Химотрипсин поверхностный заряд

Эффекты поверхностного заряда особенно сильно проявляются при низких ионных силах раствора. Следует отметить, что сукцинилирование практически не изменяет конформацию химотрипсина [2301]. [c.215]

Даже если при химической модификации поверхностный заряд остается на прежнем уровне, иногда все же можно достичь положительного эффекта. Авторы [12] лизино-вые остатки нескольких белков (химотрипсин, рибонуклеаза, лизоцим, а-лактальбу-мин, цитохром, карбоангидраза, бычий сывороточный альбумин) превратили в гомо-аргининовые, обрабатывая белки О-метилизомочевиной [c.108]

При высоком pH активный центр химотрипсина несет отрицательный заряд, а при низком — нулевой. Можно ожидать, что оснбвная форма активного центра при высоком pH будет стабилизироваться положительным поверхностным зарядом и дестабилизироваться — отрицательным. Как видно из табл. 5.2, это предположение подтверждается экспериментально. Превращение 14 положительно заряженных остатков лизина в отрицательно заряженные карбоксилат-ионы при взаимодействии химотрипсина с янтарным ангидридом приводит к тому, что р/Са группы, степень ионизации которой определяет рН-зависимость са1 для гидролиза метилового эфира ацетилтриптофана, увеличивается от 7,0 до 8,0. И наоборот, превращение 13 отрицательно заряженных карбоксильных групп в положительно заряженные амины понижает р/Са до 6,1. Аналогичным образом ацилирование поверхностных аминогрупп трипсина уксусным ангидридом приводит к увеличению рКл свободного фермента на 0,2 единицы. [c.176]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология