Миозиновые нити

В каждой микроворсинке содержатся пучки актиновых и миозиновых нитей. Актин и миозин — это белки мышц, участвующие в мышечном сокращении. В основании микроворсинок актиновые и миозиновые нити, связываясь с нитями соседних микроворсинок, образуют сложную сеть. Вся эта система в целом поддерживает микроворсинки в расправленном состоянии и позволяет им сохранять свою форму, обеспечивая в то же время и скольжение актиновых нитей вдоль миозиновых (наподобие то- [c.204]

Растворенные молекулы миозина могут агрегировать, образуя палочки, аналогичные толстым мышечным нитям. Поскольку диаметр таких нитей составляет 14 нм, в них должно быть упаковано большое число молекул миозина (их диаметр 2 нм). Электронно-микроскопические исследования показали, что из толстых нитей выступают головки, интервал между которыми - 43 нм. Однако в области М-линии головки отсутствуют это дает основание думать, что агрегация мономеров миозина происходит здесь по принципу хвост к хвосту . Предполагается, что в миозиновых нитях скелетной мышцы [87] плотно упакованы 300 молекул миозина (до 30 палочек в поперечном сечении нити) в центре имеется небольшая полость (рис. 4-23). На самом деле структура может быть несколько иной — на каждый повторяющийся участок спирали длиной 14,3 нм может приходиться 3 (а не 4) головки [88]. В миозиновых нитях содержится также в небольших количествах другой белок, С-белок [88]. В летательных мышцах насекомых способ упаковки миозиновых палочек иной. [c.323]

Наконец, если возбуждение прекращается, содержание ионов Са в саркоплазме снижается (кальциевая помпа), то циклы прикрепление—освобождение прекращаются, т.е. головки миозиновых нитей перестают прикрепляться к актиновым нитям. В присутствии АТФ мышца расслабляется и ее длина достигает исходной. Если прекращается поступление АТФ (аноксия, отравление дыхательными ядами или смерть), то мышца переходит в состояние окоченения. Почти все поперечные мостики толстых (миозиновых) нитей присоединены при этом к тонким актиновым нитям, следствием чего и является полная неподвижность мышцы. [c.658]

Быстрые колебания ЛМН требуют наличия непосредственна функционирующего упругого элемента. Микроскопия показывает, что в отличие от мышц позвоночных в ЛМН имеется прямая вязкоупругая связь между миозиновыми нитями и Z-мембранами, осуществляемая специальным элементом С (рис. 12.19). По-ви- [c.410]

I - 2)-пластинки 5 - тонкие (актиновые) нити 3- толстые (миозиновые) нити [c.436]

Рис. 48. Электронная микрофотография препарата миозина. Увеличение в 28 ООО раз. На микрофотографии хорошо видны агрегаты тончайших миозиновых нитей.

При сокраш,ении же миофибрилл одна система проникает в другую вследствие передвижения (скольжения) элементарных актиновых нитей но поверхности миозиновых нитей. Процесс этот начинается в результате химического взаимодействия активированных АТФ функциональных группировок актиновых нитей с соответствуюш,ими функциональными группами миозиновых нитей. [c.419]

В каждом волокне мышц имеются миофибриллы — нити, состоящие из протофибрилл, а протофибриллы образованы нитями белка миозина и белка актина. Миозиновые нити более длинные (около 1,5 мм), актиновые—короче (около 1 мм). прикреплены [c.172]

Толстые нити образованы белком миозином. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими. Миозин состоит из двух тяжелых и четырех легких полипептидных цепей (ММ 500 ООО Да). Л -конец каждой тяжелой цепи имеет глобулярную форму, образуя головку молекулы. К каждой из головок нековалентно присоединены по две легкие цепи. С-конец тяжелой цепи имеет конформацию а-спирали. Головка миозина присоединена к остальной части молекулы гибким участком. Это позволяет ей обратимо присоединяться к актину. Палочкообразные хвосты молекул миозина могут соединяться друг с другом, образуя пучки. Головки располагаются вокруг пучка по спирали. В области М-линии пучки соединяются хвост к хвосту , образуя миозиновые нити саркомера. В головке миозина есть центры связывания с актином и АТФ. Она способна гидролизовать АТФ на АДФ-ЬРн, т.е. обладает ферментативной активностью. Присоединение АТФ к миозину и гидролиз АТФ происходят очень быстро, однако продукты гидролиза АДФ и Рн отщепляются от миозина медленно. [c.458]

Головки миозиновых молекул изгибаются, принимая стреловидное положение по отношению к оси миозиновой нити, при этом между толстыми и тонкими нитями развивается напряжение, сдвигающее тонкую нить по направлению к центру саркомера. Каждая спайка между актиновыми и миозиновыми нитями в процессе сокращения действует независимо от образования других спаек. [c.302]

Содержание АТФ в мышцах незначительное и составляет около 5 ммоль кг сырой массы ткани (0,25—0,40 %). Оно поддерживается на относительно постоянном уровне, так как повышение концентрации АТФ в мышцах вызывает угнетение АТФ-азы миозина, что препятствует образованию спаек между актиновыми и миозиновыми нитями в миофибриллах и сокращению мышц, а снижение ее ниже 2 ммоль кг" сырой массы ткани приводит к нарушению работы Са +-насоса в ретикулуме и процесса расслабления мышц. [c.306]

В миозиновых нитях различают три фрагмента, принимающие участие в механизме мышечного сокращения, а именно активный центр для гидролиза АТФ, энергия которого преобразуется в механическую энергию движения поверхности, комплементарные актиновым нитям, с помощью которых происходит сцепление актиновых и миозиновых нитей рецепторы для восприятия регуляторных сигналов со стороны актиновых нитей. [c.480]

РИС. 4-23. А. Схема молекулы миозина. На расстоянии 90 нм от С-конца расположен участок, по которому расщепляется молекула при кратковременной обработке трипсином. В результате расщепления образуются два фрагмента—легкий и тяжелый меромиозииы (ЛММ и ТММ). Общая длина молекулы миозина 160 нм, мол. вес 470 000 молекула состоит из двух тяжелых цепей (мол. вес 200 ООО) и двух пар легких цепей головок (мол. вес 16 000—21 000), размером 15X4X3 им. Б. Предложенная Сквайром [87] схема строения толстых нитей скелетной мышцы позвоночных. Показана лишенная головок (оголенная) область вблизи М-линии. Темными кружками обозначены головки на концах миозиновых молекул (палочек), а темными треугольниками — противоположные концы миозиновых палочек. Взаимодействие между антипараллельно расположенными молекулами на протяжении 43 н 130 нм отмечено соответственно одинарной и тройной поперечными линиями. Встречными стрелочками (треугольниками) обозначены места соединения миозиновых молекул (палочек) хвост к хвосту . Молекулы простираются от середины структуры, где расположены их С-концы, к поверхности нитей, где находятся их головки. На уровнях, обозначенных буквой В, к миозиновой нити присоединяется М-мо тик. Уровень Щ—Щ — зпо Центр М-лннци и всей нити. [c.322]

Еще в 1942 г. В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова показали, что работа мыщцы тесно связана со свойствами миозина (белковая часть мышцы) как полиэлектролита, что подтверждается сокращением или удлинением миозиновых нитей при резком изменении кислотности среды или при добавлении к ней таких солей, как К1 или KS N. Эти процессы, так же как это наблюдается у простых синтетических полиэлектролитов, происходят, по-видимому, в результате взаимодействия зарядов макромолекулы белка. [c.581]

Рис. 2-15. Актиновые и миозиновые нити в фи-бробластах - специалязированньп метках соединительной ткани. А. Тонкие актиновые нити, выявленные с помощью флуоресцентного маркера. Б. Миозиновые нити, расположенные около ядра.

Второй тип нитей в эукариотических клетках-это миозиновые нити, которые намного толще актиновьгх (рис. 2-15). Миозиновые нити-основной компонент сократительного аппарата скелетной мьшщы, однако они встречаются и в не-мьппечных клетках, часто в ассоциации с тонкими актиновыми нитями. В клетках некоторых типов миозиновые нити прикреплены к клеточной мембране. Актиновые и миозиновые нити связаны с различными видами клеточных и внутриклеточных передвижений. [c.41]

Всеобщее внимание к миозину было привлечено после опубликования работ В. А. Энгельгардта и М. Н. Любимовой (1939), показавших наличие у миозина ферментативных свойств — способности катализировать расщепление аденозинтрифосфорной кислоты на аденозиндифосфориую кислоту и Н3РО4. Одновременно было установлено, что под влиянием аденозинтрифосфорной кислоты изменяется физическое состояние миозина — повышается эластичность и растяжимость ферментативно активных миозиновых нитей. [c.417]

В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, производя свои исследования над сократительным веществом мышц — белком миозином, обладающим, как было показано теми же авторами (стр. 417), выраженными ферментативными (аденозинтрифосфатазными) свойствами, обнаружили, что особым образом приготовленные миозиновые нити при взаимодействии с аденозиптрифосфа-том в определенных условиях резко изменяют свои механические свойства (эластичность и растяжимость). Одновременно происходит расщепление аденозинтрифосфата с образованием АДФ и Н3РО4. Эти наблюдения сразу же привлекли всеобщее внимание, наметили возможность объяснения самого механизма превращения химической энергии в механическую работу и заложили фундамент для нового направления в биохимии — механохимии мышечного сокращения. [c.425]

Стенка сердца образована сердечными мышечными волокнами, соединительной тканью и мелкими кровеносными сосудами. Каждое мышечное волокно (кардиомиоцит) содержит одно или два ядра, множество крупных митохондрий и множество параллельных друг другу миофибрилл. Миофибриллы образованы актиновыми и миозиновыми нитями (миофиламентами), которые обеспечивают сокращение кардиомиоци-та подобно тому, как это происходит в скелетной мышце (разд. 18.4). В принципе внутреннее строение кардиомиоцитов такое же, как у волокон скелетных мышц, поэтому под микроскопом они также выглядят поперечно-полосатыми (рис. 14.15 и 14.16). Темные полосы, называемые интеркалярными или вставочными дисками, представляют собой поверхностные клеточные мембраны, отделяющие одну мышечную клетку от другой. Мембраны модифицированы, что по- [c.155]

Видны тонкие — актиновые (/) и толстые — ми-озиновые 2) протофибриллы. А — анизотропный диск J — изотропный диск Н — часть -4-диска, в которой находятся только миозиновые нити Z — мембрана (граница). [c.442]

Однако М а то л т с и и Г ер-вид а с (1947 г.), подобно Штюбе-лю, полагают, что изотропия дисков / обусловлена не отсутствием ориентации, а наличием оптически отрицательного вещества, которое накладывается на миозиновые нити и компенсирует в этих участках положительное двойное лучепреломление миофибрилл. [c.383]

Искусственные мышцы, будь то рН-чувствительные или ре-докс-чувствительные сократительные полимерные пленки, либо коллагеновые жилки, стабилизированные хромом или формальдегидом, лишь с внешней стороны подобны живым мышечным контрактильным единицам — миофибриллам. В искусственных пленках и волокнах нет той особой гексагональной микроструктуры, которая отличает взаимный порядок актиновых и миозиновых нитей в миофибрилле. Кроме того, в них не воспроизводится удивительный механизм взаимного скольжения нитей одного рода относительно других. Этот механизм постулирован А. Хаксли в 1957 г., а также Г. Хаксли и Джейн Хенсон, которые подготовили открытие своими многочисленными тщательными исследованиями ультратонких срезов мышечных препаратов с помощью электронного микроскопа [34—35]. Новые экспериментальные открытия и гипотеза А. Хаксли вызвали и новые теоретические изыскания. Потребовалось объяснить, как образуются силы втягивания одних элементарных нитей в промежутки между другими. [c.129]

Нельзя не упомянуть в связи с вопросом об установлении белковой природы ферментов об открытии, имевшем принципиальное научное и познавательное значение-. Изучая сокращение и расслабление искусственно приготовленных миозиновых нитей, В.А.Энгельгардт и М.Н.Любимова в 1940г, (50) установили, что сократительные белки мышц обладают ферментативной активностью, расщепляя богатые энергией связи аденозинтрифосфата. [c.180]

Миозин является высокомолекулярным фибриллярным белком с молекулярной массой 490 ООО. Фибриллярная нить миозина достаточно длинная (около 160 нм) и неоднородна. Она имеет утолщение — головку и длинный хвост, состоящий из двух полипептидных цепей, закрученных относительно друг друга в двойную спираль (рис. 90, а). Головка имеет глобулярную форму и выступает относительно основной части белка. На ней находятся центры связывания с актином и с АТФ. Часть молекулы миозина в области головки обладает ферментативной аденозинтрифосфатазной активностью (АТФ-аза), способной расщеплять АТФ до АДФ и фосфата (Н3РО4) с высвобождением энергии. Длинный "хвост" молекулы миозина состоит из легкого (1) и тяжелого (2) меромиозина. Последний имеет гибкие шарнирные участки, которые играют важную роль в образовании толстых миозиновых нитей миофибрилл и в сокращении мышц. Многочисленные молекулы миозина образуют толстые нити в миофибриллах скелетных мышц. [c.240]

Толстые нити находятся в Д-дисках и состоят из белка миозина. Тонкие нити находятся в /-дисках и содержат белки актин, тропомиозин и тропонин. Располагаются тонкие нити вокруг толстого (миозинового) фи-ламента по углам шестигранника таким образом, что каждая тонкая нить занимает симметричное положение между тремя толстыми нитями, а каждая толстая нить симметрично окружена шестью тонкими нитями (см. рис. 115). Толстые и тонкие нити миофибрилл взаимодействуют между собой посредством поперечных мостиков, расположенных вдоль толстой миозиновой нити. [c.294]

В расслабленной мышце актиновые нити входят в пространство между миозиновыми нитями по краям дисков А, но не контактируют с ними (см. рис. 115). Центры АТФ-азной активности, находящиеся на головках миозина, присоединяют к себе АТФ, но не расщепляют ее. Для активации АТФ-азы миозина необходимо присутствие ионов Са " . В саркоплазме покоящейся мышцы концентрация свободных ионов Са " очень низкая (10 моль л" ), так как они находятся в связанном состоянии в пузырьках саркоплазматического ретикулума. АТФ не позволяет контактировать мио-зиновым нитям с актиновыми. В этом случае АТФ действует как пластифицирующий агент, препятствующий образованию поперечных спаек между актином и миозином. Кроме того, в отсутствие ионов Са " молекулы тропонина, расположенные в "овражке" между двумя скрученными поли-пептидными цепями актина в составе тонких нитей, также блокируют активные центры взаимодействия актина с миозином. Такой двойной ингибирующий эффект препятствует образованию поперечных спаек между толстыми и тонкими нитями в миофибриллах, предохраняет покоящуюся мышцу от бесполезных затрат АТФ и обусловливает упругость (эластичность) в этом состоянии. [c.300]

В проявлениях мышечной силы и мощности (в теории и практике спорта эти физические качества обычно объединяются в понятии скоростно-силовой подготовленности спортсмена) определяющее значение имеют структурная организация и ферментативные свойства сократительных белков мышц. Величина усилия, развиваемого мышцей в процессе сокраще-.ния, пропорциональна числу поперечных соединений (спаек) между актиновыми и миозиновыми нитями в миофибриллах. Потенциально возможное число этих соединений, а следовательно, и величина максимального проявления мышечной силы зависят от содержания актина и длины миозиновых нитей в пределах каждого саркомера, входящего в состав миофибрилл. [c.371]

Основные биохимические факторы, лимитирующие проявле ние скоростно-силовых качеств, можно установить с помощью "фундаментальных зависимостей" для мышцы. Первая из зависимостей описывает условия проявления максимальной мышечной силы (рис. 171). Результаты экспериментальных исследований, выполненных на различных мышцах человека и животных, показывают, что величина максимального мышечного усилия прямо пропорциональна длине саркомера или длине толстых миозиновых нитей, т. е. степени полимеризации миозина, и общему содержанию в мышце сократительного белка актина. Как уже отмечалось, усилие, развиваемое в процессе взаимодействия актиновых и миозиновых нитей в миофибриллах, пропорционально числу образованных поперечных спаек чем больше площадь наложения тонких актиновых нитей на толстые миозиновые нити в пределах каждого саркомера, тем больше максимальное усилие, развиваемое мышцей. Максимально возможная площадь соприкосновения нитей определяется длиной толстых миозиновых нитей или отдельного саркомера. Самые длинные саркомеры обнаружены в запирательных мышцах моллюсков. Эти мышцы способны развивать усилие, в 3— 6 раз превышающее максимальную мышечную силу человека. Самые короткие саркомеры находятся в летательных мышцах насекомых и колибри максимальная сила этих мышц примерно в 3 раза меньше, чем у человека. В скелетных мышцах человека средняя длина саркомера составляет 1,8 мк, а длина миозиновых нитей — около 1 мк. По величине максималь- [c.381]

Структура миозиновых нитей. Миозин (сокращенно Му) составляет почти половину (55 %) всех белков скелетной мышцы. В настоящее время известно около 10 различных видов молекул миозина. Рассмотрим строение наиболее изученного миозина скелетных мышц. Миозин состоит из шести субъединиц, две из которых представлены одинаковыми полипептидными цепями с высокой молекулярной массой (около 200 ООО) — тяжелые цепи миозина, а остальные четыре имеют молекулярную массу около 20 ООО — легкие цепи миозина. Большая часть длины тяжелой цепи, начиная с С-конца, имеет конфигурацию а-спирали, причем а-спираль-ные участки обеих тяжелых цепей взаимодействуют между собой, что приводит к дополнительной спирализации и придает этой части молекулы миозина форму палочки (рис. 17.3). Противоположные К-концы каждой тяжелой цепи миозина имеют глобулярную форму, образуя головки молекулы. С каждой из головок за счет нековалентных межмолекуля -ных взаимодействий связаны по две легкие цепи. Обе легкие цепи миозина способны влиять на процесс взаимодействия миозина с актином и тем самым участвуют в регуляции мышечного сокращения. [c.477]

Сокращение мышцы происходит за счет перемещения актиновых и миозиновых нитей навстречу друг другу. Движение актиновых нитей между миозиновыми является результатом сложного взаимодействия миозина, актина, тропомиозина и тропонина, которое осуществляется за счет энергии, выделяющейся в процессе одновременного гидролиза АТФ (рис. 17.5). [c.480]

Присоединение головки миозина к актину активируется АТФазным центром, при этом АТФ гидролизуется, АДФ и неорганический фосфат покидают активный центр. В результате изменяется конформация миозина возникает напряжение, стремяш,ееся уменьшить угол между головкой и хвостом молекулы миозина. Далее АТФазный центр может присоединить новую молекулу АТФ, в результате чего сродство миозиновой головки к актину уменьшается. Миозин возвращается в исходное состояние, и начинается новый цикл взаимодействия с актином. Необходимо отметить, что каждая головка миозина генерирует очень маленькое тянущее усилие (в несколько пиконьютонов), но сумма этих маленьких усилий может создавать довольно большие напряжения. Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити, втягивая актиновую нить, работают одновременно. Предельное сокращение мышцы развивается в сотые доли секунды (порядка 0,02 с). Сила сокращения зависит от количества миозиновых головок, включенных в работу. [c.481]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология