Стереохимическая специфичность действия ферментов

Ферменты характеризуются высокой специфичностью как в отношении субстратов, так и катализируемых ими реакций. Кроме стереохимической, выделяют абсолютную и относительную специфичность действия ферментов. [c.60]

Стереохимическая специфичность действия ферментов проявляется не только в реакциях гидролитического расщепления, но и в любых реакциях. При искусственном синтезе простейших углеводов, аминокислот и некоторых других веществ образуется смесь изомеров (рацематов), тогда как при ферментативных синтезах всегда образуется только один из оптических изомеров вешества. Растения и животные из -кислот и аммиака синтезируют аминокислоты -ряда. При фотосинтезе из углекислого газа и воды образуется >-глюкоза и т. д. [c.132]

Различают еще и стереохимическую специфичность. Она заключается в том, что при наличии нескольких стереоизомеров фермент избирательно катализирует превращение определенного стереоизомера. Так, например, из двух стереоизомеров винной кислоты (право- и левовращающего) ферменты зеленой плесени катализируют превращение только правовращающего. Ферменты дрожжевой-клетки катализируют сбраживание — распад с образованием этилового спирта и углекислого газа — Ь-глюкозы, Но не оказывает влияния на 1-глюкозу. Стереохимическая специфичность действия ферментов в ряде случаев используется для удаления из смеси двух стерео-изомеров одного, вследствие чего облегчается выделение в чистом виде другого. [c.172]

Механизмы ферментативных реакций чрезвычайно сложны, причем трудности в их изучении усугубляются отсутствием точных сведений о структуре большинства ферментов. В огромной полимерной молекуле фермента имеется несколько различных активных центров, которые могут взаимодействовать с молекулами исходного вещества (или субстрата, как принято его называть в учении 9 катализе). Ранее считалось, что высокая специфичность действия фермента объясняется точным стереохимическим и электронным соответствием активных центров ферментов к молекул субстрата - так называемая концепция ключа и замка . Позднее оказалось, что механизм действия ферментов более сложен и гибок. Субстрат S первоначально образует с ферментом F комплекс [c.158]

Для большинства ферментов характерна высокая специфичность действия. Благодаря этому достигается та строгая упорядоченность и теснейшая взаимосвязь отдельных реакций, которые создают систему биологического обмена веществ. Одним из важных видов специфичности является стереохимическая специфичность. Вопросы метаболизма оптических, геометрических изомеров и конформе-ров лекарств рассмотрены нами в обзорной статье [246]. [c.217]

Действие ферментов специфично. В настоящее время специфичность большинства ферментов понимают более широко, т. е. считают, что одни ферменты действуют на определенную группу близких друг к другу химических веществ, но не действуют на другую, они ускоряют реакции только одного типа. Например, ферменты, расщепляющие белки, не оказывают влияния на углеводы. Некоторые ферменты специфично действуют на определенное химическое соединение (ферменты-индивидуумы). Они специфично относятся и к стереохимической конфигу- [c.518]

В настоящее время представление об активном центре со строго определенными стерическими свойствами дает наиболее логическое объяснение одному из важных свойств ферментов как катализаторов, а именно их очень высокой специфичности. Ферменты специфичны для определенных типов реакций, например для гидролиза некоторых связей или переноса некоторых групп, и могут быть специфичными даже в отношении определенного количества субстратов среди большого числа других, обладающих такими же связями. Если не во всех, то по крайней мере в большинстве случаев ферменты катализируют реакции только одного из пары оптических энантиоморфных изомеров. Таким образом, любые детальные механизмы ферментативных реакций должны быть в состоянии объяснить химическую и стереохимическую специфичность. Связанные с этим проблемы часто аналогичны тем, с которыми приходится сталкиваться при интерпретации механизма действия катализаторов циглеровского типа (см. разд. 10 гл. IV) в реакции получения стереорегулярных полимеров. [c.108]

Ферменты, как и все белковые вещества, имеют асимметрическое строение, что обусловливает стереохимическую специфичность их действия. В связи с этой особенностью ферментов и катализируемых ими реакций находится то общее явление, что основные биогенные соединения, входящие в состав живой клетки и живого организма, являются оптически активными веществами. [c.37]

Некоторые ферменты отличаются стереохимической специфичностью, т. е. действуют на один из стереоизомеров. Например, лактатдегидрогеназа катализирует дегидрирование только /-изомера молочной кислоты, но не влияет на -форму этой кислоты. [c.10]

Стереохимическая специфичность. При действии на оптически активные соединения ферменты обнаруживают стереохимическую специфичность. Фермент действует только на одну стереоизомерную форму, не затрагивая оптический антипод. На этом свойстве ферментов основан один из способов разделения рацемических смесей. [c.222]

Детальное изучение специфичности ферментов показало, что пределы ее у разных ферментов различны. Одни ферменты обладают абсолютной специфичностью, т. е. каталитически ускоряют одну-единственную реакцию. Примером такого фермента может служить уреаза. Другие ферменты осуществляют катализ реакций определенного типа независимо от того, какие конкретные вещества в них взаимодействуют или распадаются. Основным признаком для ферментов этого типа является характер разрушаемой или создаваемой связи. Такие ферменты характеризуются, следовательно, групповой специфичностью. Некоторые ферменты отличаются стереохимической специфичностью, т. е. действуют толысо на один из пространственных изомеров Примером могут служи >ь уже упоминавшиеся выше ферменты, расщепляющие а- и Р-метилглюкозиды. [c.111]

Главные цели изучения биокатализа, по-видимому, можно ограничить следующими тремя. Во-первых, достижением понимания принципов стереохимического механизма ферментативного катализа и возможностью количественного описания, исходя из знания структур взаимодействующих молекул, каталитического акта как спонтанно протекающего, взаимообусловленного на всех своих стадиях непрерывного процесса. Во-вторых, выяснением в каждом конкретном случае причины специфичности фермент-субстратных и фермент-ингибиторных взаимодействий. В-третьих, целенаправленным конструированием наборов ингибиторов, обладающих наперед заданными свойствами. Возникающие при достижениях этих целей проблемы и возможные подходы к их разрешению будут подробно обсуждены в четвертом томе монографии "Проблемы белка". А сейчас попытаемся ответить на вопрос о том, что нового привнес рентгеноструктурный анализ в изучение аспартатных протеиназ и в какой мере знание трехмерных структур ферментов и их ингибиторных комплексов смогло углубить понимание механизма каталитической реакции аспартатных протеиназ. Ответ на этот вопрос имеет общее для энзимологии значение, поскольку, как отмечалось, протеиназы являются наиболее изученными во всех отношениях объектами биокатализа. Рассмотрим гипотетические модели механизма действия аспартатных протеиназ, в основу разработки которых были положены данные о трехмерных [c.98]

Стереохимическую специфичность действия ферментов можно легко проследить иа примере катализа ими гидролитического расщепления глюкозидов. Последние разделяются на два типа а-глюкозиды и р-глюкозидьк Наипростейшими а- и р-глюкозидами являются метилглюкозиды. [c.172]

Стереохимическая специфичность действия ферментов проявляется не только в реакциях расщепления, но и в реакциях синтеза. Ферментативные синтезы всегда приводят к образованию определенных стереоизоме-ров, а не смесей разных изомеров (рацематов). Примеров подобного действия ферментов можно привести очень много. Из углекислого газа и воды (при фотосинтезе) образуется О-глюкоза. Та же глюкоза синтезируется из молочной кислоты в организме животных. В растениях синтезируются [c.172]

Ферменты, подобно белковым веществам, термолабильны, т. е. неустойчивы при высокой температуре. Каждый отдельный фермент проявляет способность ускорять реакцию только при определенном значении pH. Характерное свойство ферментов — их специфичность, т. е. способность ускорять реакцию превращения только одного вещества или близких ему по природе веществ. Различают три вида специфичности ферментов абсолютную, когда фермент действует только на одно определенное вещество, например, фермент уреаза разрушает только мочевину, фермент инвер-таза расщепляет только дисахарид сахарозу, не затрагивая мальтозу, лактозу и другие дисахариды относительную, когда фермент обладает более широким диапазоном действия, как, например, фермент пепсин, действуя на пептидные связи, способен расщеплять разнообразные белковые вещества, а фермент трипсин гидролизует не только пептидные, но и эфирные связи оптическую, или стереохимическую, когда действие фермента проявляется только на одном стереоизомере, например, а-глюкозидаза действует только на а-глюкознды, но не на р-глюкозиды. [c.61]

Специфичность действия ферментов состоит в том, что фермент может катализировать превращение определенного субстрата или действовать на один из типов химических связей в нем. Благодаря этому в клетке множество химических реакций протекает одновременно в строго определенном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной, сте-реохимической и групповой специфичностью. Абсолютная специфичность фермента проявляется в том, что он катализирует превращение молекул только одного субстрата. Например, фермент аргиназа способен катализировать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только соответствующие дисахариды. Относительной специфичностью действия обладают ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа химической связи в молекулах разных веществ. Для них строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфичность характерна для пептидаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), которые расщепляют пептидную связь в различных белках и пептидах, а также фосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различных веществ. Стереохимическая субстратная специфичность — самая высокая специфичность действия ферментов. Ферменты действуют только на один из нескольких изомеров субстрата. Так, например, ферменты гликолиза катализируют превращение только О-изоформы глюкозы и не влияют на ее Ьизоформу. Групповая специфичность характерна для ферментов, которые действуют на субстраты с одинаковым типом связи и подобным строением молекул. Так, например, холинэстеразы расщепляют эфирную связь во многих субстратах, которые содержат остаток холина. [c.95]

В активности ферментов различают много типов и степеней специфичности. В первую очередь следует отметить стереохимическую специфичность, состоящую в том, что фермент, катализирующий реакцию оптически деятельного соединения, не обладает каким-либо действием на его оптический антипод и, вообще говоря, на стерические изомеры этого соединения, находящиеся в тех же условиях. Это явление впервые наблюдал Пастер, применивший его как метод разделения оптических изомеров. Некоторые примеры стереоспецифических ферментативных реакций были рассмотрены на стр. 138. Приведем также мышечную молочную дегидразу — фермент, действующий в совокупности с кодегидразой I, дегидрирующий Ь-молочную кислоту в пировиноградную кислоту и гидрирующий пировиноградную кислоту только в Ь-молоч-ную кислоту. Этот фермент не активен по отношению к О-молочной кислоте (см. стр. 253). Однако во многих микроорганизмах существует фермент, действующий аналогичным образом специфически только на Ь-молочную кислоту (см. стр. 112). Аналогично пептидазы действуют только на аминокислоты ряда Ь, а аргиназа (о которой говорилось выше) превращает в орнитин и мочевину в результате гидролиза только Ь-аргипин и не обладает каким-либо действием на В-аргинин. Можно привести еще много других примеров. [c.795]

Стереохимическая специфичность заключается в том, что ферменты действуют только иа определенные стереоизомеры органических соединений. В качестве примера подобной специфичности можно указать на действие двух ферментов а- и р-глюкозидазы. Фермент а-глюкозидаза действует только на а-глюкозиды, а (3-глюкози-даза — на р-глюкозиды, что хорошо видно на приведенной схеме [c.167]

Специфичность действия. Еще в конце XIX и в начале XX столетия было установлено, что способность того или иного фермента катализировать превращение определенного вещества (субстрата) зависит от природы как фермента, так и субстрата. Высокая избирательная способность взаимодействия фермента с компонентами биологической реакции особенно наглядно проявляется при оценке стереохимических превращений. Э. Фишер одним из первых показал высокую стереоспецифичность ряда ферментов и постулировал, что это обусловлено комплементарным присоединением субстрата к ферменту в процессе каталитической реакции. Это особенно ярко проявляется в процессе реакций, характерных для ь- или о-форм субстрата. Например, фермент лак-татдегидрогеназа катализирует превращение только ь-формы молочной кислоты и полностью инертен в отношении ее в-формы. ь-Аспарагиназа, катализирующая реакцию превращения аспарагина, действует только на его Ь-форму [c.60]

С другой стороны, некоторые наблюдения позволяют считать, что субстрат соединяется с ферментом в нескольких точках. Так, все протеолитические ферменты расщепляют пептидные связи, но эти связи должны быть ориентированы строго специфично в отношении к окружающим белковым цепям и полярным группам молекулы субстрата. Действию протеолити-ческих ферментов подвергаются только 1-формы аминокислотных остатков, (1-формы синтетических пептидов полностью инертны. Для объяснения стереохимической специфичности предполагается, что субстрат должен быть присоединен к ферменту по крайней мере в трех точках. [c.261]

В книге изложена теория органического катализа и принципы создания наиболее активных органических катализаторов. Рассмотрены следующие вопросы главновалентные и металлоком-ллексные катализаторы, кинетика реакций, зависимость между строением и активностью катализаторов, структурнохимическая и стереохимическая специфичность, история развития органических катализаторов. Обсуждается также актуальная проблема химизма действия ферментов. [c.4]

Первоначальные попытки объяснить действие ферментов основывались на допущении, что фермент действует на субстрат просто своим присутствием. Например, Барендрехт [4] в 1904 г. высказал предположение, что молекулы субстрата поглощают испускаемое ферментом излучение, вследствие чего активируются и приобретают способность реагировать. Большинство исследователей считают, что для проявления каталитической активности необходимо образование комплекса фермента с субстратом. Исторически представление о соединении фермента и субстрата развилось в связи с попытками объяснить высокую стереохимическую специфичность ферментов по отношению к соответствующим субстратам. Исходя из специфичности ферментов, Фишер [13] предложил в 1894 г. в качестве модели стерических взаимоотношений фермента с субстратом модель ключа и замка однако кинетические предпосылки такой модели впервые отметил лишь в 1902 г. Браун [7]. В соответствии с законом действия масс скорость химической реакции пропорциональна действующим массам реагирующих веществ, причем действующая масса каждого вещества измеряется концентрацией его [c.38]

Помимо химической, различают еще стереохимическую специфичность. Она заключается в том, что ферменты часто действуют только на определенные етереоизомеры органических соединений. [c.50]

Большинство природных органических соединений, участвующих в процессах обмена веществ, оптически активно и содержится в организмах в виде того или иного стереоизомера. Так, все природные аминокислоты относят к Ь-ряду О-формы аминокислот в растениях не содержатся (стр. 186). Большинство гексоз присутствует в растениях в виде В-изомеров и т. д. Многие ферменты действуют только на определенные стереоизомеры органических соединений. В качестве примера стереохимической специфичности ферментов можно рассмотреть действие а- и Р-гликозидазы. Они катализируют гидролитическое расщепление гликозидов а-гликозидаза действует только на а-гликози-ды, а р-гликозидаза — на р-гликозиды [c.50]

Специфичность ферментов можно подразделить на следующие 1) абсолютную специфичность, например, уреаза, ускоряющая гидролиз мочевины, не оказывает никакого действия на ее производные 2) абсолютную групповую специфичность, когда фермент катализирует превращение определенных категорий соединений, например, алкогольдегидрогеназа катализирует окисление в присутствии специфического субстрата (см, ниже) этилового спирта в альдегид, но она способствует, хотя и в меньшей степени, и окислению неразветвленных спиртов нормального строения 3) относительную групповую специфичность, которой обладает трипсин, способный гидролизовать пептидную связь и действовать как экстраза при условии, что карбонильная группа пептидной или эфирной связи принадлежит лизииу или аргииину----аминокислоте, боковая цепь которой имеет положительный заряд 4) стереохимическую специфичность (ферменты способны отличать свой субстрат от его оптического изомера, например, оксидаза -аминокислот нэ действует на -аминокислоты). Стереоспецифичность указывает, что во взаимодействии субстрата с ферментом должно участвовать по крайней мере три из четырех заместителей у оптически активного атома углерода. [c.507]

Различают несколько типов специ(]щчности абсолютная, абсолютная групповая, относительная групповая и стереохимическая, или оптическая. Абсолютной специфичностью обладают ферменты по отношению только к данному субстрату и не взаимодействуют даже с близкородственными молекулами. Такая специфичность хара р-на, например, для уреазы, асцартазы, аргиназы. Абсолютная групповая специфичность выражается в том, что фермент может действовать на ряд близких субстратов, имеющих о ий тип строения, причем имеет значение не только определенный тнп связи, но и структура прилегающего к ней радикала или радикалов. Примером могут служить глюкозидазы, карбоксипептидаза. [c.128]

Стереохимическая специфичность-состоит в том, что фермент действует только на один из пространственных стереоизомеров. Например, а- и р-метилглюкозиды расщепляются разными ферментами. Фермент проявляет специфичность к чмс- и транс-формам. Например, фумаратгидратаза действует только на фурамат (трансформа) и не действует на малат (чмс-форма).Стереохимической специфичностью обладают не только ферменты реакций распада, но и реакций синтеза. Изучение стереоспецифичности ферментов имеет большое значение для выяснения строения активного центра и механизма их действия. [c.128]

Специфичность ассоциации особенно наглядно проявляется при взаимодействии ферментов с их субстратами. Часто небольшие молекулы, по некоторым стереохимическим характеристикам напоминающие субстраты, действуют как ингибиторы, конкурируя с субстратами за специфические адсорбционные центры на поверхности молекулы фермента. Природа специфичности ферментов, по метафорическому выражению, аналогична соответствию ключа и замочной скважины [934]. Однако результаты последних исследований позволяют предположить, что для объяснения некоторых важных экспериментальных фактов необходима комилементар-ность двух жестких поверхностей. Природа этого явления изображена схематически на типичном примере (рис. 121). Известно, что фермент Р-амилаза оказывает каталитическое действие на гидролиз глюкозидной связи, отстоящей на два глюкозных звена от конца цени амилозы поэтому ферментативный катализ должен быть связан с механизмом, учитывающим расстояние реакционноспособной связи субстрата от конца цепи. Однако было обнаружено, что циклогексаамилоза и циклогептаамилоза, не имеющие концов цепи, являются конкурентными ингибиторами [935] и поэтому могут адсорбироваться на каталитически активном центре. Это поведение может быть объяснено теорией индуцированного соответствия действия ферментов, согласно которой активный участок фермента обладает определенной гибкостью, и поэтому он может охватывать конец цепи амилозы, приводя каталитически активные группы в соприкосновение с чувствительными связями субстрата. [c.324]

Специфичность действия. Наи-больпгим различием между неорганическими катализаторами (такими, как платина и никель) и ферментами, возможно, является специфичность действия последних. Например, платина может служить катализатором для ряда реакций. Действие ферментов специфично липаза катализирует расщепление эфирной связи между глицерином и жирными кислотами в жирах, но она не действует на белки и углеводы уреаза отличается высокой сиецифич-ностью — она катализирует расщепление только одного соединения — мочевины. Другие ферменты обладают стереохимической специфичностью оксидаза / -аминокислот сие- [c.332]

Эти два соединения отличаются друг от друга лишь стереохимически Однако гидролитический распад их (отщепление метильной группы) катализируется двумя различными ферментами а-глюкозидазой и р-глюкози-дазой. Соответственно этому существуют а-глюкозидазы, катализирующие гидролиз различных а-глюкозидов, и р-глюкозидазы, катализирующие гидролиз р-глюкозидов. Каждая из этих глюкозидаз, в свою очередь, может обладать и относительной специфичностью действия. Так, например, Р-глю-козидаза с различной интенсивностью катализирует гидролиз различных Р-глюкозидов. [c.172]

Как и в случае синтетических полупроводников, специфичность фермента зависит от особенностей атомной структуры, а также конфигурации субстрата и фермента. Если при гетерогенном катализе решающую роль играют принципы геометрического и энергетического соответствия, то в энзиматических процессах значительную роль начинает играть также и принцип стереохимического соответствия. Исключительно высокую специфичность био.иогического катализа можно сравнить с соответствием ключа своему замку. Некоторые ферменты, например оксидазы аминокислот, действуют то.чько на амппокиглоты белкового происхождения и ие действуют на пх антиподы. Так, оксидаза змеиного яда катализирует превращение природных аминокислот в кетонокислоты, в то время как оксидаза из печени превращает только антиподы белковых аминокислот. [c.247]