точных структурных данных об иммуноглобине С, тем яснее становится, что белок представляет собой совокупность отдельных доменов. [c.66]

Молекула глютенина может быть образована ассоциацией нескольких субъединиц линейной формы, называемой конкатенацией (образование составных цепочек). Субъединицы связаны между собой через единственный межцепочечный дисульфидный мостик. Кроме того, она имеет второй, внутрицепочечный дисульфидный мостик (т. е. в среднем 4 цистеина на каждую субъединицу). Число субъединиц на молекулу могло бы быть порядка 33 на основании молекулярной массы соответственно 45 000 Да и 1,5-10 Да для субъединиц и конкатенации. После изучения влияния восстановления дисульфидных мостиков на кинетику изменения вязкости диспергированных глютенинов Эварт [71] исключил возможность существования отростков, ответвлений между конкатенациями и, таким образом, возможность образования трехмерной ковалентной сети (рис. 6.5). [c.214]

Среди ковалентных связей, видимо, наиболее широко распространен только один тип — днсульфидная связь, которая может соединять разные части одной полипептидной цепи, например в рибонуклеазе или лизоциме [25, 26], или разные полипептидные цепи, например в инсулине [25], Y-глoбyлинe [27] и химотрипсине [28, 29]. Инсулин, у Глобулин и химотрипсин содержат не только внутрицепочечные, но и межцепочечные дисульфидные связи . [c.391]

Молекула проколлагена содержит на N- и С-концах пептиды с мол. массой соответственно 20000 и 30000 — 35 000, которые отсутствуют в зрелом коллагене. Оба этих пропептида содержат остатки цистеина. N-концевой пропептид образует только внутрицепочечные дисульфидные связи, С-концевые пептиды образуют и внутри- и межцепочечные ди- [c.348]

После восстановления в мягких условиях дитиотреитом молекула человеческого иммуноглобулина 1дО присоединяет 8 молей [ " С] иодоацетамида, в то время как нативный белок присоединяет всего 0,5 моля этого реагента. Поскольку восстановление проводят в условиях, обеспечивающих полную диссоциацию полипептидных цепей, это означает, что молекула иммуноглобулина имеет не более четырех межцепочечных дисульфидных мостиков. Следовательно, остальные 26 остатков полуцистина, найденные по данным аминокислотного анализа, образуют внутрицепочечные связи. Более того, распределение меченых остатков в отдельных цепях свидетельствует о том, что каждая легкая цепь связана с тяжелой одной дисульфидной связью, а две тяжелые цепи соединены двумя дисульфидными мостиками. [c.168]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология