Лизин, адсорбция

Адсорбционное равновесие при этом достигается быстро и не сопровождается гидролизом белка шерсти или какими-либо его структурными изменениями. Существование такого взаимодействия подтверждается тем, что никакого разделения не наблюдается, если адсорбцию проводить на оптически-неактивном синтетическом полиамидном волокне (найлон). Кроме того, показано, что при взаимодействии рацемической миндальной кислоты с /-аргинином или /-лизином, главными аминокислотами белка шерсти, образующаяся соль содержит в большем количестве (- [-)-миндаль ную кислоту (до 20—30%). [c.179]

Методика накопления заключалась в адсорбции органического вещества на активированном угле марки ОУБ-кислый с последующей десорбцией ацетоном и щелочью. В составе выделенного органического вещества были определены углеводы, фенолы, пуриновые и пиримидиновые основания (аминопроизводные гетероциклических соединений, входящие в состав нуклеопротеидов — специфических веществ живых клеток), различные аминокислоты (гликоколь, лизин, аспарагин и др.), уроновые кислоты, сахара, фульвокислоты, ароматические вещества, порфирины и др. [40, 41]. Спектры поглощения в инфракрасной области указали на присутствие таких функциональных групп как ОН, СО, СОС, СП. В результате кислотного гидролиза выделенного органического вещества было получено смолообразное вещество, представляющее собой продукт конденсации в кислой среде природных органических соединений подземных вод. Содержание углерода в этом продукте оказалось низким — 35—40%- Это может быть объяснено [c.73]

Цитохром с имеет изоэлектрическую точку при pH 10,1 и молекулярный вес 13 ООО. На фиг. 73 показано влияние pH на элюирование этого белка при двух различных концентрациях Ыа+. Этот график можно сравнить с кривой влияния pH на адсорбцию лизина (изо-электрическая точка pH 9,7), изображенной на фиг. 74. [c.227]

Производство высококонцентрированных кормовых препаратов. При получении высококонцентрированных кормовых препаратов лизина готовую культуральную жидкость предварительно подкисляют серной кислотой до pH 1,6—2,0. При этом молекула лизина переходит в форму двухвалентного катиона, что способствует в дальнейшем более эффективной его сорбции на ионите. Подкисленный раствор направляют на батарею ионообменных колонн, заполненных сульфокатионитом КУ-2-8 в аммонийной форме. После проведения стадии адсорбции сорбат промывают водой. Технологические стоки, содержащие клетки продуцента и другие неадсорбировавшиеся компоненты культуральной жидкости, поступают на утилизацию. С ионообменных колонн лизин элюируют (80—90% от адсорбированного количества) 0,5—5,0%-ным раствором аммиака, элюат упаривают под вакуумом при температуре 60°С до 30—50% содержания СВ и подкисляют концентрированной соляной кислотой до pH 4,9. Образовавшийся монохлоргидрат лизина поступает на сушку, конечный продукт производства — кормовой препарат монохлоргидрата лизина — содержит не менее 70% основного вещества. [c.40]

Спектрополяриметрический метод был использован для изучения изменений конформации, вызываемых введением дополнительных пептидных цепей в молекулу инсулина по трем его свободным аминогруппам [15]. Исходный инсулин спирален на 25%, модифицированный лизином — на 32—33%, модифицированный глутаминовой кислотой — на 3—16%. Если к растворам синтетической полиглутаминовой кислоты добавить некоторые красители (акридин оранжевый, псевдоизоцианин) и измерить дисперсию оптического вращения в области 560—360 нм, то при pH 5,5 кривая ДОВ имеет плавный характер (полимер в неупорядоченной конформации) при pH ниже 5,1, когда полимер приобретает спиральную конформацию, дисперсия оптического вращения становится аномальной, причем величина вращения резко возрастает. Это связано с адсорбцией красителя на спиральной полипептидной цепи, в результате чего полоса поглощения красителя становится оптически активной [16]. Дальнейшее развитие спектрополяриметрического метода позволило перейти к прямому измерению эффекта Коттона в области 185—240 нм, непосредственно связанного со спиральностью молекул белков и полипептидов (обзор см. [17]). [c.638]

Глутаминовая кислота, например, кристаллизуется прямо из концентрированного гидролизата, насыщенного хлористым водородом, цистин и тирозин отделяют благодаря их плохой растворимости в воде. Селективное отделение ароматических аминокислот удается выполнить с помощью адсорбции на активированном угле. Полученную при гидролизе смесь аминокислот лучше всего разделить хроматографически. Выделению отдельных компонентов предшествует обычно разделение на кислые, основные и нейтральные группы аминокислот, при этом большое значение имеют электрофорез и специфические иоиообменники. Раннее распространенные методы разделения, такие, как фракционная перегонка эфиров (по Фишеру), экстракция моноаминокарбоновых кислот н-бутиловым или амиловым спиртом (по Дакину), осаждение гексоновых оснований лизина, аргинина и гистидина фосфорновольфрамовой кислотой или флавиановой кислотой, теперь имеют только второстепенное значение. [c.39]

Существенную роль при оценке активности четвертичных соединений играют процессы адсорбции. Четвертичные соединения, адсорбируясь на поверхности стекла, металла и аналогичных материалов, образуют пленки, обладающие бактерицидными свойствами, Надо думать, что на первом этапе бактерицидного действия происходит адсорбция четвертичного соединения микробной клеткой, обладающей большой поверхностью со специфическими свойствами. Гейл и Тейлор [99] показали, что в результате такой адсорбции повышается проницаемость клеточной мембраны и в конечном счете происходят разрыв мембраны и высвобождение лизина и глутаминовой кислоты. Другие исследователи методом электронной микроскопии установили, что сначала происходит сжатие протоплазмы, а затем разрушение стенки клетки. Однако впоследствии выяснилось [100], что гибель клетки наступает значительно раньше (т. е. при значительно меньших концентрациях реагента), чем удается наблюдать повреждение клетки. Поэтому более вероятным является предположение, что гибель клетки — следствие инактивации энзимов, участвующих в энергетическом обмене и ведающих, например, окислительными процессами. [c.312]

Несмотря на то, что кислотные красители представляют собой органические соединения с молекулярным весом порядка нескольких сотен, они являются сильными кислотами, так как в их молекулах обычно имеется от одной до трех сульфогрупп. Величина Кп для многих из них >35 колеблется от 10" до Ю , т. е. она того же порядка, как для трихлоруксусной кислоты или для второй степени диссоциации серной кислоты. Поэтому способность шерсти к соединению с соляной кислотой и другими простыми кислотами дает возможность судить о количественных отношениях между волокном и красителем при крашении шерсти кислотными красителями. При титровании шерсти соляной кислотой реакция присоединения заканчивается прн pH 1, причем абсорбируются 80 мпллиэквивалептов кислоты на 100 г сухой шерсти. Количество связанной кислоты приблизительно соответствует содержанию цепей с основными группами а,е-диаминокислоты (лизина), производных гуанидина (арги-ицна) и производных имидазола (гистидина). Однако нельзя считать, что точный механизм реакции между щерстью и кислотой полностью выяснен. Одно из объяснений основано на представлении об установлении равновесия между шерстяным волокном с внутренними ионными связями и шерстью, вступившей в соединение с внешним анионом, протоном или с тем и другим одновременно. Джильберт и Райдил считают это объяснение неудовлетворительным и выводят уравнение, включающее величину потенциала на волокне в течение процесса адсорбции кислоты при различных условиях. Уравнение Джильберта — Райдила оказалось справедливым для системы кислота — краситель Оранжевый П — шерсть. зэ [c.1479]

Следует обратить внимание на предложенные методы определения остаточной поверхностной активности твердых носителей после обработки их силанизирующими агентами. Один из методов основан на высокой чувствительности триметилсилильных производных аминокислот к активности носителя [34]. Показания детектора, полученные на колонке, содержащей исследуемый носитель и силиконовую жидкость 0У-1, для производного лизина по отношению к н-октадекану характеризует степень разложения этого производного, вызываемого остаточными активными центрами на носителе. Предложен метод определения активности твердого носителя по степени разложения эндрина [35]. На колонке, заполненной силанизированными стеклянными шариками, содержащими 0,1% силикона ОС-710, разложения эндрина не происходит даже при 225°С. Кроме того, для изучения изменения адсорбционных свойств модифицированного образца измеряли зависимость дифференциальных теплот адсорбции триэтиламина и воды от поверхностной концентрации а, а также их изотермы адсорбции на исходном и модифицированных образцах [33]. [c.30]

Коэффициенты экстинкции в-глюкозамина и о-галактозамина незначительно отличаются друг от друга оптическая плотность раствора, содержащего 25 у п-глюкозамина, равна 0,604. В пределах упомянутых выше концентраций поглоо ение следует закону Бера. Растворы, содержащие 2 мг гексоз, альдопентоз и N-ацетилнейраминовой кислоты, не вызывают заметного окракшнания. в-Фруктоза и L-сорбоза в таких же количествах дают поглощение, соответствующее 10 у в-глюкозамина. Смесь аминокислот в количестве 5 мг но оказывает существенного влияния. Однако одновременное присутствие в белковых гидролизатах гексоз и некоторых аминокислот, в частности ь-лизина, сказывается сильно. В какой-то мере их влияние можно исключить, применяя дихроматические измерения при 450 и 530 ммк. В некоторых случаях, однако, для получения надежных результатов необходимо, согласно методике Боаса [4], отделить гексозамины адсорбцией на дауэксе 50 с последующим элюированием. [c.49]

Активный центр — щель в глобуле рибонуклеазы имеет довольно сложное строение, а каталитический участок содержит остатки гистидина, лизина, серина и треонина. На рис. 32 по данным работы [19] показано на модели строение активного центра рибонуклеазы после адсорбции различных ингибиторов. Гистидиновые остатки (His 12 и His 119) в комплексе с двумя первыми ингибиторами заряжены положительно. В состав активного центра входят лизиновые остатки (Lys 41 и Lys 7), оксигруппы Ser 123 и Tlir 45. Фенилаланин 120 играет большую роль в адсорбционном центре. Механизм действия рибонуклеазы рассматривается в гл. V. Недостаточное разрешение рентгенограмм не позволяет пока с такой определенностью, как для лизоцима, установить молекулярный механизм действия фермента. Однако имеющиеся данные позволяют считать достоверным тот факт, что каталитическая активность рибонуклеазы связана со щелевой адсорбцией молекулы субстрата и стерически обусловленными (жесткими) конформациями каталитически активных аминокислотных остатков относительно молекулы субстрата. [c.118]

Тщательно очищенный от взвеси фильтрат освобождают от присутствующих пигментов путем адсорбции на активированном угле или на анионитах. Полученный раствор с pH 7,0 поступает на ионообменное выделение. В дальнейшем основные стадии производства кристаллического лизина совпадают с рассмотренной технологией получения высококонцентрированных препаратов лизина, различие наблюдается лишь на стадии получения монохлоргидрата лизина. Раствор монохлоргидрата лизина после дополнительного вакуум-упаривания при 60°С охлаждают до 12—14°С, образовавшиеся кристаллы лизингидрохлорида отфильтровывают под давлением азота на нутч-фильтре, маточный раствор возвращают на стадию вакуум-упаривания. Если, выпавшие кристаллы окрашены пигментами, то их с нутч-фильтра направляют в кристаллизатор, где при 70°С растворяют в 3—4 объемах деионизованной воды, охлаждают, подвергают очистке на сорбенте от пигментных примесей и возвращают на стадию вакуум-упаривания. К очищенному концентрату лизина добавляют 3—4-кратное количество этанола и осуществляют кристаллизацию из водно-спиртового раствора. Выпавшие кристаллы отфильтровывают и промывают чистым этанолом. Водно-спиртовые маточники направляют на регенерацию. Кристаллический продукт высушивают под вакуумом при 60°С. [c.41]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология