Аргинин Arg рибосомных белках

Белок и РНК в рибосомных частицах соединены очень непрочными связями уже при инкубации с 0,5—1 М растворами солей при низкой температуре происходит отделение белка от нуклеиновой кислоты. Аналогичная диссоциация происходит, например, при pH 12 в условиях электрофореза. Связи белков с нуклеиновыми кислотами в рибосомах оценивают в основном как электростатические. Высокое содержание в суммарных рибосомальных белках основных аминокислот (12% лизина, 11 % аргинина и 3% гистидина), заряженных положительно, и большое число межнуклеотидных фосфатов в рибосомальных РНК, заряженных отрицательно, обеспечивают условия для возникновения достаточного количества ионных связей между первыми и вторыми. [c.286]

Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология