Другие белки

При расшифровке третичной структуры белков решающую роль сыграл рентгенографический метод, который в 1957 г. позволил английскому исследователю Кендрью впервые определить третичную структуру миоглобина. В дальнейшем рентгеноструктурный анализ позволил установить пространственное строение многих других белков и связать его с их биологической функцией. Так, молекула лизоцима — фермента, расщепляющего полисахариды — имеет трехмерную структуру, показанную на рис. 67. Стрелкой показана впадина, представляющая собой активный центр фермента сюда подходит молекула полисахарида, подвергающегося расщеплению. [c.642]

Инициация и регуляция транскрипции ДНК у эукариот с участием РНК-полимеразы в большей степени, чем у прокариот, зависит от множества других белков — факторов транскрипции, взаимодействующих с дискретными участками ДНК, образующих сложный эукариотический про.мотор. В районе промотора, прилегающего к сайту инициации транскрипции (кзп-сайту), обнаружены участки с характерными нуклеотидными последовательностями (мотивами), которые оказывают цис-действие на экспрессию близлежащего гена. Эти элементы могут взаимодействовать с РНК-полимеразой и другими белками-факторами транскрипции. Разные ядерные белковые факторы транскрипции, представляющие собой регуляторные белки, способны связываться с теми или иными нуклеотидными последовательностями ДНК, оказывая тем самым влияние На экспрессию разных генов. Такие белки, способные к диффузии [c.195]

Клейковина пшеницы—это смесь различных белков, в которой преобладает уже упомянутый выше глиадин. Другие белки, входящие в состав клейковины, в спирте не растворяются. [c.391]

При слове белок прежде всего вспоминается хорошо всем известный белок куриного яйца. В действительности внешний вид, физическое состояние белка может быть столь же разнообразным, как и функции, которые он выполняет в организме. Белок куриного яйца, мышцы, части скелета и суставов, кожа, волосяной покров, рога, копыта — все это различные виды белков. В крови в растворенном виде содержится целая группа белков, в том числе белок гемоглобин, обеспечивающий перенос кислорода. В молоке содержится белок казеин и большая группа других белков. Многочисленные ферменты, катализаторы обмена веществ в живых организмах, все без исключения относятся к белковым веществам. [c.338]

Полипептидные цепочки в некоторых других белках (р-кератин волос, шерсти, фиброин шелка) спиралей не образуют, а расположены в основном параллельно, в виде лент, которые могут иметь складчатость (рис. 72). Белки с такой микроструктурой относят к р-типу. [c.177]

Молекулярная масса белков колеблется от 10000 до 50 миллионов. Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот другие белки, называемые сложными белками, (протеидами), построены из простых белков в сочетании с биохимическими структурами других типов. Белки преимущественно состоят из следующих элементов углерода (50-55%), водорода (7%), кислорода (23%) и азота (16%). Сера присутствует в большинстве белков в количестве 1-2%, фосфор отсутствует вообще или содержится в очень незначительных количествах. [c.444]

З-Ю п. н. Оказывается, у всех организмов точность работы репликативной машины (включающей не только ДНК-полимеразы, но и другие белки см. ниже) как раз такова, чтобы обеспечить безошибочное воспроизведение всего генома или допустить лишь малое число ошибок. Так, у бактерий ошибки синтеза ДНК происходят не чаще чем один раз на много миллионов нуклеотидов. Молекулярные взаимодействия, на которых основаны ферментативные реакции, в частности синтез ДНК, не могут быть абсолютно надежными, кроме того, точность процесса связана с его скоростью. Для того чтобы обеспечить высокую точность наряду с высокой скоростью репликации, природе пришлось прибегнуть к специальным механизмам, один из которых — механизм коррекции. [c.47]

Большинство других белков, таких как белки крови, ферменты, гормоны, имеют не фибриллярную, а глобулярную структуру. Последняя состоит из спиралей, свернутых в клубок — глобулу, внутри которой отдельные части спирали сшиваются между собой большим количеством поперечных водородных и дисульфидных связей — мостиков. [c.40]

Белок, сохраняющий свои характерные специфические свойства, называется нативным белком гемоглобин в том виде, в каком он находится в эритроцитах или в тщательно приготовленном растворе гемоглобина, в котором он все еще продолжает сохранять свое свойство обратимо соединяться с кислородом, называется нативным гемоглобином. Многие белки очень легко теряют присущие им специфические свойства. Тогда говорят, что они денатурированы. Гемоглобин можно денатурировать просто нагреванием его раствора до 65 °С. В результате такого нагревания он коагулирует, образуя нерастворимый коагулят кирпично-красного цвета. Большинство других белков также денатурируется при нагревании приблизительно до такой же температуры. Яичный белок, например, представляет собой раствор, состоящий главным образом из белка овальбумина с молекулярной массой 43000. Овальбумин — растворимый белок. При нагревании его раствора примерно до 65 °С и выдерживании в течение некоторого времени при этой температуре овальбумин денатурируется, давая нерастворимый белый коагулят. Это явление наблюдается при варке яиц. [c.394]

Предполагают, что в некоторых белках несколько а-спиралей соединяются, образуя более толстый пучок полипептидных цепей Некоторое количество таких пучков может образовывать еще более объемистый пучок цепочек, напоминающий многожильный кабель (рис. 73). В других белках (гемоглобин, миоглобин) одна а-спираль свернута в сложный клубок (рис. 74). [c.177]

Изменение конформации полипептидных цепей гемоглобина при связывании кислорода — пример так называемой аллостерии. Известны аллостерические формы и у других белков, преимущественно у фермен- [c.443]

Однако максимальная устойчивость коллоидных систем достигается именно при образовании полного мономолекулярного слоя. Например, при добавлении желатины и некоторых других белков к золям или суспензиям кварца устойчивость системы обеспечивалась при толщине адсорбционного слоя около 1 нм, что соответствует сплошному мономолекулярному слою. В таком состоянии молекулы желатины образуются двухмерные гелеобразные структуры с большим числом гидратированных полярных групп. Подобные адсорбционные слои способны наиболее эффективно защищать коллоидные частицы от возможности слипания. [c.338]

Выполнив свою функцию шаблона и отштамповав нужное число белковых молекул, молекула и-РНК распадается на свободные нуклеотиды, которые поступают в общий фонд клетки. Взамен их появляются новые молекулы и-РНК, которые используются в качестве шаблонов для сборки других белков. Этот постоянно протекающий в клетках процесс обеспечивает наработку необходимых для организма белков в соответствии с содержащейся в молекулах ДНК информацией, полученной ими по наследству от материнских клеток. [c.455]

Альбумины. Они растворимы в воде, свертываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускульной ткани, молочный альбумин. Последний находится в молоке вместе с другим белком—казеином пенка на кипяченом молоке состоит из альбумина. [c.390]

Двадцать из первых тридцати элементов периодической системы, а также четыре более тяжелых элемента необходимы для жизни. Водород, углерод, азот и кислород присутствуют в организме в виде многих соединений. Натрий, калий, магний, кальций и хлор присутствуют в виде ионов в крови и межклеточных жидкостях. Фосфор в виде фосфат-иона обнаружен в крови эфиры фосфорной кислоты содержатся в фосфолипидах и других соединениях гидроксиапатит содержится в тканях костей и зубов. Сера — важная составная часть инсулина и других белков. Фтор, содержащийся в виде фторид-иона в питьевой воде, необходим для образования прочных зубов и костей он необходим также для нормального роста крыс. Кремний, ванадий, хром, марганец, железо, кобальт, медь, цинк, селен, молибден, олово и иод в небольших количествах необходимы для жизни (микроэлементы). Сведения о некоторых из этих элементов были получены только в опытах с животными (особенно с крысами), однако весьма вероятно, что полученные данные относятся также и к человеку. [c.418]

Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

Если эритроциты поместить в чистую воду, то они набухают, становятся круглыми и наконец лопаются. Это объясняется тем, что вода проникает через стенки клетки, в то время как растворенные во внутриклеточной жидкости вещества (гемоглобин и другие белки) не могут проникать через стенки клетки ввиду того что система стремится к равновесному состоянию между двумя жидкостями (к равенству давлений водяных паров), вода и проникает внутрь клетки. Если бы стенки кле- [c.267]

Щелочные белки в большинстве своем связаны с нуклеиновы-лш кислотами — они участвуют в процессах транскрипции и трансляции. В комплексе с НК их легко отделить от других белков клетки,, атем избирательно. экстрагировать и таким образом получить [c.312]

Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

Эти красители (торговое название — проционовые красители )-образуют особую группу лигандов, используемых для очистки ферментов, интерферона и других белков. Приведем структурные формулы двух наиболее распространенных красителей этого типа [c.365]

Сывороточный альбумин лизоцим и другие белки 20— 30 мг растворяют в 1 мл раствора 0,01 М натрий-фосфатного буфера (pH 6,8) и ставят на диализ против того же буферного раствора с двухкратной сменой буфера не менее чем на 4 ч. Проводить диализ более 20 ч не рекомендуется, так как имеется опасность частичной денатурации белка. [c.115]

Другие белки — линейный градиент буфера 0,1—0,25 М по 75 мл. [c.116]

В исходном экстракте ферменты относительно стабильны, что объясняется наличием большого количества других белков. В процессе очистки стабильность выделяемого фермента снижается, поэтому [c.196]

Изучение белков с помощью современных иммунохимических методов способствует выяснению особенностей их организации, механизма функционирования, гомологии с другими белками и т. д. Точность и чувствительность иммунохимических методов анализа, основанных на специфическом связывании антителами определяемого антигена, не имеют себе равных и широко используются в биологических исследованиях. Чувствительность определения составляет до г/л. При этом нет необходимости иметь очищенные препараты они могут быть смешаны и находиться в составе сложных многокомпонентных систем. [c.306]

Фотосинтез требуст наличия хлорофилла и сложной системы ферментов, других белков и нуклеиновых кислот. Эти компоненты образуются в основном из питательных веществ почвы. Минеральные питательные вещества, такие, как нитраты (NO3 ), фосфаты (РОц ), магний (Mg +) и калий (К+), извлекаются из почвы корнями. Фосфаты становятся частью молекул АТФ (аденозинтрифосфат см. гл, VII, разд. А.7), запасающих энергию, ДНК и РНК (см. гл. VII, А.6) и других фосфорсодержащих молекул. Ион магния -ключевой компонент хлорофилла, который необходим для фотосинтеза. [c.513]

Структурно-механический фактор оценивается с помощью реологических параметров межфазных адсорбционных слоев, которые имеют свойства твердообразного тела. Такие слон обладают механической прочностью, упругими свойствами и прп сближении частиц мешают их слипанию или слиянию. Высокие прочностные характеристики поверхностных слоев приобретаются благодаря переплетению цепей ВМС и длннноцепочечных ПАВ, а иногда и в результате процессов полимеризации и поликонденсацни. Представление о структурно-механическом факторе стабилизации было введено П. А. Ребиндером. Он показал, что этот фактор имеет кинетический характер. Часто после разрушения пленка самопроизвольно не восстанавливается, так как не находится в равновесии со средой. В качестве примера веществ-стабилизаторов, образующих на поверхности частиц гелеобразные пленки, можно привести желатину и некоторые другие белки, мыла, водорастворимые эфиры целлюлозы, смолы. [c.340]

Изучение строения белков-гормонов и других белков, выполняющих важные физиологические функции, позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелом наследственном заболевании, так называемой серповидной анемии, больным оказывается белок крови гемоглобин. Его заболевание заключается в том, что в сложной структуре этого белка всего одна аминокислота заменена другой. Подобных молекулярных болез.чен (термин, предложенный известным американским ученым Полингом) в настоящее время известно несколько. [c.344]

Познание химического сгрое-ния белков позволило решить вопрос о их синтезе. В этом отношении также достигнуты большие успехи. В настоящее время используют разработанный в начале 60-х годов твердофазный синтез. При этом первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе (специальной полнстирольной смоле) и к ней последовательно подшиваются все новые и новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипептидная цепь снимается с носителя. Таким методом были синтезированы инсулин, рибонуклеаза, а за ними и многие другие белки. Для синтеза рибонуклеазы необходимо было осуществить более десяти тысяч отдельных операций. В настоящее время разработаны автоматы, осуществляющие все необходимые операции по заданной программе. [c.336]

Состав и строение. В состав белков входят углерод водород, кислород и азот. Большинство белков содержит кроме того, серу, а иногда еще фосфор, железо и некоторые другие элементы. Относительная молекулярная масса бел ков очень большая. Так, например, относительная молеку лярная масса белка, входящего в состав куриного яйца равна 36 000, а одного из белков мышц достигает 150 000 У некоторых других белков относительная молекулярная масса составляет 300 000 и более. [c.18]

Как только аммиак или ион аммония появился в почве, он может быть поглощен корнями растений, а азот введен в состав молекулы аминокислоты, а затем и белка. При питании растениями животный организм может перевести азот в состав других белков. Так или иначе этот белок в конце концов возвращается в почву, где и разлагается обычно с помощью бактерий на составляющие его аминокислоты. Если условия аэробны, почва всегда имеет в себе микроорганизмы, окисляющие аминокислоты до СО 2, И 2О и N14 3- В случае глицина при этом выделяется 176 ккал1моль. [c.366]

Транскрипция генов 5S РНК и тРНК осуществляется с участием выделенных и очищенных белков—факторов транскрипции-Особенно хорошо изучен специфический фактор транскрипции TF П1 А (англ. trans ription fa tor) 55-генов. Фактор представляет собой полипептид с Л1,=40 ООО, он связывается с внутренним контролирующим элементом 55-гена. Вслед за ним связываются два других белка и присоединяется РНК-полимераза. Одна из особенностей белка TF П1 А состоит в том, что он специфически связывается не только с ДНК, но и с 5S РНК. Поэтому при большой кон- [c.210]

Феррогем, называемый также просто гемом, представляет собой железо(II)протопорфирин с двухвалентным атомом железа вместо двух центральных атомов водорода. Атом железа расположен в плоскости молекулы (или вблизи плоскости) и образует связи со всеми четырьмя атомами азота. Феррогем входит в состав гемоглобина и некоторых других белков. [c.376]

Иногда на свежеприготовленном сорбенте теряется заметная часть выделяемого вещества из-за необратимой сорбции, которая при повторном использовании сорбента уже не проявляется. Места такой сорбции следует насытить, пропуская через сорбент 10-кратное против расчетного количество неочищенного вещества и элюируя выбранным для работы сиособом все, что удается тировать. Этот эффект может быть высокоспецифичпым для данного белка, так что подавить ого насыщением сорбента другим белком, например БСА, [c.405]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология