белковый состав

Рассматривая белковый состав человеческого организма (включая волосы, ногти, мышцы, соединительные ткани), мы вправе предположить, что молекулы, составляющие сложный организм, имеют сложную природу. В таком случае необходимо исследовать природу этих молекул жизни . При обработке белка раствором кислоты или основания вместо исходной молекулы белка возникает раствор, содержащий много более простых, гораздо меньших по размеру молекул — аминокислот. Молекула белка — высокомолекулярное соединение, или биополимер, в котором мономерные единицы — аминокислоты. Эти мономерные единицы содержат аминогруппу, карбоксильную группу и атом водорода, присоединенные к одному и тому же атому углерода. Однако в различных аминокислотах образующий четвертую связь с центральным атомом углерода атом (или группа атомов) не- [c.26]

Электрофорез уже давно использовался в биологии различными авторами для суждения о знаке и величине заряда, главным образом различных бактерий и белков. Определение электрофоретической скорости белков по методу подвижной границы с получением электрофоретических диаграмм, на чем мы остановимся далее подробно, является весьма важным методом не только для изучения сложных белковых систем, но и используется широко для практических медицинских целей. При различных инфекционных заболеваниях специфически изменяется белковый состав плазмы крови, и поэтому электрофоретические диаграммы могут быть успешно применены для диагностики болезней. [c.6]

Селекционер ставит своей задачей улучшить не только продуктивность, но и питательные свойства и потребительские качества культур для достижения этих целей он должен иметь возможность содействовать на белковый состав растений. Фактически белки являются ключевыми веществами биологических механизмов, так как они происходят непосредственно от нуклеиновых кислот, которые и обусловливают наследственность. [c.36]

Во введении мы подчеркивали необходимость повышения питательных и потребительских качеств культивируемых растений, которые зависят преимущественно от их белкового состава. Но содержание белков в зерне или семенах имеет неодинаковое значение для коммерсанта, агронома, специалиста мукомольного производства или генетика. Однако, если селекционер хочет все больше знать о том, как гены контролируют белковый состав и каким образом белки влияют на получение заданного качества, он должен больше придерживаться прогрессивного генетического подхода к белковому составу (посредством изучения наследуемости каждого белкового компонента), а не общего подхода (наследуемость признака). [c.47]

Белковый состав различных зерновых культур [c.52]

Таблица 19.1. Белковый состав (г/л) молока коров и овец

Белковый состав миелина периферической и центральной нервной системы различен. У миелина периферической нервной спсте.мы протеолипид просто отсутствует, А1 присутствует, но [c.103]

Белковый состав и функциональные свойства мяса. [c.247]

Методики и приложения БХ для исследования состава почв подразделены в этой главе на шесть разделов в соответствии с типом исследуемых объектов. В ряде случаев отнесение конкретного материала к тому или иному разделу было произвольным. Например, хотя белки и углеводы, составляют значительную часть гуминовых и фульвокислот почвы, они рассматриваются по отдельности, в значительной степени вследствие того, что исследователи, изучавшие углеводный или белковый состав гумусовых фракций, предпочли выделить эти соединения в одну группу. Таким образом описание гумусовых кислот было почти полностью ограничено ароматическими компонентами, выделенными из проб гумуса, подвергшихся окислительному или восстановительному разложению. Рассмотрен также анализ органических фосфатов, неорганических компонентов почвы и удобрений, органических хлор- и фосфорсодержащих инсектицидов и, несколько менее подробно, гербицидов и фунгицидов. [c.302]

Полный белковый состав скелетной мышцы представлен в табл. 17.1. Белки сократительной системы нерастворимы в воде, но их можно экстрагировать растворами солей. Растворимые белки (миоген) представляют собой смесь, в основном состояш,ую из гликолитических ферментов и миоглобина. [c.477]

Таблица 17.1. Белковый состав скелетной мышцы

Белковый состав мембран также исключительно многообразен. Большинство мембран, за редким исключением, содержит большое число различных белков, молекулярная масса которых колеблется от 10 000 до 240000. [c.7]

Наиболее детально исследован белковый состав эритроцитов млекопитающих (табл. 4). [c.31]

Белковый состав миелина своеобразен, но существенно проще, чем в нейронах и глиальных клетках. [c.90]

Описанные выше приемы позволяют исследовать белки к нуклеиновые кислоты в пикограммовых количествах. Это особенно существенно для нейрохимии, так как здесь необходимо анализировать белковый состав отдельных клеток [44, 601, 602, 914]. [c.113]

Шелудько Н. С. Белковый состав миофибрилл кролика, определенный методом диск-электрофореза в присутствии додецилсульфата натрия//Цитологня. 1974. Т. 15. С. 597. [c.122]

К насыщенному раствору (NH4)2S04 добавляют 2 н. NaOH и доводят pH до 7,8. При постоянном перемешивании медленно, по каплям к 50 мл сыворотки кролика добавляют 80 мл насыщенного раствора сульфата аммония (pH 7,8) и перемешивают в течение 2—3 ч. Центрифугируют суспензию при комнатной температуре 30 мин при 1500 g. Первый осадок содержит все -у-глобулины, другие глобулины и следы альбумина. Растворяют осадок в дистиллированной воде до начального объема сыворотки (50 мл). Очищают фракцию у-глобули-нов вторым и третьим осаждениями. После третьего осаждения растворяют осадок в боратном буфере (pH 8,45) до конечного объема 20— 25 мл. Удаляют сульфат аммония диализом при 4°С против боратного буфера в течение 2—3 дней со сменой буфера утром и вечером. Полученный после диализа препарат иммуноглобулинов обычно содержит небольшой осадок денатурированного белка и слегка опалесцирует. Центрифугируют при 4° С в течение 30 мин при 1400 s. В полученном препарате проверяют содержание белка и титров антител. Определяют белковый состав методом электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии ДСН (с. 119). Если полученный препарат у-глобулинов не отвечает требованиям эксперимента по стоте, проводят дальнейшую очистку с применением ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе. [c.308]

Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

Направление и гштенсивность обмена белков в первую очередь определяются физиологическим состоянием организма и несомненно регулируются, как и все другие ввды обмена, нейрогормональными факторами. Более интенсивно обмен белков протекает в детском возрасте, при активной мышечной работе, беременности и лактации, т.е. в случаях, когда резко повышаются потребности в белках. Существенное влияние на белковый обмен оказывает характер питания и, в частности, количественный и качественный белковый состав пищи. При недостаточном поступлении белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей (печени, плазмы крови, слизистой оболочки кишечника и др.) с образованием свободных аминокислот, обеспечивающих синтез абсолютно необходимых цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Таким образом, в жертву приносятся некоторые строительные белки тканей для обеспечения жизнедеятельности целостного организма. Введение с пищей повышенных количеств белка, напротив, не оказывает заметного влияния на состояние белкового обмена, поскольку [c.411]

Следствием высокого содержания липидов является малый процент белка. Белковый состав относительно прост в основном это протеолипид (35—50% общего содержания белка) кроме того, найдены основной белок (30%) и несколько кислых белков (эта группа белков называется белками Вольфгра-ма), функция которых пока неизвестна. [c.99]

В. А. Ахутин, Н. И. Музалевская и В. И. Классен исследовали зависимость изменения РОЭ крови от характеристик -магнитного поля, ранее отмеченную в работе [101, с. 57—58]. Эти изменения особенно заметны в достаточно реактивной крови (например, в крови больных с сердечно-сосудистой патологией). У разных людей формула крови, белковый состав плазмы, параметры форменных элементов неповторимы. Общим компонентом является вода, поэтому со знач ительной долей вероятности общие закономерности, полученные на различных образцах, могут быть объяснены изменением свойств воды. В отличие от ранее проведенных исследований биологического воздействия омагниченной воды на кровь, в описываемой работе большое внимание уде- [c.81]

Яды змей, нчел и ос также имеют белковый состав. [c.449]

Таким образом, в процессе выращивания кормовых дрожжей на зерно-картофельной барде по описанному методу имеет место значительное увеличение общего количества переваримого протеина за счет введения в среду неорганического азота повыщения степени переваримости протеина, что очень важно для животноводства, так как белковый состав кормов оценивается по содержанию переваримого протеииа. [c.446]

Рипа А. К. Аминокислотный и белковый состав вегетативных органов некоторых бобовых растений.— Известия АН ЛатвССР , 1966, № 6, с. 101—111. [c.85]

В. А. Ахутнн, Н. И. Музалевская и В. И. Классен исследовали зависимость изменения РОЭ крови от характеристик магнитного поля, ранее отмеченную в работе [118, с. 57—58]. Эти изменения особенно заметны в достаточно реактивной крови (например, в крови больных с сердечно-сосудистой патологией). У разных людей формула крови, белковый состав плазмы, пара- [c.95]

В мышцах снижается содержание гликогена, увеличивается количество липидов, изменяется содержание различных минеральных веществ (увеличивается содержание хлористого натрия, уменьшается содержание калия, магния, фосфора). Изменяется также белковый состав мышц, причем резко уменьшаетс я количество сократительного белка — миозина. В мышцах снижается содержание характерного для них азотистого вещества —креатина. Изменения, наступающие в мышцах при Е-авнтаминозе, носят название мышечной дистрофии. Последняя изучена у крыс, кроликов, хомяков, морских с инок и собак. Мышечная дистрофия в незапупхенных случаях излечивается обогащением пищи токоферолами. [c.128]

Еще реже происходят такие крупные изменения, как переход из класса А в класс В или С (см. табл. 4) природа этих изменений неясна [135]. Говоря о мутантах, белковый состав которых соответствует дикому тину, следует напомнить, что один из природных штаммов ВТМ (скрытый штамм, не выявляющийся на N. 1аЬаси,т) также имеет тот же аминокислотный состав и, видимо, ту же последовательность, что и дикий тип. [c.205]

Ресуспендируйте осадки и разбавьте надосадочные фракции буфером для нанесения ). Проанализируйте белковый состав методом ДСН-электрофо-реза в ПААГ [171. [c.118]

Периодическая блочная структура. Модель предпола1ает сущес1воиа 1ие в мембранах повторяющихся структурно-функциональных блоков, что вытекает из требований реализации механизмов переноса энергии в белках и учитывает симметрию олигомерных мембранных белков. Периодичность структуры биомембран подтверждается данными электронной микроскопии и РСА, причем преобладающей является периодическая структура типа гексагональной решетки, в основе которой лежат тримерные или гексамерные интегральные мембранные белки [22, 25,30, 37, 43,, 51—531. Согласно модели, она охватывает всю структуру мембраны (см. рис. 12), хотя белковый состав по обе стороны может быть различным. Не исключается также и асимметрия липидов в мембранах [34], но, учитывая возможность иной интерпретации работ [21, 55], к этим данным необходимо относиться с осторожностью. Предлагаемая зонно-блочная модель может служить, в какой-то мере, физикохимической основой представлений о функциональных блоках в биомембранах, развиваемых А. М. Уголевым [14] [c.164]

Белковый состав миелина ЦНС относительно прост, два главных белка — сильноосновный, гистоноподобный белок и гидрофобный протеолипидный белок — составляют 60-80% от общих белков миелина. Оставшаяся часть падает на гетерогенную группу, включающую некоторые ферменты, гликопротеины, белок Вольфграма и неопределенное число минорных компонентов. [c.117]

Высокая подвижность веществ в плоскости мембраны сочетается с очень малой скоростью перехода молекул фос- )олипидов (и тем более белков) с одной поверхности мембраны на другую. В случае фосфолипидов переход молекулы через поверхность мембраны происходит в среднем лишь эдин раз за несколько часов. Благодаря этому мембраны асимметричны, т. е. внутренняя и наружная поверхности всех мембран имеют различный липидный и белковый состав. Асимметричная (относительно плоскости мембраны) ориентация транспортных белков приводит к однонаправленному (векторному) переносу веществ через мембраны. С механизмом процессов переноса мы ознакомимся в сле-1ующей главе. [c.121]

Белковый состав клетки неоднороден. Наряду с растворенными в цитоплазме белками типа альбуминов, глобулинов,, нуклеопротеидов, выполняющих ферментную, регуляторную и транспортную функции, клетка содержит белки, тесно связанные со структурными элементами клетки, липопротеиды, гликопротеолипиды клеточных стенок и мембран [Ткаченко и др., 1969]. [c.75]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология