Цитохром изоэлектрическая точка

Белки с известными изоэлектрическими точками сывороточный альбумин (р1 4,6), овальбумин (р1 4,6), каталаза (р1 5,7), гемоглобин (р1 6,8—7,0), РНКаза (р1 7,8), а-химотрипсин (р18,1), папаин (р1 9,0), лизоцим (р1 10,5), цитохром с (р1 10,0). [c.100]

Цитохром с имеет изоэлектрическую точку при pH 10,1 и молекулярный вес 13 ООО. На фиг. 73 показано влияние pH на элюирование этого белка при двух различных концентрациях Ыа+. Этот график можно сравнить с кривой влияния pH на адсорбцию лизина (изо-электрическая точка pH 9,7), изображенной на фиг. 74. [c.227]

В литературе имеется множество данных по определению подвижностей и р1 различных белков некоторые из них можно найти в работе [5]. В зависимости от аминокислотного состава и в меньшей степени от структуры изоэлектрическая точка белка обычно лежит в пределах между 10—11 и 4—4,5. Примером кислых белков являются сывороточный альбумин быка, -лакто-глобулин примером основных — лизоцим, цитохром С. [c.63]

В то время как при высоких значениях pH элюируются и цитохром с и лизин (так как их изоэлектрические точки близки), эти соединения при низких значениях pH ведут себя по-разному. Карбоксильные группы смолы не несут заряда при низких значениях pH, однако цитохром с в кислой среде не десорбируется. [c.227]

Справочник химика 21