Специфичность абсолютная

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. [c.142]

Абсолютная специфичность — это действие каждого фермента на вещество строго определенного химического состава. Например, фермент уреаза катализирует только гидролиз мочевины, фермент пепсин — только расцепление белков, каталаза действует лишь на пероксид водорода. [c.167]

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольщее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—КН-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, подобным местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие а-гликозидные связи (но не 3-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах, и др. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Относительной специфичностью наделены также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование (см. главу 10). [c.142]

Одной из интересных особенностей в реакциях, катализируемых ферментами, является специфичность ферментов. В некоторых случаях эта специфичность абсолютная фермент действует только на одну определен ную связь в одном соединении- В других случаях действие ферментов имеет более общий характер. Чтобы фермент мог действовать, должно происходить своего рода соединение между субстратом и ферментом. Для этого субстрат должен иметь очень тонкую структуру, и активные группы фермента, которые участвуют в реакции,. должны примыкать к реактивным группам субстрата. Действия ферментов без сомнения разнообразны. Например, окислительно-восстановительные ферменты (см. гл. VII) имеют свойство присоединять или отдавать электроны. Автор полагает, что гидролитические ферменты, как протеазы, липазы, карбогидразы, действуют при присоединении или отдаче протона и что такие группы в ферментах, как NHs и СОО-, которые ответственны за действие фермента, по всей вероятности являются акцепторами или донорами протонов. [c.75]

Различают две разновидности субстратной специфичности абсолютную и относительную. [c.26]

Ферменты отличаются от неорганических катализаторов колоссальной активностью, которая вместе с химической специфичностью составляет главную особенность ферментативного катализа. Абсолютная активность ферментов достигает огромных величин, которые на несколько порядков превышают даже самые производительные неорганические катализаторы. [c.116]

Газораспределительные решетки в аппаратах кипящего слоя должны в значительной степени определять режим псевдоожижения, поскольку они в первую очередь являются источниками возмущений, на которые резонируют гравитационные колебания слоя. От частотного спектра и абсолютных значений амплитуд о этих возмущений зависят амплитуды резонансных колебаний слоя и его визуальная структура — однородное или неоднородное псевдоожижение. Эта структура слоя, в свою очередь, может воздействовать на работу газораспределителя, а через него и на весь воздушный тракт вплоть до самого тягодутьевого механизма. К сожалению, исследования газораспределителей под этим углом зрения практически не проводились и оптимальные конструкции подбирают главным образом на основе различных технологических соображений, специфичных для данного конкретного процесса. [c.227]

Это прежде всего малая специфичность метода, так как различные элементы дают излучение одинакового характера. Поэтому поведение нескольких радиоактивных элементов в смеси изучить трудно. Обычно такие смеси необходимо предварительно химически разделить. Как правило, определить абсолютное содержание даже одного элемента этим методом почти невозможно. Вводя в испытуемый материал радиоактивный изотоп, мы [c.19]

Энергию дает практически любая пища, но углеводы (сахар и крахмал) содержат ее больше других продуктов. Чтобы успешно строить клетки нашего организма, нужны более специфичные вещества. Основной строительный материал в этом сллчае — белки и жиры. Также абсолютно необходимы витамины и минер 1льные соли, хотя и в очень небольших количествах. [c.233]

Специфичность ферментов подразделяется на абсолютную (или химическую) и стереохимическую. [c.167]

Сравнение ионов внутренней и внешней обкладок показывает их существенное различие первые характеризуются химической определенностью (это — ионы, образующие данную решетку или изоморфные с ней) и прочно связаны с каркасом решетки химическими связями. Ионы внешней обкладки могут быть любыми по своей природе, поскольку кулоновские силы не специфичны, и единственным требованием является условие равенства абсолютных величин зарядов в обоих обкладках, иначе говоря, условие электронейтральности всей системы в целом . Энергия взаимодействия этих ионов с твердой фазой оказывается значительно меньше, чем энергия химических связей в твердых телах. Она имеет порядок единиц ккал/моль, а следовательно, по уравнению (IX. 31) противоионы обладают значительной подвижностью. Они непрерывно обмениваются с ионами, находящимися в растворе и, если раствор содержит несколько компонентов, заряженных одинаково, то нет причины ожидать, что освободившееся место во внешней обкладке займет такой же ион, а не ион другого вида (с зарядом того же знака). [c.183]

Одним из наиболее удивительных свойств ферментов является их высокая специфичность. В некоторых случаях специфичность по отношению к субстрату практически абсолютна. В течение многих лет полагали, что единственным субстратом для фермента уреазы является мочевина, а единственным субстратом для сукцинатдегидрогеназы — сук-цинат. Даже после долгих поисков удалось найти лишь одно или два соединения с очень близкой структурой, на которые действовали указанные ферменты [c.40]

Интерферон—специфический белок, синтезируемый в клетках организма в ответ на воздействие вирусов. Этот белок обладает способностью угнетать размножение вирусов в клетках, но не разрушает уже имеющиеся вирусные частицы. Образовавшийся в клетках интерферон легко выходит в кровяное русло и оттуда проникает в ткани и клетки. Интерферон обладает специфичностью, хотя и не абсолютной. Например, интерферон обезьян угнетает размножение вируса в культуре клеток человека. Защитное действие интерферона в значительной степени зависит от соотношения между скоростями распространения вируса и интерферона в крови и тканях. [c.578]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Абсолютная групповая специфичность проявляется в действиях на вещества, близкие по типу строения, имеющие определенную связь и прилегающие к ней радикалы. К таким ферментам можно отнести некоторые глюкозидазы. [c.163]

Ферменты природного происхождения, являясь катализаторами биохимических реакций, отличаются от обычных химических катализаторов высокой специфичностью, в силу которой действуют строго на одно вещество (субстрат) или очень небольшое число близких по химической структуре веществ. Данная особенность обеспечивается уникальной структурой активных центров ферментов, определяющих эффективность связывания только со своим субстратом и исключающих связывание других веществ. Классическим постулатом энзимологии является стерическое соответствие структуры молекулы субстрата структуре активного центра фермента, то есть каждый фермент подходит к субстрату, как ключ к отпираемому замку. В то же время степень специфичности ферментов варьирует. Принято различать абсолютную, абсолютную групповую, относительную групповую и оптическую виды специфичности. Абсолютная предусматривает только сродство к одному субстрату, не взаимодействуя даже с родственными по структуре субстратами. Примером может служить фермент уреаза (карбамидаминогидролаза), катализирующая гидролиз мочевины. Этот фермент был выделен в ГНЦЛС из семян столовых арбузов доказана его специфичность, изучены основные биохимические свойства [18, 19]. [c.163]

Различные катализаторы могут ускорять или одну реакцию, илн группу реакций, или же реакции различного класса. В соответствии с этим катализаторы могут обладать индивидуальной специфичностью (абсолютной специфичностью), групповой специфичностью или являться универсальными. Высокая избирательность (селективность) наблюдается у ферментов. Так, /-аргиназа действует только на /-аргинин, но не на -аргинин, лактодегидраза мышц дегидрирует только /-, но не /-молочную кислоту и т. д. [c.162]

При поглощении хлоропластами СО2, меченного С, первым органическим соединением, в котором обнаруживается радиоактивная метка, оказывается 3-фосфоглицерат. Две молекулы этого соединения образуются под действием присутствующего в хлоронластах фермента рибулозо-1,5-дифосфат — карбоксилазы (в листьях шпината его содержание составляет 16% общего количества белка). Этот фермент содержится в зеленых растениях, а также в пурпурных и зеленых бактериях. Реакция, катализируемая данным ферментом, отличается от других реакций карбоксилирования тем, что продукт карбоксилирования расщепляется тем же самым ферментом. Структура субстрата, к которому фермент проявляет абсолютную специфичность, не допускает образования наблюдаемого продукта путем прямого р-карбоксилирования. На основании косвенных доказательств было сделано предположение о реализации следующего механизма [c.175]

Специфичность действия ферментов состоит в том, что фермент может катализировать превращение определенного субстрата или действовать на один из типов химических связей в нем. Благодаря этому в клетке множество химических реакций протекает одновременно в строго определенном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной, сте-реохимической и групповой специфичностью. Абсолютная специфичность фермента проявляется в том, что он катализирует превращение молекул только одного субстрата. Например, фермент аргиназа способен катализировать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только соответствующие дисахариды. Относительной специфичностью действия обладают ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа химической связи в молекулах разных веществ. Для них строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфичность характерна для пептидаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), которые расщепляют пептидную связь в различных белках и пептидах, а также фосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различных веществ. Стереохимическая субстратная специфичность — самая высокая специфичность действия ферментов. Ферменты действуют только на один из нескольких изомеров субстрата. Так, например, ферменты гликолиза катализируют превращение только О-изоформы глюкозы и не влияют на ее Ьизоформу. Групповая специфичность характерна для ферментов, которые действуют на субстраты с одинаковым типом связи и подобным строением молекул. Так, например, холинэстеразы расщепляют эфирную связь во многих субстратах, которые содержат остаток холина. [c.95]

Существует несколько типов специфичности абсолютная, групповая, специфичность по отношению к определенным типам реакции и онтическая (стереохимическая) специфич-нссть. [c.221]

Абсолютная специфичность. Абсолютной специфичностью обладают ферменты, катализирующие только одну реакцию и действующие на один определенный субстрат. Классическим примером абсолютной специфичности может служить действие фермента карбамид—амидогидро-лазы (уреазы), катализирующей гидролиз мочевины и не оказывающей заметного действия ни на одно из ее [c.221]

Еще Вертело пытался ускорить реакцию между этиленом и серной кислотой, применяя в качестве катализаторов соли ртути. Фритцше [38] считал, что этилсерная кислота сама по себе достаточно акти1 ный катализатор. Это было подтверждено в работе [39]. В дальнейшем были изучены многие катализаторы [40, 41], причем наиболее эффективными оказались соли серебра, железа, меди и окислов ванадия. Действие солей в болынинстве случаев не зависит от аниона, но поскольку мы имеем дело с серной кислотой, рекомендуе -ся употреблять сульфаты (несколько отличаются друг от друга по действию соли одно- и двухвалентной меди). Иногда специфичность действия приписывается аммиачным солям [42] и циановым комплексам металлов [43], но, по нашему мнению, главная роль во всяком молекулярном комплексе принадлежит металлу (например, железу в соли Мора и ферроциановых соединениях). Различие может заключаться лишь в неодинаковом физическом состоянии катализатора в серной кислоте и в последующем изменении состояния с превращением части молекул серной кислоты в молекулы этилсерной кислоты или с введением влаги в серную кислоту. Сравнение действия различных катализаторов может привести к одним и тем же выводам кривые относительной интенсивности действия в ряду каталитических добавок приблизительно одного порядка. Абсолютные значения каталитического действия здесь не важны, поскольку они зависят от условий эксперимента. [c.22]

Субтнлизин, сериновая протеаза бактериального происхождения, также проявляет, подобно а-химотрипсину, обращенную специфичность к D-K TI [103]. Это предполагает, что оба фермента обладают сходной специфичностью к конфигурации их субстратов. Такая общая специфичность ясно подтверждает близкую структурную аналогию первичных связывающих центров обоих ферментов, и, более того, она отражает эту аналогию. Близкая структурная аналогия объясняет, каким образом а-химотрипсин и субтилизин, имеющие абсолютно разное филогенетическое происхождение, в действительности замораживают свои субстраты в одинаковой активной конформации. [c.234]

Вопрос о субстратной специфичности карбогидраз довольно сложен. А. Я. Хорлин в своем блестящем обзоре [11] отмечал Абсолютной специфичностью карбогидразы во всех случаях обладают лишь по отношению к двум элементам структуры субстрата— к конфигурации расщепляемой гликозидной связи и к размеру окисного цикла отщепляемого моносахаридного остатка. В остальном для них характерна определенная широта специфичности, границы которой изучены слабо . Однако за 10 лет, прошедшие со времени данного высказывания, появились довольно многочисленные исключения и для этих двух элементов субстратной структуры. [c.23]

Поскольку в настоящее время нет возможности определять данный инкремент свободной энергии активации ферментативной реакции непосредственно из эксиеримеитальиых данных, Тома выдвинул еще одно допущение (к сожалению, опять довольно сильное и немотивированное), что данный инкремент является постоянным для каждого сайта [2, 5] или что гидролитический коэффициент, обусловленный специфичностью ферментативного катализа, неуклонно (монотонно в терминах свободной энергии и экспоненциально в терминах абсолютных констант скоростей) возрастает по мере заиолнения сайтов активного центра. Исходя из данного положения Тома [2] нашел, что при AGa = = 0,45 ккал/моль для сайтов 6 и 7 а-амилазы величины Ла = = —3,0 ккал/моль и 7 = 2,64 ккал/моль достаточно хорошо согласуются с экспериментальными данными по распределению продуктов ферментативного гидролиза мальтодекстринов. [c.69]

Проводимость полупроводников, как мы уже отмечали, обеспечивается движением электронов не только зоны прбводимости, но и валентной зоны, которая при Г >0 представляет почти заполненную зону. Описание движения электронов в таком случае весьма специфично. При наличии малого числа свободных состояний в зоне оказывается удобным говорить не о движении электронов, а о движении дырок (электрон движется, занимая вакантное состояние, что связано с появлением нового вакантного состояния). Если фоном считать состояния, занятые электронами, то дырке следует приписать положительный заряд е, где е — абсолютная величина заряда электрона. Энергию электрона, отсчитываемую от верхнего края валентной зоны, можно представить как [c.189]

Хотя коферменты отличаются только предельными структурами, в ферментативных реакциях каждого из них имеет место абсолютная специфичность. Вообще в процессах расщепления участвуют NAD+ и NADH, а в синтетических реакциях — NADP+ и NADPH. Полпая специфичность одного и другого кофермента дает возможность контролировать эти процессы независимо (использование этих коферментов для стереохимических целей см. разд. 21.1). [c.327]

Главная особенность ферментов как инструментов структурного анализа полисахаридов — высокая, в некоторых случаях абсолютная, специфичность их действия. Ферменты, расщепляющие полисахариды (полисахарида-зы), как правило, абсолютно специфичны к конфигурации гликозидной связи (например, фермент, настроенный на гидролиз а-гликозидной связи, совершенно не действует на р-гликозидные связи), абсолютно специфичны к размеру цикла моносахаридного остатка и высоко специфичных к структуре и конфигурации самого моносахаридного звена. Кроме того, и это особенно важно для установления строения полисахаридов, полисахаридазы обычно высоко и.збирательны к типу связей и к структуре остатков в ближайшем окружении к расщепляемой гликозидной связи. Позтому уже сам факт расщепления определенной связи данным ферментом нередко дает много сведений о ближнем порядке остатков в этом участке цепи (пример такой избирательности лизоцима мы уже рассматривали в другом аспекте). [c.102]

Для протекания гидролазной реакции необходимы ионы двухвалентных металлов (Ме2+), в частности Mg +, но специфичность по металлу не является абсолютной. [c.474]

ГЛИКОЗИД-ГИДРОЛАЗЫ (гликозндазы, карбогид-разы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз О-гликозидных связей в гликозидах, олиго- и полисахаридах, гликолипидах, гликопротеннах и др. глнкокоиъюга-тах. Г. катализируют также обратные р-ции. Эти ферменты абсолютно специфичны к конфигурации как расщепляемой, так и синтезируемой гликозидной связи. Нек-рые типы Г. катализируют перенос остатка углевода от гликозида, олиго- или полисахарида к соед., содержащему группу ОН (трансгликозилирование). [c.575]

В дополнение к уже отмечавшейся практически абсолютной специфичности по отношению к своему субстрату (мочевине) уреаза, выделенная из канавалии мечевидной, примечательна еще тем, что она была первым ферментом, который удалось закристаллизовать. Это сделал в 1926 г. Дж. Самнер (J. Sumner). Хотя за это достижение Самнеру позднее была присуждена Нобелевская премия, его первые сообщения были встречены весьма скептически. [c.41]

Обретение биологией универсального атомно-молекулярного фундамента живого, если судить по конечным результатам, пока не оказало заметного влияния на состояние многих важнейших для человека областей медицины. По-прежнему не найдены радикальные средства лечения многочисленных форм рака и заболеваний сердечно-сосудистой системы. Нет качественных сдвигов в фармакологии. Действия подавляющего большинства современных лекарств слабоизбирательны, отягощены многочисленными нежелательными побочными эффектами и, как правило, направлены не столько на ликвидацию причин заболеваний, сколько на устранение их следствий, более легко наблюдаемых внешних патологических проявлений болезненных симптомов. Любой фармакологический справочник может свидетельствовать о том, что среди великого множества предлагаемых лекарств практически отсутствуют препараты, наделенные абсолютной специфичностью, т.е. оказывающие благотворное воздействие с точностью, присущей, например, многим ферментам, гормонам и рецепторам. Вот уже около 15 лет медики и биологи многих стран пытаются, пока без видимого успеха, найти защиту от вируса иммунодефицита человека или хотя бы приостановить распространение этой чумы XX в. Если и можно говорить о наметившейся тенденции к улучшению, то она связана прежде всего с профилактикой заболевания, а не с его излечением. В чем же причина существенного разрыва между современным уровнем развития биологии и относительно скромным прогрессом научной медицины Почему наши знания о протекающих в организме человека процессах жизнедеятельности оказываются столь неадекватными нашим возможностям в исправлении этих же процессов при отклонении от нормы Почему между двумя близкородственными областями знаний (биологией и медициной) так неэффективно [c.544]

Полная разборка рибосом и их реконструкция из полученных белков и рРНК была осуществлена Номурой (1966—1969). Роль рРНК специфична, но не абсолютна — функциональные 30 S-частицы получаются из 16 8-рРНК одного вида бактерий и рибосомных 30 8-белков другого вида. Было выделено 19 бел- [c.273]

По сравнению с другими катализаторами ферменты в большинстве случаев обнаруживают высокую специфичность 3.3.9]. С одной стороны, каталитическая активность может быть направлена исключительно на определенное соедин ние (субстратная специфичность). Так, уреаза катализирует только одну единственную реакцию — гидролиз мочевины (абсолютная субстратная специфичность). Многие дегидрогеназы, эстеразы и гликозидазы действуют не только на свои природные субстраты, но также и на аналогичные по строению соединения относительная субстратная специфичность), С другой стороны, многие ферменты катализируют только один определенный тип реакции реакционная специфичность). Так, эстеразы расщепляют самые разнообразные сложные эфиры, дегидро- [c.658]

Отаосительная групповая специфичность возможна в случаях,когда фермент проявляет специфичность в отношении связи между отдельными частями молекулы и абсолютно инертен к химической структуре самой молекулы. Таким примером может стать липаза, также выделенная в ГНЦЛС из семян чернушки дамасской и расщепляющая не только различные третлицериды (жиры), но и диглицериды и моноглицериды [20]. [c.163]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология