Пептидные гормоны

Было высказано предположение, что превращение ряда прогормонов в активные гормоны происходит путем аминолиза, а не гидролиза пептидной цепи. Расщепление посредством замещения на NH3 приводит к появлению на С-конце пептида амидной группы, которая весьма часто обнаруживается в пептидных гормонах небольшого молекулярного веса. Вазопрессии, окситоцин, а-меланотропин, либерины и некоторые другие гормоны образуются, по-видимому, таким путем. [c.322]

За последние 25 лет выделены и охарактеризованы многообразные эндогенные пептиды человеческого организма пептиды сна, нейропептиды и пептидные гормоны.Так, сон вызывается нонапептидом Тф-Ala-Gly-Gly-Asp-Ala-Ser-Gly-Glu. Подобные пептиды оказались очень лабильны и пока их трудно использовать в качестве снотворных лекарственных веществ. Энкефали-ны и эндорфины являются природными опиоидными пептидами, обладающими -мощным агонистическим действием на опиатные рецепторы (нейропептиды) [c.39]

Биологически активные П. Большую группу таких П составляют пептидные гормоны (в т. ч. нейропептиды) -адренокортикотропин, вазопрессин, гастрин, меланоцитсти-мулирующий гормон, окситоцин, опиоидные пептиды и др. [c.471]

Гормоны гипофиза заслуживают специального упоминания. Гипофи соединен с мозгом при помощи ножки (рис. 16-1) в гипофизе обра-зуется по крайней мере 10 белковых и пептидных гормонов, которые [c.319]

ГАСТРИН, пептидный гормон. Первичная структура Г. человека Пироглу — Гли — Про — Три — Лей — Глу — Глу — Глу — Глу — Глу — Ала — Тир - (НЗОз) — Гли— Три — Мет — Асп — Фен — NH2 (мол. м. 2200 букв, обозначения см. в ст. а-Аминокислоты). У животных различается аминокислотными остатками в положениях 5, 8 н 10. Фрагмент 6—17 сохраняет полную, а С-кон-цевой тетрапептидный фрагмент — /12 часть биол. активности природного Г. Вырабатывается эндокринными клетками слизистой оболочки антрального отдела желудка. Стимулирует секрецию к-ты в желудке. Лек. ср-ва получ. синтезом биологически активных фрагментов Г. и их аналогов. [c.120]

Пептидный гормон окситоцин. — Задняя доля гипофиза выра- батывает ряд гормонов, два из которых были выделены в чистом виде. Один из них, окситоцин, стимулирует гладкую мускулатуру матки др угой, вазопрессин — антидиуретовый гормон, обладающий прессорной активностью. Эти два гормона настолько близки по физическим свойствам, что долгое время их считали одним веществом, обладающим широким спектром активности. Однако применением фракционного осаждения, хроматографии и электрофореза удалось их частично разделить (1928—1944). Применив противоточное распределение для продажного экстракта, имеющего окситоциновую активность 20 ед мг, Дю Виньо (1949) получил значительно более чистый [c.693]

Поскольку пептидные гормоны не проникают в клетку, они передают заключенную в них сигнальную информацию внутрь клетки посредством связывания с рецептором (хеморецептором или ионным каналом), представляющим собой совокупность белковых или небелковых молекул. [c.40]

Наряду с вазопрессином О.-один из первых пептидных гормонов, полученных искусств, путем (В. Дю Виньо, 1953). [c.361]

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

Правилами ШРАС/ШВ [12] приняты английские трехбуквенные сокращения тривиальных названий аминокислот, начинающиеся с прописной буквы Gly, Ala, Туг и т. д. (применяемые либо для всей молекулы аминокислоты, либо для ее радикала) особенно часто такие сокращения применяются для описания аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Разрешена также [13] и однобуквенная система сокращений, но она применяется гораздо реже. Имеются также правила номенклатуры, касающиеся часто применяемых сокращений для синтетических пептидов [14], для синтетических модификаций природных пептидов [15], пептидных гормонов [16] и белков, содержащих железо и серу [17]. [c.187]

ОКСИТОЦИН, пептидный гормон млекопитающих ф-ла I (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты), мол. м. 1007,2 кристаллич. в-во хорошо раств. в воде р1 7,7. [c.360]

СЕКРЕТИН, пептидный гормон. Первичная структура С, свиньи НзМ—Гис—Сер—Асп—Гли—Тре—Фен—Тре— [c.520]

Значительный интерес вызвали полученные относительно недавно данные о влиянии пептидных гормонов гипофиза, таких, как АКТГ, меланоцитстимулирующий гормон и вазопрессии, а также нейрогормонов гипоталамуса на способность к обучению и на поведение [82, 83]. Высказывалось предположение, что некоторые из указанных пептидов выполняют роль медиаторов. Любопытны также морфиноподобные пептиды (разд. Б, 6 данной главы), функционирование которых в качестве медиаторов вполне вероятно. [c.342]

Многие пептидные гормоны образуются из больших по величине пептидов в ходе протеолиза, протекающего иногда в два и более этапа. В чем могут заключаться преимущества такого пути образования гормонов для организма [c.369]

ГЛЮКАГОН, пептидный гормон поджелудочной железы и желудочно-кишечного тракта. Первичная структура Г. свиньи (мол. м. 3485) [c.589]

Вторая половина XX столетия характеризуется резко возросшим интересом к познанию механизмов жизнедеятельности. Эпоха наблюдения и достаточно поверхностного анализа мира животных, растений и микроорганизмоп сменилась периодом решительного проникновения на уровень молекулярных и межмолеку-лярных взаимодействий в живых системах, вторжением в биологию методов и подходов физики, химии и математики. Как следствие этого процесса началась постепенная дифференциация наук, изучающих материальные основы жизни стали одна за другой появляться новые дисциплины, отражающие различные уровни исследования живой материи, различные углы зрения, различные экспериментальные приемы и методологические концепции. Классическая биохимия, которой бесспорно принадлежит пальма первенства в симбиозе биологии и точных наук, постепенно уступала дорогу новым направлениям. Вначале, на волне революционных событий в физике, возникла биофизика, значительно окрепшая уже в предвоенный период. Конец этого этапа был ознаменован и резкой активизацией исследований в генетике. Однако наиболее серьезное наступление началось в начале 50-х годов, когда возникли молекулярная биология, рождение которой часто отождествляется с открытием двойной спирали ДНК, а также биоорганическая химия, первые победы которой по праву связывают с установлением структуры инсулина и синтезом первого пептидного гормона — окситоцина, [c.5]

Многие пептиды являются гормонами. Так, например, присутствующие в гипофизе гормоны окситоцин и вазопрессин состоят из девяти аминокислотных остатков, т. е. относятся к нанопептидам. Первый влияет на протекание родов у женщин и образование молока, второй контролирует водный обмен в организме. Инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой, контролирует метаболизм сахаридов, и его недостаток приводит к диабету. Инсулин состоит из двух цепей, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепи соединены серными мостиками —5—5—, которые образуются при окислении групп 5Н двух цистеиновых остатков (при этом получается остаток аминокислоты цистина). Структура инсулина точно известна, и он был синтезирован. Другой пептидный гормон, адренокортикотропный гормон (АКТГ), регулирует синтез стероидных гормонов в коре надпочечников, а соматотропин контролирует рост. Оба этих гормона вырабатываются передней долей гипофиза. К гормонам, образующимся в пищеварительном тракте, относятся, например, секретин и гастрин. Среди пептидов имеются и антибиотики, например бацитрацин (составная часть фрамикоина). [c.191]

Некоторые пептиды обладают гормональным действием. Эти гормоны синтезируются в разных органах - гипоталамусе, гипофизе, поджелудочной железе, плазме кропи. Пептидные гормоны, как и все гормоны, выполняют роль регуляторов активности органов и клеток, служа в основном для изменения скорости синтеза ферментов, биокатализа и проницаемости биомембран. Их синтез железами внутренней секреции и выброс в кровь находится под контролем нервной системы. Инсулин представляет собой димер, в котором унэйкозапептид связан с трикозапепти-дом двумя дисульфидными мостиками. Он вырабатывается у человека поджелудочной железой и служит регулятором уровня [c.39]

ВАЗОПРЕССЙН (от лат. vas-сосуд и presso-давлю) (анти-диуретич. гормон, адиуретин), пептидный гормон гипофиза. Первичная структура В. у большинства млекопитающих, в т.ч. у человека (аргииин-вазопрессин, мол. м. 1084 букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты) [c.342]

РЕЛАКСИН, пептидный гормон, молекула к-рого состоит из двух цепей, соединенных двумя дисульфидными мостиками мол. м. 5600. А-цепь состоит из 22, В-цопь — из 26 аминокислотных остатков. По расположению дисуль-фидных связей, а также пространств, строению Р. близок инсулину. Вырабатывается у беременных животных желтым телом яичников. [c.505]

ТИРОЛИБЕРИН (тиреотропин-рилизинг-фактор, ТРФ), пептидный гормон гипоталамуса. Молекула Т. состоит ю остатков пироглутаминовой к-ты, гистидина и пролина, связанных между собой пептидными связями. Выделен и ) гипоталамуса свиней и овец. Осуществлен хим. синтез Т, и его многочисл. аналогов. Т. участвует в регуляции ф-ции щитовидной железы, стимулируя освобождение гипофизом в кровь тиреотропного гормона. Способен также стимулировать секрецию гипофизом пролактина. Синт. препараты Т. примен. в медицине. [c.580]

ГАСТРЙН (от греч. а81ёг-желудок), пептидный гормон желудочно-кишечного тракта. Первичная структура Г. человека [c.503]

А (Б. Меррифилд, 1969). Дальнейшее развитие получили аналит. методы стал широко использоваться автоматич. аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографич. методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматич. прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в Б.-секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967) Благодаря созданию прочной методнч. базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности Б. В эти годы была определена структура неск. сотен сравнительно небольших Б. (до 300 аминокислотных остатков в одной цепиХ полученных из самых разл. источников как животного, так и растит., бактериального, вирусного и др. происхождения. Среди них — протеолитич. ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилн-зин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, Б. оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физ.-хим. биологии. [c.248]

Большинство Р.б. локализовано в плазматич. мембране и представляет собой пронизывающие мембрану гликопротеины. Они взаимод. с белковыми или пептидными гормонами, а также с низкомол. биорегуляторами, напр, с простагландинами, аминокислотами. Рецептор света— Эоиси -локализован в мембранных структурах сетчатки глаза. Внутриклеточные Р.б. обычно локализованы в ядре и взаимод. со стероидными гормонами и гормонами щитовидной железы (производнь ш тирозина). [c.262]

В эти годы созданы новые физ.-хим. методы аиализа. Были заложены основы хроматографич. методов (М. С. Цвет, 1906). В 20-х гг. Т. Сведберг предложил использовать для седиментации белков ультрацентрифугу, вскоре этим методом был выделен ряд вирусов. В 30-х гг. А. Тизе-лиусом заложены основы электрофореза, в 1944 А. Мартином и др. создана распределит, хроматография, для определения структуры прир. соед. впервые стал использоваться рентгеноструктурный анализ (Д. Кроуфут-Ходжкин, 40-е гг.). Благодаря использованию физ.-хим. методов в 50-х гг. достигнуты крупные успехи в изучении двух важнейших классов биополимеров-белков и нуклеиновых к-т Э. Чар-гафф провел детальный хим. анализ нуклеиновых к-т, открыта двойная спираль ДНК (Дж. Уотсон и Ф. Крик, 1953), определена структура инсулина (Ф. Сенгер, 1953), одновременно осуществлен синтез пептидных гормонов -окситоцина и вазопрессина (Дю Виньо, 1953), открыт один из элементов пространственной структуры белков- спираль (Л. Полинг, 1951). В эти годы Р. Замечником открыты рибосомы, что послужило стимулом для изучения механизма синтеза белка. [c.292]

Г. широко распространены в тканях животных, особенно в мозге. В растениях и микроорганизмах не встречаются. Локализованы в осн. на пов-сти плазматич. мембраны клетки. Как и др. гликосфинголипиды участвуют в процессах регуляции роста и адгезии клеток, межклеточных взаимодействиях, нммунологич. процессах. Могут входить в состав рецепторов токсинов напр., GM, входит в состав рецептора токсина холеры), пептидных гормонов, нек-рых вирусов и интерферона. [c.502]

ГОМОПОЛИМЕРЫ, см. Высокомолекулярные соединения. ГОМОТОПИЯ, см. Топные отношения. ГОНАДОЛИБЕРЙН (гонадотропин-рилизинг фактор, ри-лизинг фактор лютеинизирующего и фолликулостимулирующего гормонов, ЛГ/ФСГ-РФ), пептидный гормон гипоталамуса. Первичная структура Г, у человека и др. позвоночных PyrG lu—His—Trp—Ser—Tyr—Gly—Leu—Arg— [c.594]

Др. важная ф-ция клеточного Д.-окислит, биосинтез большого числа нужных организму в-в. Так, напр., образование ненасыщ. жирных к-т из насыщенных, ключевые этапы синтеза простагландинов, стероидных и нек-рых пептидных гормонов, достройка поперечных сшивок между цепями кол1агена в соединит, ткани идут в организме с потреблением Oj [c.125]

КАЛЬЦИТОНЙН (тиреокальцитонин), пептидный гормон. Первичная структура К человека [c.295]

Многоклеточные организмы наряду с рассмотренными внутриклеточными механизмами имеют надклеточные-гормональные механизмы регуляции О.в. Гормональная регуляция координирует О.в. в разл. тканях и органах и интегрирует его в рамках организма в целостную систему. Гормональная регуляция О.в. у растений осуществляется группой фитогормонов, напр, ауксинами и гиббереллинами. Гормональную регуляцию О.в. у животных осуществляет эндокринная система, источниками гормонов в к-рой являются центр, и переферич. железы внутр. секреции. Характер управляющих связей в этой системе иллюстрирует механизм поддержания концентрации глюкозы в крови на постоянном уровне. Так, повышение концентрации глюкозы в крови увеличивает продукцию инсулина, к-рый стимулирует клетки на усиленное потребление глюкозы. Возникающий при этом дефицит глюкозы приводит к увеличению продукции др. пептидного гормона-глюкагона, к-рый стимулирует восстановление концентрации глюкозы благодаря расщеплению гликогена в клетках. [c.317]

OMATO TATKH [соматотропин-рилизинг-ингибирую-щий фактор (гормон)], пептидный гормон (см. ф-лу, мол. м. 1639 букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты). [c.383]

С. получен путем хим. синтеза и методами биотехнологии (С. - первый пептидный гормон- животных, синтезированный методом генетич. инженерии). Осуществлен сиитез гена С. [c.383]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.85 , c.86 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.90 , c.232 , c.236 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.68 , c.72 , c.73 , c.212 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.68 , c.72 , c.73 , c.212 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.161 , c.162 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология