Распад белков в клетках и тканях

Специфическую группу ингибиторов ферментов, которой уделяют огромное внимание в последние годы, составляют ингибиторы белковой природы. Они блокируют действие фермента за счет белок-белковых взаимодействий, в результате чего закрывается активный центр фермента. Особенно энергично белковые ингибиторы регулируют деятельность протеиназ клетки, что сильно сказывается на регуляции обмена веществ в целом, поскольку под воздействием ингибиторов протеиназ тормозится переход проферментов в ферменты, отщепление сигнальных пептидов и других пептидных фрагментов при созревании белков, блокируются реакции протеолиза, ведущие к образованию биологически активных пептидов (гормоны пептидной природы, рилизинг-факторы и т. п.—см. гл. XII). Так, например, ингибитор белковой природы— а1-антитрипсин (гликопротеин с М = 52000, получаемый методом генетической инженерии из пекарских дрожжей), нашел применение для лечения эмфиземы (частичного распада) легких, так как он блокирует действие эластазы, вьщеляемой в норме нейтрофилами легочной ткани (рис. 52). От 2 до 4 граммов а1-антитрипсина достаточно для заместительной терапии при эмфиземе легких, развивающейся в результате курения. [c.113]

Биологические функции фибронектина, по-вйдимому, достаточно широки. Клеточный фибронектин является прежде всего адгезивным белком, связывающим клетки с другими клетками и с субстратом (в культуре ткани с подложкой, в организме с межклеточным матриксом). In vitro этот белок усиливает клеточную агрегацию, прикрепление клеток к субстрату, ИХ распластывание, движение, слияние клеток. Плазменный фибронектин. иг.рает значительную роль в очищении крови от продуктов распада коллагена. В настоящее время он полностью идентифицирован с так называемыми опсониновым белком и антижела- [c.37]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология