Белки изоэлектрическая точка

Белки, подобно аминокислотам, являются амфотерными ионами, но имеют в отличие от последних макромолекулярный характер. Как и в случае аминокислот, изоэлектрическая точка является характерной константой каждого белка. Изоэлектрические точки большинства бел- [c.433]

Если в смеси имеется два белка, изоэлектрические точки которых 4,7 и 7,8, то к какому электроду они будут передвигаться в среде при pH 8,5 [c.38]

Как известно, на свойства белковых веществ оказывает влияние концентрация водородных ионов или pH среды. При низких значениях pH частицы белков заражены положительно, а при высоких — отрицательно. При определенном pH заряд частиц проходит через нуль. Это состояние называется изоэлектрической точкой. Для большинства белков изоэлектрическая точка, при которой происходит их коагуляция, наступает при pH 4,7—5,5. [c.104]

Изоэлектрическая точка. В процессе титрования белка от предельно кислой до предельно основной формы должно существовать значение pH, при котором средний заряд белка равен нулю. Это значение pH носит название изоэлектрической точки. При значении pH, равном изоэлектрической точке, данный белок не перемещается в электрическом поле (см. ниже об электрофорезе). Изоэлектрическую точку можно приближенно определить, зная аминокислотный состав белка. Поскольку средний заряд белка зависит от концентрации соли (эта зависимость обусловлена способностью белков связывать ионы, а также изменением р а при изменении ионной силы), изоэлектрическая точка зависит от присутствия в растворе посторонних веществ, в частности от природы и концентрации буфера. В то же время она не зависит от концентрации белка. Изоэлектрические точки большинства белков близки к 7, что обусловлено приблизительно одинаковым содержанием в молекуле белка кислых и основных остатков. Однако существуют и такие белки, у которых изоэлектрические точки существенно отличны от 7. Так, например, пепсин — протеолитический фермент, функционирующий в сильно кислой среде желудка,— имеет изоэлектрическую точку, близкую к 1, а изоэлектрические точки протаминов близки к 12. [c.72]

Для большинства белков изоэлектрическая точка близка к нейтральной среде, но несколько сдвинута в кислую сторону. Это объясняется тем, что кислотные свойства у них преобладают над щелочными и в нейтральном растворе они реагируют как слабые кислоты. Молекула таких белков содержит больше свободных карбоксильных групп, чем аминных, а при гидролизе дает преобладание дйкарбоновых и других кисло реагирующих аминокислот над теми, у которых преобладают основные свойства. Некоторые белки, наоборот, относительно богаче аминными группами и в своем составе содержат больше остатков диаминокислот. В нейтральном растворе они ведут себя как слабые основания. Такие белки (например, гистоны и протамины) имеют изоэлектрическую точку при слабо щелочной реакции. [c.32]

Белки благодаря своему большому молекулярному весу находятся в коллоидальном состоянии. Белковые молекулы содержат некоторое количество свободных карбоксильных и аминных групп, и поэтому белки относятся к амфотерным электролитам. В щелочной среде белок диссоциирует, как кислота, в кислом растворе — как щелочь. Отсюда следует, что в щелочном растворе молекулы белка заряжены отрицательно, а в кислом — положительно. При прохождении постоянного электрического тока через щелочной раствор белка молекулы его движутся к аноду, а через кислый раствор белка — к катоду. При определенной для каждого белка концентрации водородных ионов количество положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка становится одинаковым, и белки перестают передвигаться в электрическом поле. Концентрация водородных ионов реакция среды), при которой в молекуле белка устанавливается равенство положительных и отрицательных ионов, носит название изоэлектрической точки данного белка. Изоэлектрическая точка для различных белков оказывается неодинаковой. Так, например, для казеина изоэлектрическая точка находится при pH 4,7, для яичного альбумина — при pH 4,8, сывороточного глобулина — при pH 5,4, для эдестина из семян конопли — при pH 5,5, для зеина кукурузного зерна — при pH 6,2 и т. д. [c.36]

Изменение pH раствора влияет па диссоциацию ионогенных групп как сорбента, так и белка. Ионогенные группы целлюлозных катионитов практически полностью диссоциированы при pH выше 5, а целлюлозных анионитов при pH меньше 7,5—8,0 (табл. 1). В общем случае для сорбции на отрицательно заряженных целлюлозных катионитах белок должен иметь положительный свободный заряд, а для сорбции на положительно заряженных целлюлозных анионитах — отрицательный свободный заряд. Конфигурация нативных белков наиболее устойчива в области pH 5— 8,0. Поэтому для сорбции основных белков (изоэлектрическая точка р1>8) следует применять целлюлозные катиониты, а для сорбции кислых белков (р1 <5) — целлюлозные аниониты. [c.216]

Изоэлектрическая точка является очень важным параметром белков, и каждый белок можно характеризовать собственной изоэлектрической точкой. Рис. 1-47 иллюстрирует разделение аминокислот, достигаемое регулированием pH. Используемый аппарат разделен на три камеры, причем значение pH центральной камеры подобрано, исходя из значения изоэлектрической точки (р1) определенного вещества, скажем белка А, который должен быть отделен от компонентов раствора. Боковые камеры имеют рН<р1 и рН>р1. При заполнении центральной камеры раствором белка, изоэлектрическая точка которого совпадает с р1 белка А, все остальные белки, имеющиеся в системе приобретут в зависимости от их изоэлектрических точек положительный или отрицательный заряд и будут диффундировать соответственно к катоду или аноду. Данная методика при регулировании значений pH позволяет достичь полного разделения различных белков. [c.376]

Наиболее полная и быстрая коагуляция имеет место в изоэлектрической точке, т. е. при таком pH, когда коллоидные частицы белка теряют свой электрический заряд и становятся наименее устойчивыми в растворе. Для большинства белков изоэлектрическая точка соответствует слабокислой реакции (pH около 5,0). [c.28]

Значение pH, при котором молекулы белка нейтральны, называется изоэлектрической точкой белка и обозначается р1 или рНи,т- Для каждого белка изоэлектрическая точка имеет строго определенную величину. Значение р1 зависит от соотношения в молекуле белка между аминокислотами, содержащими в радикале карбоксильную группу (моноаминодикарбоновые кислоты), и аминокислотами, содержащими в радикале аминогруппу (диаминомонокарбоновые кислоты). Если в белке преобладают аминокислоты с дополнительной карбоксильной группой, то значение изоэлектрической точки находится в кислой среде (р1<7). В случае преобладания аминокислот со свободными аминогруппами изоэлектрическая точка имеет величину больше 7, т. е. находится в щелочной среде. [c.10]

У разных белков изоэлектрическая точка лежит в различных зонах pH, причем у некоторых она сдвинута в кислую сторону от нейтральной среды, тогда как у других — в щелочную. У большей части растительных белков изоэлектрическая точка лежит при pH несколько выше 7,0, вследствие чего они несут отрица- тельный заряд. Находясь в изоэлектрической точке, белковая молекула обладает рядом особенностей. В частности, в этом состоянии коллоидная частица белка обладает наименьшей устойчивостью и подвижностью, а также минимальной адсорбционной способностью, в том числе способностью к набуханию. В минимуме находится, как было показано, и электрический заряд раствора белка. [c.39]

Фосфопротеиды отличаются от нуклеопротеидов тем, что они не содержат пуриновых и пиримидиновых оснований фосфорная кислота, входящая в их состав, связана эфирной связью. Наиболее изученным фосфопротеидом является казеин молока, содержание фосфора в котором равно приблизительно 0,9%. При гидролизе казеина кислотами или щелочами фосфорная кислота отщепляется. Фосфорная кислота, входящая в состав казеина, обусловливает кислые свойства этого белка, изоэлектрическая точка которого лежит при pH 4,6—4,7. Казеин осаждается из молока уксусной кислотой или другими кислотами, однако при [c.237]

МИ водородными СВЯЗЯМИ при взаимодеиствии пептидов и полифенолов. Действительно, по некоторым данным [69], если 20 % присутствующих полифенолов связаны с пептидами при pH 6, то с понижением pH этих связей становится больше, вплоть до вовлечения в них 80 % полифенолов при pH 3—4. Это компенсирует увеличение растворимости белков но.мере удаления от средней для белков изоэлектрической точки и объясняет плато кривой. [c.422]

При данном значении pH наибольшей электрофоретической подвижностью обладают частицы тех белков, изоэлектрическая точка которых наиболее отличается от pH буферного раствора, используемого в качестве растворителя белка. Таким образом, смесь, состоящая из белков с различными изоэлектрическими точками, может быть легко разделена на отдельные фракции путем электрофореза. [c.11]

Пепсин расщ ляет в сильно кислой среде почти все белки, за исключением муцинов, кератинов, фиброина, гидролизует также синтетические пептиды. Действует ка пептидные связи концевых аминокислот белковой цепи и на пептидные связи внутри цепи, образованные а-карбоксильными группами д икарбо-новых аминокислот (аспарагиновая, глутаминая кислоты) и аминогруппами ароматических аминокислот. Оптимальное действие пепсина проявляется при pH = 1,2—2,0. 1 г кристаллического фермента за 2 ч расщепляет около 50 кг денатурированного яичного белка. Изоэлектрическая точка при pH ==1,0. Стабилен в сильно кислых растворах, при нагревании сухого препарата до 100 °С и его водных и глицериновых растворов до 70 0 активность фермента не снижается . [c.311]

Протамины — также сильно щелочные белки (изоэлектрическая точка при pH 10,5-13), щелочность которых обусловлена высоким содержанием аргинина (на ее долю приходится 60—80% всех аминокислот молекулы). Протамины растворяются в воде. Это наиболее простые белки. Молекулярный вес около 10 ООО. [c.441]

Каждый белок имеет изоэлектрическую точку при характерном для него pH среды. Для большинства белков изоэлектрическая точка наступает в слегка кислой (почти нейтральной) среде. Такой сдвиг кислотности объясняется тем, что в большинстве белков кислотные свойства преобладают над щелочными и при pH = 7,0 в них больше свободных карбоксильных групп, чем щелочных. Однако часть белков содержит больше аминных, чем карбоксильных групп, т. е. в белках больше диа-миномонокарбоновых кислот. Поэтому такие белки при pH = 7,0 ведут себя как слабые основания. К ним относятся гистоны и протамины. Изоэлектрическая точка у гистонов и протаминов наступает при слабощелочной реакции. [c.37]

В большинстве случаев константа диссоциации белка как кислоты несколько превын ает константу диссоциации того же белка как основания поэтому частица чистого белка в водном растворе обычно заряжена отрицательно. При постепенном подкислении такого раствора степень кислотной диссоциации белка снижается (влияние избытка Н-ионов), а степень основной диссоциации повышается (связывание ОН-ионов), т, е. отрицательный заряд частиц уменьшается и, наконец, совсем исчезает. При потере частицами заряда коллоидный раствор белка оказывается наименее устойчивым и особенно легко коагулирует, т. е. свертывается. Отвечающая этой изоэлектрической точке концентрация ионов водорода в растворе является величиной, характерной для данного белка. Изоэлектрические точки белков, применяемых в описанном опыте, лежат в пределах pH 4,5—6,5. [c.350]

Изоэлектрическая точка. Как мы видели, изоэлектрическое состояние, т. е. состояние, при котором С-потенциал равен О, для гидрофобных золей наступает в тот момент, когда число зарядов ионов-коагуляторов, проникших за плоскость скольжения в, адсорбционный слой мицеллы, становится равным числу зарядов противоположного знака потенциалобразующих ионов, причем момент этот всецело зависит от концентрации электролита-коагулятора и лишь косвенным образом связан с значением pH среды. В растворах же белков изоэлектрическое состояние всецело и непосредственно зависит от pH среды, т. е. от концентрации ионов водорода, и лишь косвенно связано с концентрацией других ионов в растворе. При этом особенно интересно и важно то, что значение pH, отвечающее нейтральному—изоэлектри-ческому—состоянию белковой макромолекулы, отнюдь не является постоянным и равным 7, а зависит от природы аминокислот, образующих белок. Даже в случае одинакового числа групп ЫНа и СООН в аминокислотах и в сложных макромолекулах белков изоэлектрическая точка обычно находится в слабокислой зоне, т. е. при рН<7. [c.177]

Микрометод является прекрасным методом для опре деления изоэлектрической точки белка. Изоэлектрическая точка имеет большое значение в химии белков. В этой точке свободный заряд на частице равен нулю, и при таком pH белок имеет минимальную растворимость. Частицы стекла микроскопически видимых размеров помещаются в концентрированный раствор белка (1-—2%) и полностью покрываются белком в течение нескольких минут. Суспензия частиц стекла затем разбавляется соответствующим буфером разбавленная суспензия помещается в кювету для микроэлектрофореза и определяется подвижность. Применяется серия буферов с различной pH и строятся кривые зависимости подвижности покрытых белком частиц от pH. Через эти точки проводится наилучшая линия и затем она интерполируется на нулевую подвижность. Значение pH, при котор м подвижность равна нулю, есть изоэлектрическая точка белка. Например, изоэлектрическая точка псевдогдо-булина в опытах, показанных на рис. 36, находится при pH, равном 5,3. [c.207]

Белки, изоэлектрическая точка — значение pH, при котором суммарный заряд белковой молекулы приближается к нулю. При таком pH положительные и отрицательные электрические заряды взаимно уравновешиваются, силы взаимоотталкивания между молекулами белка ослабевают и создаются условия для агрегации молекул. В изоэлектрической точке белок наименее устойчив к действию осадителей. [c.14]

Белки осаждаются, если убрать оба фактора устойчивости белковой молекулы — заряд и гидратную оболочку. Это обеспечивается нагреванием при достижении изоэлектрической точки. Для больщинст-ва белков изоэлектрическая точка соответствует слабокислой среде (pH около 5,0). Протамины и гистоны имеют изоэлектрическую точку в щелочной среде (pH около 8,0). Кроме pH среды важную роль в осаждении белков при нагревании играет концентрация солей. [c.27]

Чем же объясняется антагонистическое действие солей в водном растворе Как известно, соль диссоциирует на электрически заряженные ионы (катионы и анионы) антагонистическое действие солей обусловливается влиянием ионов на физико-химические свойства цитоплазмы. Очевидно, здесь преледе всего имеет значение противоположное влияние разных ионов иа коагуляцию коллоидов н иа степень их обводненности. Установлено, что белки, находясь в изоэлектрической точке, имеют минимальную адсорбирующую силу и способиость к набуханию, что обусловливается поглощением различных катионов. У большинства растительных белков изоэлектрическая точка находится при pH около 7 если реакция смещена в щелочную сторону, то-. ионы водорода н двухвалентный катион кальция снижают набухание белков наоборот, ионы ОН", К+ н Na+ в этих условиях усиливают набухание коллоидов. [c.314]

Курс коллоидной химии (1976) -- [ c.469 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1055 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.431 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.72 ]

Физико-химия коллоидов (1948) -- [ c.329 ]

Руководство к практическим занятиям по коллоидной химии Издание 3 (1952) -- [ c.175 ]

Руководство к практическим занятиям по коллоидной химии Издание 4 (1961) -- [ c.176 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.59 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.51 , c.83 , c.113 , c.180 , c.224 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.14 ]

Методы практической биохимии (1978) -- [ c.23 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.46 , c.52 ]

Физическая Биохимия (1980) -- [ c.239 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология