Глюкозидазы субстратная специфичность

Известно, что а- и р-глюкозидазы имеют довольно пшрокую субстратную специфичность в отнопшнни структуры агликона. Например, недавно было показано, что один и тот же фермент может катализировать гидролиз л-нитрофенил-р-О-глюкопирапозида и целлобиозы (р-О-глюкопиранозил-р-Ь-глюкопиранозида) [2, 3]. Однако авторы [3] выделили из микробного источника и более селективные ферменты, которые катализируют гидролиз только / -питрофенил-р-О-глюкопиранозида или только целлобиозы, т. е. имеют достаточно узкую субстратную специфичность к природе агликона. [c.13]

Изучение специфичности действия ферментов по отношению к субстрату позволило выявить центры молекулы стероида, наиболее суп1,ественно сказывающиеся на степени связывания, и тем самым пролить свет на механизм фермент-субстратного взаимодействия. При этом оказалось, что все трансформирующие стероиды ферменты, за исключением гидролитических (Р-глюкозидаза, р-глюкуронидаза, эстераза), специфичны по отношению к стероидам как классу соединений, и лишь в некоторых случаях с небольшой скоростью трансформируют другие соединения. Все эти ферменты имеют абсолютную специфичность по отношению к природным энантио,-мерам стероидных соединений, что уже нашло применение для расщепления рацематов. Изучение специфичности по отношению к субстрату наряду с другими данными позволяет также сделать вывод об индивидуальности ферментов каждого микроорганизма и отличии их от соответствующих ферментов из тканей млекопитающих (см. гл. II). [c.28]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология