Саркоплазматический ретикулум

Особое место среди них занимают ионные насосы (транспортные АТФазы) — белки, способные за счет энергии гидролиза АТФ переносить одно- и двухвалентные катионы (или анионы) через клеточные и внутриклеточные мембранные структуры против градиента концентрации. Так, Са-АТФаза саркоплазматического ретикулума (СР) регулирует процессы сокращения-расслабления в мышцах разных типов, аккумулируя Са2+ из цитоплазмы внутрь СР. [c.358]

Сокращение и расслабление скелетных мышц регулируется концентрацией Са в цитозоле. В состоянии покоя концентрация Са в мышце обьгано очень низка. При стимуляции мышечного волокна импульсами двигательного нерва Са высвобЬждается из поперечных мембранных трубочек мышечной клетки. Этот высвободившийся Са связывается со сложным регуляторным белком тропонином, молекулы которого присоединены через определенные промежутки к тонким нитям. Молекулы тропонина играют роль триггера, т. е. пускового механизма, Они претерпевают конформационное изменение, которое оказывает влияние на миозиновые головки в толстых нитях. В них возбуждается АТРазная активность и таким образом инициируется сокращение. Тропонин остается активным до тех пор, пока в цитозоле мышечного волокна присутствует Са . Расслабление мышцы происходит после того, как нервные импульсы перестают к ней поступать и Са за счет действия находящейся в мембране АТРазы, выполняющей роль кальциевого насоса, переносится из саркоплазмы в цистерны саркоплазматического ретикулума. Таким образом, АТР необходим не только для сокращения мышц, но и для их расслабления. Позже мы уви- [c.423]

Рис. 18.23. Саркоплазматический ретикулум и Т-система.

Поверхность полученного осадка митохондрий дважды ополаскивают 2 мл среды выделения для удаления верхнего рыхлого слоя, содержащего примесь саркоплазматического ретикулума. Внутренние стенки стакана осторожно подсушивают фильтровальной бумагой. К осадку добавляют среду выделения из расчета 0,05 мл на 2 г ткани для полярографических исследований или 0,4 мл — для манометрических. Осадок суспендируют с помощью пипетки и переносят в маленький центрифужный стакан, где митохондрии осторожно растирают пестиком до гомогенного состояния. [c.405]

Кальциевый насос — типичный хорошо исследованный мембранный белок. Саркоплазматический ретикулум из мышц [701, 702] представляет собой трубчатую систему с высокоспецифической мембраной, единственная функция которой состоит в освобождении и накоплении ионов кальция [703, 704]. Это отражается в том обстоятельстве, что один белок с молекулярной массой 100 ООО так называемый Са -транспортирующая АТРаза или Са +-насос, составляет более 50 о массы мембраны и 80% общего содержания белков в мембране. Этот белок, представляющий собой цилиндр диаметром [c.267]

Исследование регуляторных свойств мембранных ферментов на примере Са—АТФазы саркоплазматического ретикулума. [c.503]

Механизмы, обеспечивающие регуляцию произвольного сокращения мышц, не менее удивительны, чем сам процесс сокращения. Эндоплазматический (саркоплазматический) ретикулум в клетках мышц характеризуется высокой степенью упорядоченности [91, 92]. Соединительные трубочки проходят вдоль нитей, располагаясь среди пучков сократительных элементов, и через строго определенные интервалы тесно контактируют со складками наружной клеточной мембраны (Т-система мембран, рис. 4-22, А). Нервный импульс попадает в мышечное волокно, прохо- [c.324]

На рис. 7.5 показана кинетическая модель транспорта ионов, не отражающая молекулярных механизмов данного процесса. В частности, следует отметить, что вращение переносчика нонов в мембране, предлагаемое данной моделью, пока еще окончательно не подтверждено экспериментально. Напротив, как было показано, по крайней мере для системы транспорта Са + саркоплазматического ретикулума, ионы кальция переносятся даже в том случае, если антитела блокируют движение его переносчика [14]. Вероятно, согласно модели, предложенной С. Сингером, не вращение, а конформационные изменения переносчика, обеспечивают транспорт ионов (рис. 7.6). [c.175]

В процесс скольжения актиновых нитей за счет энергии АТР. После прекращения подачи импульсов со стороны двигательного нерва ионы Са должны быть удалены из саркоплазмы, чтобы могло произойти расслабление мышцы. Это достигается транспортом ионов Са обратно в саркоплазматический ретикулум с помощью Са -транспортирующей мембранной АТРазы. Перенос двух ионов Са " внутрь саркоплазматического ретикулума происходит за счет гидролиза одной молекулы АТР, т. е. на расслабление скелетной мышцы тратится почти столько же энергии, сколько на ее сокращение. [c.758]

Из приведенных выше данных следует, что в осуществлении двухфазной мышечной деятельности очень важную роль играет механизм регулирования саркоплазматическим ретикулумом содержания в мышечных волокнах ионов Са. Связывание и освобождение ионов Са в саркоплазме, вероятно, зависит от изменения потенциала саркоплазматических мембран. Величина потенциалов этих мембран, в свою очередь, может чрезвычайно быстро изменяться под влиянием нервных импульсов. [c.454]

Возбуждение мышечного волокна связано с переносом ионов натрия и калия через сарколемму. Природа потенциала действия здесь такая же, как в аксоне, за исключением того, что основную роль в данном случае играют ионы кальция. Деполяризация сарколеммы сопровождается понижением разности потенциалов между поперечными канальцами и соседними участками саркоплазмы, что приводит к локальному изменению мембранного потенциала саркоплазматического ретикулума. Концентрация кальция в саркоплазме, в состоянии покоя не превышающая 10" моль/л, после возбуждения увеличивается до моль/л. Такое резкое увеличение концентрации кальция активирует миофибриллы и вызывает их сокращение. Миофибриллы состоят из параллельно расположенных тонких нитей из белка актина и толстых нитей из другого белка, миозина. Движение этих нитей относительно друг друга, лежащее в основе сокращения мышц, требует расхода энергии, которая обеспечивается гидролизом АТР. Это движение подавляется белком тропонином, который находится между [c.241]

Саркоплазматический ретикулум развит слабо [c.390]

Саркоплазматический ретикулум хорошо развит [c.390]

Цепочка событий, приводящих к смещению тропомиозина, начинается на клеточной мембране. Когда нервные импульсы активируют клетку мышцы, имеющую объем 1 мкл, ионы Са + выделяются иэ саркоплазматического ретикулума [770] в цитоплазму, где концентрация свободных ионов Са + становится на два порядка выше 1 мкм (рис. 11.7). Это приводит к насыщению тропонина С — кальций-чувствительного компонента тонкой нити [771] к молекулам тропонина С присоединяются 90% из общего количества 10 ионов. Связывание Са + вызывает конформационные изменения всего тропо-нинового комплекса [772]. При измененной структуре тропонина тропомиозин уже не может больше удерживаться в выключенном состоянии. Тропомиозиновая спираль соскальзывает в сторону к новому положению ближе к центру желоба. Таким образом, одна молекула тропомиозина освобождает семь мономеров актина, способных к взаимодействию с миозином [767, 769, 785]. [c.288]

Быстрая диссоциация комплексов кальций — белок служит ме-ланизмом переключения активности белка. Рассмотрим теперь внутриклеточные процессы, происходящие после того, как прекращается действие раздражения (нервных импульсов или присоединения гормонов). Метаболические процессы прекратятся с запаздыванием по времени порядка секунд после того, как содержание циклического АМР или ионов Са понизится ниже критической величины (табл. 11,1). В отличие от этого сократительный аппарат выключается в интервале 10—20 мс путем удаления ионов кальция из тонких нитей. Скорость этого процесса свидетельствует об эффективности саркоплазматического ретикулума как кальциевого насоса [701]. С другой стороны, наличие этой сложной системы, которая предназначена исключительно для поглощения и освобождения ионов Са , позволяет предположить, что ионам Са присущи уникальные свойства в отношении функций переключения. На это указывает также тот факт, что ионы Са принимают участие во многих других физиологических процессах в качестве посредников между поступающими раздражениями и клеточными реакциями [615], например, в светочувствительных клетках [c.290]

Вкратце рассмотрим a +.Mg + ATPaay мембраны саркоплазматического ретикулума, биохимические особенности которой подробно охарактеризованы. Молекула фермента состоит иэ одной полипептидной цепи (AI 100 000), возможно, это протеолипид. Частичное расщепление трипсином показало, что обе функции —гидролиз АТР и транспорт ионов — осуществляются на разных участках одной и той же полипептидной цепи. Фрагмент триптического расщепления с М 30 000 содержит участок, который, как и в Na+,K+-Ha o e, кратковременно фосфорилируется АТР другой фрагмент с М 20 000 может быть встроен в искусственную липидную мембрану с появлением селективной кальциевой проводимости. Возможно, что он представляет собой ионофор [9]. При этом, однако, не выяснен механизм сопряжения энергии гидролиза АТР с ионным транспортом. [c.179]

Ионы кальция осуществляют контроль за процессами генерации потенциалов действия и секреции нейромедиатора из нервного окончания, а также являются связывающим звеном между нервным импульсом и мышечным сокращением. a2+,Mg2+-ATPasbi в мембранах митохондрии и саркоплазматического ретикулума регулируют концентрацию кальция в цитоплазме. Система транспорта была выделена, биохимически охарактеризована и функционально идентифицирована при встраивании в искусственную липидную мембрану (реконструкция). [c.185]

Изучение -пбдвижности спин-меченых молекул лецитина в мембранах подтверждает этот вывод. Так, в работе [170], при исследовании обменного уширения спектров ЭПР молекул спин-меченого лецитина III, включенных в липидные области мембран саркоплазматического ретикулума, обнаружено, что коэффициент поступательной диффузии этого зонда, измеренный при 37° С, составляет 6-10" смУсек, что близко к значениям для коэффициентов поступательной диффузии того же зонда вдоль липидного слоя, приведенным в разделе IV.3. К тому же скорость перехода спин-меченых молекул фосфолипида с одной стороны биологической мембраны на другую, как и в жидкокристаллических липидных бислоях, оказалась на много порядков меньше скорости поступательной диффузии молекул фосфолипида на то же рассто-ние [175]. [c.178]

Помимо исследования специфического взаимодействия белковых и липидных компонент мембраны, проявляющегося в процессах рецепции, метод спинового зонда используется и для изучения достаточно общих закономерностей липид-белковых взаимодействий. Так, в целом ряде работ (см., например, [ИЗ, 187]) показано, что присутствие белков в липиде приводит к снижению интенсивности вращения гидрофобных зондов, т. е. к повышению жесткости липидных слоев. Именно благодаря влиянию белков на состояние липидных областей мембран жирорастворимые зонды позволяют следить за состоянием белковых компонент мембраны. Так, в работе [1881 при исследовании температурной зависимости подвижности зонда СП (5, 10) в мембранах саркоплазматического ретикулума и в работах [189] при исследовании температурной зависимости подвижности зонда АХП(14) в мембранах бактерий Mi ro o us lysodeikti us, наряду с обычными структурными переходами в липидных областях мембраны, обусловленных самими липидами, обнаружены структурные переходы в липидных областях мембраны, которые исчезали при тепловой денатурации мембранных белков, что свидетельствует об индукции этих переходов конформационными превращениями мембранных белков. [c.181]

В работе [188] сделана попытка исследовать поведение мембранных белков с помощью радикала ВVII, ковалентно связанного с белками мембран саркоплазматического ретикулума. При этом оказалось, что радикал-метка дает практически ту же самую информацию о температурных структурных переходах в мембране, что и жирорастворимый радикал СИ(5,10). Этот может быть связано с тем, что спиновая метка достаточно далеко отстоит от поверхности белка и поэтому прежде всего отражает конформационные изменения в ее липидном окружении. По-видимому, для более полной информации о белке необходимо использовать радикалы, более жестко связанные с белками мембран. [c.181]

Накачивает ионы Са в цистерны саркоплазматического ретикулума, вызывая расслабление мышцы [c.429]

АТР в скелетных мыпщах нужен не только для того, чтобы обеспечивать скольжение нитей актина вдоль нитей миозина, или толстых нитей (разд. 14.14), но также и для расслабления. Мышечное сокращение инициируется импульсом, поступающим от двигательного нерва этот импульс передается на поперечные трубочки и на саркоплазматический ретикулум, из которого в саркоплазму выходят ионы Са " . Далее Са " связывается с тропонином - регуляторным белком, который преобразует этот сигнал [c.757]

Молекулярная структура миофибрилл. Миофибрилла поперечно исчерчена и содержит 1) 4-диск, темный, с сильным двойным лучепреломлением (анизотропный диск), 1,5-1,6 мкм 2) /-диск, светлый, изотропный, 1 мкм 3) Z-линию (ширина составляет 80 нм), пронизывающую поперек все волокно, что обеспечивает удержание фибрилл в пучках и упорядоченное расположение А- и /-дисков многих фибрилл. Пучок миофибрилл от одной до другой Z-линии образует сарко-мер протяженностью 2,5—3,0 мкм. Каждый саркомер включает 1) сеть поперечных трубочек, ориентированных под прямым углом к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки 2) саркоплазматический ретикулум, составляющий 8-10% объема клетки 3) несколько митохондрий. Миофибрилла скелетной мышцы состоит из саркомеров - сократительных элементов, содержащих параллельные белковые нити двух типов — тонкие и, толстые. [c.458]

Деполяризация мембран цистерн приводит к высвобождению кальция и началу мышечного сокращения. Кальций связывается с субъединицей С тропонина. Это изменяет конформацию всей молекулы тропонина — субъединица I перестает мешать взаимодействию актина с миозином изменение конформации субъединицы Т передается на тропомиозин. Далее тропомиозин поворачивается на 20° и открывает закрытые ранее центры в актине для связывания с миозином. Головка миозина, которая в покое представляет собой комплекс М+АДФ+Рн, присоединяется к актину перпендикулярно, причем актин обладает к этому комплексу большим сродством (образование поперечных мостиков). Присоединение актина вызывает быстрое освобождение АДФ и Рн из миозина. Это приводит к изменению конформации, и головка миозина поворачивается на 45° (рабочий ход). Поворот головки, связанной с актином, вызывает перемещение тонкой нити относительно миозина. К головке миозина вместо ушедших АДФ и Рн вновь присоединяется АТФ, образуя комплекс М + АТФ. Актин обладает к нему малым сродством, что вызывает отсоединение головки миозина (разрыв поперечных мостиков). Она вновь становится перпендикулярно тонкой нити. В головке миозина, не связанной с актином, происходит гидролиз АТФ. Вновь образуется комплекс АДФ + Рн -Ь миозин, и все повторяется. После прекращения действия двигательного импульса Са " " с помощью Са2+-зависимой АТФазы переходит в саркоплазматический ретикулум. Уход кальция из комплекса тропонина приводит к смещению тропомиозина и закрытию активных центров актина, делая его неспособным взаимодействовать с миозином, - мышца расслабляется. [c.460]

В мембранах саркоплазматического ретикулума мышечных клеток действует кальциевый насос в этом случае в саркоплазматический ретикулум (специализированная форма эндоплаз- [c.191]

Одной из главных функций агранулярного ЭР является синтез липидов. Так, в эпителии кищечника агранулярный ЭР синтезирует липиды из жирных кислот и глицерола, всасывающихся в кищечнике, а затем передает их в аппарат Гольджи для экспорта. В агранулярном ЭР синтезируются также стероиды — один из классов липидов. К стероидам принадлежат некоторые гормоны, например кортикостероиды, синтезируемые в коре надпочечников, или половые гормоны тестостерон и эстроген. В мьппечных клетках присутствует особая специализированная форма агранулярного ЭР — саркоплазматический ретикулум. [c.195]

Как запускается и прекращается процесс сокращения Его активируют ионы кальция (см. ниже Роль тропомиозина и тропонина ). Они накапливаются в саркоплазматическом ретикулуме (специализированном эндоплазматиче- [c.387]

Когда мыщца в покое (расслаблена), тропомиозин блокирует на тонком миофиламенте участки для прикрепления миозиновых головок (рис. 18.24, А), отключая актин. Ионы кальция, высвобождаясь из саркоплазматического ретикулума, соединяются с тропонином, заставляя его и одновременно тропомиозин, с которым он связан, смещаться. Это приводит к разблокированию участков прикрепления миозиновых головок (рис. 18.24, Б) — актин включается , и начинается скольжение нитей по описанному выще механизму (рис. 18.22). Когда раздражение мышечного волокна стимулирующими импульсами прекращается, ионы кальция закачиваются [c.388]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.320 , c.324 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.85 , c.108 , c.155 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.429 , c.757 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.195 , c.387 , c.388 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.227 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.338 , c.340 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.338 , c.340 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.44 , c.67 , c.94 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.222 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология