Ферменты фосфорилирование

Общей чертой всех фосфоглюкомутаз является то, что при переносе фосфорильной группы не используются нуклеозидполифосфаты, а эту роль играет фермент, фосфорилированный по серину или треонину, хотя для фосфоглицератмутазы это не доказано с полной достоверностью [13]. [c.171]

В литературе широко обсуждаются четыре возможные причины прямое поражение матрицы (ДНК и ДНП) угнетение синтеза ферментов фосфорилирования предшественников угнетение синтеза или активности ДНК-полимеразы и, наконец, изменение внутриклеточной и внутриядерной концентрации натрия и калия. [c.136]

Из сказанного можно, мне кажется, сделать однозначный вывод о том, что главная причина поражения синтеза ДНК при действии радиации заключается в поражении матричной активности ДНП и ДНК. Угнетение синтеза ферментов фосфорилирования предшественников, по-видимому, только дополняет замедление синтеза ДНК, не являясь его непосредственной причиной. [c.137]

Межмембранное пространство содержит аденилаткиназу (АТФ+АМФ 2 АДФ) и ферменты фосфорилирования АДФ, не связанные с дыхательными цепями. [c.115]

В первом случае изменение строения фермента носит обратимый характер и фермент может многократно менять свою активность. Например, некоторые ферменты содержат в своей молекуле остаток фосфорной кислоты. При отщеплении фосфатного остатка у одних ферментов каталитическая активность снижается при включении его снова в состав ферментов активность их возрастает. У других же ферментов фосфорилированная форма (содержащая фосфат), наоборот, малоактивна. Отщепление фосфорной кислоты от таких ферментов ведет к повыщению их активности. [c.34]

Несимметричное положение гистидинового остатка His 2 делает весьма вероятным тот или иной механизм катализируемого имидазолом внутримолекулярного трансфосфорилирования фермента. Расположение имидазола His 2 рядом с фосфорилированным остатком серина Ser 1 активирует эту структуру и делает ее менее устойчивой, чем у фермента, фосфорилированного по сериновому остатку в положении Ser 6. В принципе каталитической активностью остатка His 2 можно объяснить один из двух процессов переноса фосфорильной группы и внутреннее перефосфорилирование фермента после завершения акта катализа. Одна из подобных схем будет разобрана дальше. [c.170]

После преобразования сигнала гормона в плазматической мембране — в случае рецепторов, сопряженных с С-белками, — в клетке изменяются концентрации внутриклеточных посредников, таких как цАМФ или Са , которые в свою очередь влияют на активность соответствующих протеинкиназ. В результате этой цепи процессов происходит каскадное усиление сигнала от гормона число молекул на каждом этапе возрастает, так что общее число молекул внутриклеточных посредников значительно превышает число молекул гормона, связавшихся с рецепторами, а число молекул ферментов, фосфорилированных протеинкиназами. на порядки превосходит число молекул посредников. [c.272]

В отличие от ацетилированного фермента фосфорилированная холинэстераза гидролизуется очень медленно (в течение нескольких часов и даже дней). Это объясняется большой гидролитической прочностью фосфорных эфиров и необходимостью при гидролизе разорвать алкилкислородную связь О—СНз, что не входит в функцию холинэстеразы. Таким образом, ацетилхолинэстераза оказывается выключенной из сферы действия на длительный срок и в синаптических узлах накапливается ацетилхолин. В результате резко нарушаются функции всех органов, имеющих холинэргическую иннервацию, и происходит отравление организма. [c.140]

В качестве обязательного кофактора в системе должен присутствовать гистидин, а также магний (Mg +), необходимый для компенсации отрицательных зарядов на ионизированных фосфатных группах. Каталитическую активность проявляет фермент, фосфорилированный по серину, отмеченному на приведенной схеме как 6-5ег. Нефосфорили-рованный фермент осуществляет реакцию только в присутствии 1,6-глю-козодифосфата как кофактора, роль которого и сводится к фосфорилиро-ванию фермента в положении 6-5ег. Из реакционной смеси удается выделить два типа фосфорилированных по серину ферментов в положении 1 или 6 приведенной схемы [11, 12], но не получен фермент, фосфорилированный по обоим серинам сразу. [c.169]

В результате такого каскада взаимодействий повьштение уровня сАМР приводит к подавлению синтеза гликогена и к стимуляции его распада, что максимально увеличивает количество глюкозы, доступное для использования клеткой (рис. 13-27). Регуляция метаболизма гликогена с помощью реакций фосфорилирования иллюстрирует общее правило ферменты, фосфорилирование которых ведет к их активации, обычно участвуют в процессах расщепления, а ферменты, которые при фосфорилировании утрачивают активность, обычно связаны с процессами синтеза. [c.271]

Фермент-ОН - нефосфорилированная форма фермент- — фосфорилированная форма — фосфатный остаток. [c.145]

Тогда Ракер решил посмотреть, как обстоит дело с ферментами фосфорилирования. Его логика была примерно такова раз в грибах нет ферментов дыхания, то скорее всего должны быть ферменты фосфорилирования, поскольку эти две группы ферментов — самые массовые в митохондриях. То, что речь идет о каком-то массовом ферменте, было ясно уже из простого просмотра микрофотографий. Грибов на мембране такое количество, что между двумя соседними невозможно уместить третий. [c.106]

Активность ферментов второго субстратного цикла зависит от концентрации фруктозо-2,6-бисфосфата (см. рис. 9.31). Как и фруктозо-1,6-бисфосфат, фруктозо-2,6-бисфосфат образуется из фруктозо-6-фосфата и может снова превращаться во фруктозо-6-фосфат, т. е. тоже получается субстратный цикл. Обе реакции этого цикла катализирует один фермент — бифункциональный фермент (БИФ), который регулируется путем фосфорилирования-дефосфорилирования. Дефосфорилированный фермент (БИФ-ОН) обладает киназной активностью (фруктозо-6-фосфат-2-киназа), а фосфорилированный (БИФ-Р) — фосфатазной активностью (фосфатаза фруктозо-2,6-бисфосфата). Киназная и фосфатазная реакции катализируются разными активными центрами, но в каждом из двух состояний фермента — фосфорилированном и дефосфорилированном — один из активных центров ингибирован. [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология