форма глобулярная

Для сравнения также даны радиусы инерции против молекулярной массы для некоторых типичных глобулярных белков — лизоцима (Lys), миоглобина (Mb) и гемоглобина (НЬ). Наклон прямой этой зависимости составляет 1 / 3, что характерно для гомологичного ряда белков глобулярной компактной формы. (Глобулярная компактная конформация белков вовсе не означает их сферической формы и допускает определенные вариации аксиального отношения эквивалентного эллипсоида вращения) [c.96]

В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению их в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не обладают текучестью, они упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией). [c.16]

При исследовании закоксованных катализаторов электронномикроскопическим методом установлено, что частицы кокса откладываются в порах катализатора в форме глобулярных образований, преимущественно в тонких порах катализатора, закупоривая их и исключая из работы, при этом процесс протекает в крупных порах. Результаты длительного испытания на коксуемость и стабильность работы ванадиевого катализатора на корунде показали, что выход кокса в расчете на катализатор по мере увеличения продолжительности опыта возрастает, а в расчете на сырье снижается [6]. [c.17]

Глобулярные белки - белки, имеющие выраженную сферическую форму. Глобулярными белками являются ферменты и многие гормоны. [c.529]

Это положение на первый взгляд противоречит представлению о том, что форма молекулы антитела геометрически дополняет форму молекулы антигена, а форма молекулы фермента дополняет форму молекулы субстрата. В гл. XIV, рассматривая соответствие между формой молекул антигена и антитела, мы указывали, что антиген в этом случае является шаблоном, а молекулы антитела его негативными отпечатками. Этот взгляд, подтверждаемый всеми имеющимися в настоящее время данными об образовании антител и реакции антиген—антитело, не противоречит, однако, предположению об образовании пептидных цепей белка в мономолекулярном слое. Легко можно допустить, что антиген играет роль шаблона в упомянутой вторичной реакции, а именно в процессе превращения растянутой двумерной пептидной пленки в трехмерную глобулярную молекулу антитела. В соответствии с этим форма молекулы антитела геометрически дополняет форму глобулярной молекулы антигена, а не форму его растянутой молекулярной пленки. Синтез антител представляет собой частный случай синтеза белков, и нет никаких оснований думать, что он чем-либо существенным [c.403]

Свертывание двумерной белковой пленки и образование трехмерной глобулярной молекулы. Форма этой трехмерной молекулы определяется формой и электростатическим полем полярных групп, входящих в состав клеточного содержимого и находящихся в непосредственной близости от места, где происходит синтез. В том случае, когда происходит синтез антител, форма глобулярной молекулы определяется формой детерминирующих групп антигена. [c.413]

Корпускулярные (глобулярные) белки. Относительно действительной формы глобулярных белковых тел почти ничего пока неизвестно, В лучшем случае можно говорить об асимметрии их молекулы. Так, например, для вируса мозаичной болезни листьев табака показано, что этот чрезвычайно асимметричный белок имеет форму палочки. Молекула яичного альбумина почти шаровидна. Многие другие белки несимметричны, в особенности зеин, глиадин и различные фракции сывороточного глобулина. Гемоглобин лошадиной крови имеет форму сплющенного эллипсоида с асимметрией, равной приблизительно отношению 2 1. В других случаях белковые тела имеют вытянутую форму, причем длина молекулы некоторых белков может превышать остальные размеры в 4—5 раз. [c.324]

Актин — второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 118). Известны две его формы — глобулярный С-актин и фибриллярный Р-актин (см. главу 12). Глобулярный актин — это шарообразный белок с молекулярной массой 42 ООО. На его долю приходится около 25 % общей массы мышечного белка. В присутствии Мд актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерас- [c.297]

Поразительный прогресс, достигнутый за последние годы в приложении методов структурного анализа к исследованию монокристаллов, состоящих из больших молекул глобулярных белков, дал возможность, точно установить форму этих молекул. Во время работы над монографией были опубликованы данные по детальному анализу миоглобина [31—33], гемоглобина [341, химотрипсиногена [35] и лизоцима [36], молекулярный вес которых составлял 17 ООО, 68 ООО, 25 ООО и 13 ООО соответственно. Изучение структуры миоглобина уже достигло такого уровня, что позволяет установить положение остатков аминокислоты в полипептидной цепи. По всей вероятности, точные данные о форме молекулы вскоре будут получены и для некоторых других белков. На рис. 4 показана общая форма молекулы миоглобина, установленная в результате этих исследований. Детали дал<е этого изображения, полученного при сравнительно невысоком разрешении, намного превосходят данные, которые можно было бы получить при исследовании растворов макромолекул, что в самом лучшем случае позволяет определить лишь ограниченное число параметров, характеризующих форму растворенной частицы. Тем не менее это не означает, что изучение формы глобулярных белков с помощью различных методов исследования растворов в настоящее время устарело. Прежде всего на форме молекул глобулярных белков до некоторой степени, вероятно, сказывается взаимодействие этих молекул. Это подтверждает большая разница (до 50%) объемов, содержащих одну молекулу химотрипсиногена в различных кристаллических формах [35], что позволяет сделать предположение о существенном различии в складывании полипептидной цепи . Следует надеяться, что [c.31]

Неполимерная форма Глобулярный мономер Г лобулярный димер (1 а +1Р) [c.304]

По форме молекулы и особенностям пространственной структуры белки делятся на две группы глобулярные и фибриллярные. Форма глобулярных белков близка к сферической или эллипсоидной, с отношением короткой и длинной осей до 1 50. Молекулы фибриллярных белков имеют удлиненную форму и могут образовывать многомолекулярные нитевидные агрегаты — фибриллы. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные функции, обеспечивая прочность тканей глобулярные белки несравненно более разнообразны по функциям. Существенны различия белков этих групп и по физико-химическим свойствам. Особенности строения и свойств фибриллярных белков подробнее описаны в одном из последующих разделов этой главы. [c.30]

Свойства чугуна зависят от формы входящего в его состав графита, а также от структуры металлической основы. Обычно серый чугун хрупок при растяжепии или изгибе, так как содержит графит в виде пластинок. После сг.ециального отжига получают ковкий чугун, в котором графит имеет хлопьевидную форму. При введении добавок магния графит в чугуне приобретает сферическую форму (глобулярный графит)—это высокопрочный чугун. [c.310]

Введением специальных добавок (Mg) удается получить в чугуне графит сферической формы (глобулярный графит). Такие чугуны называются высокопрочными ВЧ (рис. 36), Например, ВЧ60-2 представляет собой чугун с временным сопротивлением на разрыв 590 Мн м и работой вязкого разрушения 200 кдлс/м и относительным удлинением 2%. Такой чугун приближается по своим свойствам к сталям. [c.139]

По общей структуре все белки подразделяются на два больших класса—глобулярные и фибриллярные. Соответственно этим названиям, глобулярные белки, к числу которых относятся альбумин сыворотки крови и другие водорастворимые белки типа альбуминов, компактны и обладают сферической, овальной, дисковидной и тому подобными формами. Глобулярный белок диаметром 25 А может содержать единую по-липептидную цепь длиной 500 А, свернутую в спираль и спутанную в компактный клубок. [c.483]

В связи с этим была сделана попытка выдвинуть представление о возможности использования энергии АТФ при мышечном сокращении при участии второго компонента актомиозиновой системы — актина, способного существовать в двух формах — глобулярной (Г-актин) и фибриллярной (Ф-актин). Молекулы глобулярной формы актина, по данным Штрауба, всегда связаны с АТФ при полимеризации актина, т. е. при образовании Ф-актина, наблюдается гидролитическое дефосфорилирование АТФ. [c.449]

Тонкие нити образованы актином, тропомиозином и тропони-ном. Основным белком тонких нитей является актин, имеющий центры связывания с миозином. Он бывает в двух формах глобулярный С-актин (ММ 43 ООО Да) и фибриллярный F-aктин. / -актин образуется при полимеризации С-актина это двухцепочечная спираль из мономеров С-актина (бусы). [c.459]

Актин — это высокомолекулярный белок с молекулярной массой 46 ООО. Он существует в двух формах глобулярной (О-актин) и фибрилляр- [c.240]

Изменение устойчивости нативной конформации с изменением природы растворителя позволяет объяснить относительное значение различных факторов, определяющих третичную структуру белков. Стремление неполярных сорастворителей к денатурации водных растворов белков является сложным процессом. Когезия неполярных остатков в водной среде, с одной стороны, стабилизует спиральную конформацию, а с другой стороны, может быть основной причиной образования многих изгибов, посредством которых спиральные участки полипептидной цепи складываются в компактную структуру глобулярных белков в нативном состоянии. Уменьшение полярности среды может поэтому привести к уменьшению содержания спиральных конформаций [381, 390, 391] до того, как они разрушатся окончательно. Действие мочевины или солей гуанидина лишь частично объясняется разрушением гидрофобных связей. Было показано, что водный раствор мочевины является лучшим растворителем для неполярных веществ, чем сама вода [392]. Однако было также обнаружено, что водный раствор мочевины или солянокислого гуанидина оказывает специфическое сольватирующее действие па скелет полипептидной цепи, которое имеет совершенно другие характеристики, чем солюбилизация углеводородных остатков [393]. Наконец, уменьшение устойчивости нативной формы глобулярных белков с увеличением температуры доказывает, что разрушение третичной структуры является эндотермическим процессом, в то время как разрыв гидрофобных связей должен протекать экзотермически. Это приводит к выводу [394] о том, что знак измененля энтальпии определяет какой-то другой процесс,— возможно, разрыв водородных связей, сопровождающий разворачивание полипептидной цепи. [c.137]

Существуют данные о том, что снецифнчиость детерминант для эффекторов реакции гиперчувствительности замедленного типа (ГЗТ) не зависит от конформации белкового антигена. Так, если нативную и денатурированную формы глобулярного белка, например лизоцима, [c.51]