Лектин специфичный группы крови

В некоторых растениях содержатся белки, способные агглютинировать эритроциты. Эти белки были названы фитогемагглютининами. В качестве первого такого белка в 1919 г. Самнером был выделен кон-канавалин А. Самнер предположил, что данные белки связываются с углеводными остатками гликопротеинов или гликолипидов групповых веществ крови, содержащимися в оболочке эритроцитов. Это предположение в дальнейшем подтвердилось. Была установлена настолько высокая специфичность фитогемагглютининов, что при помощи их в серологических исследованиях определяют группы крови. Позже (в 1954) фитогемагглютинины вследствие их высокой специфичности стали называть лектинами (от лат. слова legere — различать, выбирать). [c.97]

Кроме рецепторов, характерных для эритроцитов различных групп крови, существует ряд рецепторов, имеющихся у эритроцитов всех людей. Данные об этих рецепторах были получены при изучении подавления реакции лектинов углеводами. Рассмотрим сначала рецептор, обнаруженный Бойдом, Эвергар-том и Мак-Мастером [8] с помощью экстракта Ваи hinia purpurea. Экстракты этих семян могут быть специфичными для N-антигена. Если же они не специфичны, то можно добиться специфичности, доба> вляя к ним галактозу или дисахарид, в состав [c.117]

Известны лектины, связывающие остатки D-глюкозы, D-галактозы, D-фукозы и т.д. Многие лектины агглютинируют эритроциты всех групп крови, но некоторые проявляют специфичность лишь в какой-либо одной группе (например, группе А). Во многих случаях лектины избирательно взаимодействуют с остатками, имеющими определенную конфигурацию гликозидной связи (а или Р). [c.98]

Изучение растительных агглютининов обещает пролить свет на вопрос о специфичности антигенов групп крови, а также на природу и число углеводных группировок, находящихся на поверхности эритроцита. Этот вопрос мы обсудим в следующей главе. Применение реакции задержки для изучения лектинов уже позволило в значительной степени выяснить структуру АВН-антигенов. Различие в специфичности между лектинами и агглютининами человека и животных независимо от того, расцениваем ли мы это различие как доказательство большей или меньщей специфичности лектинов, делает последние особенно пригодными для изучения рецепторов эритроцитов при помощи реакции задержки (см. гл. VII). [c.106]

До последнего времени все изученные растительные агглютинины можно было разделить на две группы 1) агглютинины, реагирующие с эритроцитами всех людей и поэтому вследствие своей не-специфичности представляющие малый интерес, и 2) агглютинины, реагирующие с одним из уже известных агглютиногенов крови человека. (Несмотря на то что к настоящему времени исследованы тысячи видов растений, лектинов, специфически реагирующих с каким-либо из Rh-антигенов, не обнаружено. В гл. VII будет дано возможное объяснение [c.88]

Хотя Сингер полагал, что в двух изученных им системах некулоновские силы (которые следует считать второстепенными), если справедлив аргумент, сформулированный выше, определяют только половину прочности связи антигена с антителом, есть случаи, когда связь в комплексе, по-видимому, полностью осуществляется за счет некулоновских сил. Эти случаи относятся к антигенам, которые не содержат положительно или отрицательно заряженных групп в своих детерминантах. Хороший пример антигенов такого рода представляют группоспецифические антигены крови (гл. VII). У них не имеется заряженных групп, по крайней мере в участках, обусловливающих антигенную специфичность. Кроме того, группоспецифические антигены крови прочно и специфично реагируют не только с антителами, но и с особыми, специфическими по отношению к этим антигенам растительными белками, которые я назвал лектинами (см. гл. VI). Эти реакции изучались количественно [1, 4]. Каруш [6] считает, что взаимодействие между [c.152]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология