Фосфорилирование АДФ частные реакции

Механизм действия модификаторов трудно поддается классификации здесь есть агенты направленного действия (ЗН-реагенты тимерозал, этилмеркуриат, уксусный ангидрид), вещества, модифицирующие гидрофобные взаимодействия (диметилсульфоксид, олигомицин, дигитонин), специфический ингибитор На , /АТФазы уабаин ( строфантин О), препятствующий гидролизу фосфорилированного фермента. Гидролиз одним и тем же ферментом разных субстратов в различных условиях неодинаково чувствителен к модификаторам, что можно объяснить тем, что исследуемые частные реакции ферментативной активности осуществляются разными олигомерными состояниями Ка , К -АТФазы. [c.49]

ЧАСТНЫЕ РЕАКЦИИ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ [c.395]

Затруднения этой гипотезы проявляются с особенной ясностью, если сопоставить, что на слабом свету достаточно восьми или десяти квант для восстановления одной молекулы двуокиси углерода. Но если каждый квант поглощенного света создает одну молекулу богатого энергией фосфата, то накопленная энергия составит всего 80— 100 ккал на 1 Эйнштейн. Известно, однако, что фотосинтез требует не менее 112 ккал/моль, а вероятно и больше, вследствие потерь на необратимые частные реакции. Конечно, квант света имеет достаточно энергии, чтобы образовать две или более молекул богатых энергией фосфатов, но такой результат вряд ли возможен, если фосфорилирование является первичным фотохимическим процессом, как предполагают Эмерсон и его сотрудники. [c.238]

Цикл превращений Са-АТФазы, представленный на рис. 18, сводит вместе частные реакции, катализируемые ферментом. Однако ни в эту схему, ни в ее более усложненные варианты не укладывается одно важное наблюдение. Исходя из многочисленных данных, стационарный уровень фосфобелкового интермедиата Са-АТФазы саркоплазматического ретикулума (в некоторых препаратах более 90% белкового материала приходится на полипептид с молекулярной массой около 100 кД), образованного под действием [7- Р] АТФ, не превышает 4 нмоль/мг белка. Иными словами, фосфорилированию всегда подвергается примерно половина молекул Са-АТФазы. Одно из объяснений этому факту заключается в том, что кислотоустойчивые фосфобелковые интермедиаты "[Р и Е2Р образуются поочередно в каждом из протомеров фермента, входящих в состав димерного комплекса. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология