Миозин шарнирная область

Миозин является высокомолекулярным фибриллярным белком с молекулярной массой 490 ООО. Фибриллярная нить миозина достаточно длинная (около 160 нм) и неоднородна. Она имеет утолщение — головку и длинный хвост, состоящий из двух полипептидных цепей, закрученных относительно друг друга в двойную спираль (рис. 90, а). Головка имеет глобулярную форму и выступает относительно основной части белка. На ней находятся центры связывания с актином и с АТФ. Часть молекулы миозина в области головки обладает ферментативной аденозинтрифосфатазной активностью (АТФ-аза), способной расщеплять АТФ до АДФ и фосфата (Н3РО4) с высвобождением энергии. Длинный "хвост" молекулы миозина состоит из легкого (1) и тяжелого (2) меромиозина. Последний имеет гибкие шарнирные участки, которые играют важную роль в образовании толстых миозиновых нитей миофибрилл и в сокращении мышц. Многочисленные молекулы миозина образуют толстые нити в миофибриллах скелетных мышц. [c.240]

Более сложный тип миозиновой регуляции характерен для гладких мышц и некоторых клеток, обладающих немышечной подвижностью. В основе такой регуляции также, по-видимому, лежат структурные изменения в области шейки молекулы миозина. Однако эти изменения индуцируются не путем связывания ионов Са (как это описано для миозина моллюсков), а путем фосфорилирования определенных остатков в структуре регуляторных легких цепей миозина. Регуляторные легкие цепи миозина гладких мышц отличаются от соответствующих легких цепей миозина моллюсков и имеют на N-коице остатки Ser и Thr (Ser-19, Thr-18), которые могут подвергаться фосфорилированию. На рис. 123 указанные остатки не вццны, потому что гомологичный Ser-19 остаток Ser-6 регуляторной легкой цепи миозина гребешка располагается за шесть аминокислотных остатков от участка, картированного на рентгенограммах. Тем не менее N- и С-концы регуляторной легкой цепи миозина сближены между собой. В связи с этим фосфорилирова-ние Ser-19 и/или Thr-18 может привести к изменению ориентации С-концевой части регуляторной легкой цепи миозина, которая, как обсуждалось, располагается вблизи изгиба тяжелой цепи миозина и может влиять на способность миозина гидролизовать АТР и взаимодействовать с актином. Таким образом, и в миозине моллюсков, и в миозине гладких мышц основу механизма ре1уляции составляет изменение ориентации С-концевой части регуляторной легкой цепи миозина и своеобразного шарнирного участка тяжелой цепи миозина. [c.217]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология