Аргинин

Рис. 43. Определение кинетических и равновесных параметров ингибирования к-бутанолом гидролиза гиппурового эфира Ь-аргинина, катализируемого карбоксипептидазой В, с помощью обработки значений каталитических констант (а) и констант Михаэлиса (б) в координатах уравнения (5.14)

Рис. 77. Синергистическая активация профлавином гидролиза этилового эфира М-бензоил-1-аргинина, катализируемого папаином [34], если концентрация активатора, М

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Гуанидин HN= (NH2)2 (имидомочевина). Это соединение полуг чило свое название от пуринового соединения гуанина (стр. 1044), содержащегося вместе с другими веществами в гуано. При разложении гуанина Штреккер открыл гуанидин. Одно из гуанидиновых производных (аргинин) содержится в белке, другие (креатин, креатинин) — в мускулах и иных органах, третье (агматин) найдено в спорынье.и 6 сперме сельди. [c.289]

Рис. 42. Иллюстрация смешанного типа ингибирования к-бутанолом реакции гидролиза гиппурового эфира Ь-аргинина, катализируемого карбоксипептидазой В. Концентрации ингибитора (а)—0 (б)—0,05 М (в)— 0.15 М (г)—0,30 М

Веществами, из которых образуются иутресцин и кадаверин, являются две входящие в состав белков аминокислоты — аргинин и лизин (стр. 353). При разложении аргинина сначала получается орнитин, который затем под влиянием бактерий декарбоксилируется до путресцина подобным же образом происходит отщепление двуокиси углерода от лизина, приводящее к образованию кадаверина (стр. 354). [c.311]

До сих пор ничего не говорилось о специфичности ферментов. Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях (21-1)-(21-3) соответствующие радикалы обозначены К и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности , в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Этот карман специфичности в трипсине длинный и глубокий, с отрицательным зарядом на дне от ионизованной аспарагиновой кислоты (рис. 21-19, а). Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. В химотри тсине карман специфичности шире (рис. 21-19, б) и образован исключительно гидрофобными радикалами, поэтому химотрипсин благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за объемистым ароматическим радикалом, как, например, [c.322]

Рис. 89. Определение константы диссоциации неактивного тройного комплекса SES (схема 6.82) в реакции гидролиза л-нитроанилида Н-бензоил-1-аргинина, катализируемой ферментом микробного происхождения [38]

Растворы аминокислот (Р-фенилаланин, а-аланин, аспарагиновая кислота, солянокислый аргинин), содержащие по 0,8—1 мг/мл аминокислот соотношение изопропилового спирта и воды 1 9. [c.216]

Влияние н-бутанола на кинетику гидролиза гиппурового эфира Ь-аргинина, катализируемого карбоксипептидазой В. Условия опыта pH 8,0 23° С трис-ацетатиый буфер (0,025М) [Е]о = 6,05 10-5 иг/мл [c.93]

Рис. 79. Смешанный тип ингибирования -бутанолом гидролиза гип-пурового эфира /.-аргинина, катализируемого карбоксипептидазой В [7], если концентрация ингибитора, М

Рис. 80. Смешанная активация -бутанолом гидролиза гиппурил- -аргинина, катализируемого карбоксипептидазой В [7], если концентрация активатора, М

Протамины. Состоят почти из одних диаминокислот, причем особенно богаты аргинином (до 87%). В соответствии с этим имеют снльнощелочяую реакцию и образуют соли с кислотами. Их молекулярный вес сравнительно низок (Коссель). Легко растворимы в воде и не коагулируют при нагревании, Протамины встречаются в рыбах сальмин в лососевых, клупеин в сельди и т. д. [c.399]

В боковых цепях основных аминокислот — аргинина, лизина и гистидина — присутствуют азотсодержащие группы. Аргинин можно рассматривать как сс-ампновалериановую кислоту, к -углерод-ному атому которой присоединен гуанидиновый остаток. Последний делает аргинин сильным основанием (р1 = 10,76), так как образующийся в результате присоединения протона катион сильно стабилизирован, вследствие распределения положительного заряда по всей гуани-диниевой группе [c.351]

Разделение на бумаге близких по свойствам аминокислот [р-фе-нилаланин (1), а-аланин (2), аспарагиновая кислота (3), аргинин гидрохлорид (4)] [c.215]

NH /СООН с—ЫН—0—сн,—СН,-СН н,к/ мн, /СООН н,к—0—сн,—сн,—сн Канаваиин Каиалин Содержатся в соевых бобах. Канаванин является биологическим антагонистом аргинина. (Стрз ктурное отличие — замена —сн.,— на —0—). Каналнн образуется при энзиматическом гидролизе канаванина. [c.376]

Аргинин а-Амино-б-гч-лнидиновале-риановая кислота "Ч А нм СН Н2М-СН-СООН СН,-СН2 1 СН,МН-С=КН Агв 10,76 130 -2,9 [c.339]

Вазопрессин ы. Антндиуретические и повышающие кровяное давление гормоны задней доли гипофиза. От окситоцина отличаются остатками третьей и восьмой аминокислот. У крупного рогатого скота найден аргинин-вазопрессин, у свиней—лизин-вазопрессин (Дю Виньо) [c.393]

Аргинин-вазопрессин 394 Арекаидин 1067 Ареколиднн 1067 Ареколин 1067, 1081 Арилазиды 590 Ариларсины 621 [c.1160]

Гуанидиногруппа аргинина лучше всего защищается нитрованием (Бергман) отщепление нитрогруппы производят восстановлением в присутствии катализатора [c.386]

Рис. 108. Определение Л Я ионизации ионогенной группы активного центра трипсина, контролирующей реакцию гидролиза л-нитроанилида N-бензоил-Л-аргинина (по данным А. А. Клёсова и В. К.

Влияние н-бутанола на кинетику гидролиза гиппурнл-Ь-аргинина, катализируемого карбоксипептидазой В. Условия опыта pH 8,0 23° С, трис-ацетатный буфер (0,025М) [Е о = 1,21 10-< мг/мл [c.98]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.290 ]

Курс органической химии (1965) -- [ c.383 , c.417 ]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.217 , c.235 , c.238 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.645 , c.646 , c.652 , c.655 , c.657 , c.658 , c.671 , c.733 ]

Методы эксперимента в органической химии (1968) -- [ c.463 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.71 ]

Названия органических соединений (1980) -- [ c.263 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.437 , c.460 , c.473 , c.474 , c.478 , c.482 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.10 , c.15 , c.17 , c.18 , c.34 , c.96 , c.125 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1038 , c.1040 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.485 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.10 , c.11 , c.20 , c.248 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.217 , c.235 , c.238 ]

Хроматографическое разделение энантиомеров (1991) -- [ c.160 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.0 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.548 , c.550 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.73 , c.295 , c.449 , c.450 , c.463 , c.546 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.464 , c.649 , c.705 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.9 , c.15 , c.18 , c.62 , c.69 , c.108 , c.192 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.15 , c.341 , c.389 , c.393 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.10 , c.11 , c.20 , c.248 ]

Количественный органический анализ по функциональным группам (1983) -- [ c.51 , c.484 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.212 , c.316 , c.346 , c.354 ]

Органическая химия Часть 2 (1994) -- [ c.0 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.32 ]

Биохимия (2004) -- [ c.18 , c.391 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.24 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.5 , c.29 , c.32 , c.39 , c.42 , c.45 , c.65 , c.90 , c.668 ]

Химия коллоидных и аморфных веществ (1948) -- [ c.168 , c.169 , c.170 , c.491 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.504 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.497 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.123 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.548 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.261 , c.265 , c.303 , c.351 , c.362 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.406 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 1 (1967) -- [ c.280 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.268 , c.271 , c.273 , c.283 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.105 , c.109 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.5 , c.10 , c.109 ]

Фотометрический анализ издание 2 (1975) -- [ c.8 , c.61 , c.168 , c.279 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.0 ]

Общая химия (1964) -- [ c.484 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.13 , c.45 , c.377 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.18 , c.22 , c.410 , c.411 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.105 , c.109 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.105 , c.109 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.69 , c.110 , c.115 , c.116 , c.122 , c.125 , c.229 , c.599 , c.662 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.0 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.383 , c.417 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.236 , c.249 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.205 , c.255 , c.298 , c.430 , c.477 , c.482 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами Книга1 (1967) -- [ c.280 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.273 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.35 , c.80 , c.82 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.29 , c.50 , c.299 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.30 , c.49 , c.318 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.510 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.99 , c.101 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.631 , c.632 , c.638 , c.641 , c.644 , c.655 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.371 , c.379 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.236 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.195 ]

Лекционные опыты и демонстрационные материалы по органической химии (1956) -- [ c.265 , c.267 ]

Объёмный анализ Том 2 (1952) -- [ c.202 , c.203 ]

ЭПР Свободных радикалов в радиационной химии (1972) -- [ c.353 ]

Органическая химия (1962) -- [ c.257 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.370 , c.372 ]

Общая химия (1974) -- [ c.675 ]

Химия органических соединений серы Часть 2 (1951) -- [ c.2 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.195 ]

Электрохимия органических соединений (1968) -- [ c.335 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.214 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.400 , c.406 , c.423 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.270 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.319 , c.329 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.423 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.385 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.395 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.122 , c.185 , c.206 , c.225 , c.235 , c.273 , c.319 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.433 ]

Органическая химия Том 1 (1963) -- [ c.834 ]

Анализ органических соединений Издание 2 (1953) -- [ c.270 ]

Техника лабораторной работы в органической химии Издание 3 (1973) -- [ c.0 ]

Химия изотопов (1952) -- [ c.318 ]

Химия изотопов Издание 2 (1957) -- [ c.495 ]

Методы органической химии Том 2 Издание 2 (1967) -- [ c.555 , c.711 , c.713 , c.911 , c.912 ]

Методы органической химии Том 2 Методы анализа Издание 4 (1963) -- [ c.555 , c.711 , c.713 , c.911 , c.912 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.299 , c.303 , c.305 , c.306 , c.366 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.289 , c.311 , c.351 , c.353 , c.358 , c.380 , c.384 , c.386 , c.394 , c.399 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.150 , c.183 , c.279 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 ]

Органическая химия Том 1 (1962) -- [ c.834 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.456 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.657 , c.662 , c.701 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.724 , c.731 , c.763 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.46 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.58 , c.59 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.8 , c.44 , c.46 , c.48 , c.49 , c.60 , c.61 , c.72 , c.74 , c.74 , c.78 , c.78 , c.80 , c.80 , c.88 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.274 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.261 , c.265 , c.303 , c.351 , c.362 ]

Современные методы эксперимента в органической химии (1960) -- [ c.162 , c.163 , c.445 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.470 , c.472 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.27 , c.28 , c.35 , c.36 , c.45 , c.67 , c.68 , c.79 , c.101 , c.218 , c.222 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.39 , c.40 , c.365 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.17 , c.24 , c.25 , c.171 , c.181 , c.191 , c.343 , c.348 , c.365 , c.366 , c.375 , c.377 , c.387 , c.388 , c.402 , c.405 , c.414 , c.417 , c.473 , c.512 , c.513 , c.545 , c.550 ]

Химия азокрасителей (1960) -- [ c.292 , c.294 ]

Гены (1987) -- [ c.56 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.344 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.330 , c.332 , c.357 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.41 , c.42 , c.459 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.26 , c.296 , c.298 , c.299 , c.304 , c.320 , c.321 , c.347 ]

Определение строения органических соединений (2006) -- [ c.157 , c.240 ]

Применение биохимического методы для очистки сточных вод (0) -- [ c.0 ]

Жизнь как она есть, ее зарождение и сущность (2002) -- [ c.142 , c.143 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.26 , c.296 , c.298 , c.299 , c.304 , c.320 , c.347 ]

Цитология растений Изд.4 (1987) -- [ c.83 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.36 ]

Основы гистохимии (1980) -- [ c.59 , c.67 , c.76 , c.86 ]

Методы органического анализа (1986) -- [ c.202 ]

Полярография лекарственных препаратов (1976) -- [ c.119 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.89 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.56 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.106 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.41 , c.42 , c.269 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.340 , c.343 , c.345 , c.526 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.21 , c.22 , c.169 ]

Ингибиторы коррозии металлов Справочник (1968) -- [ c.0 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология