Миозин

Мышцы Сокращение, обеспечение двигательных функций Миозин (мышцы) [c.259]

Глобулины — белки, не растворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители глобулины молока, яйца, крови белки мышц (миозин), семян растений. [c.297]

Мышечные ткани человека Миоген, миозин, глобулин 70-80 [c.13]

Явление тиксотропии часто встречается в природе. Тиксотроп-ные свойства проявляют некоторые грунты ( плывуны ). Для протоплазмы в клетках живых организмов также характерна тиксотропия. Гели миозина обладают сильно выраженными тиксотроп-ными свойствами, что свидетельствует о роли тиксотропии в работе мускулов. [c.317]

НзО+ Уреаза Н3О+ Миозин Ре2 + Каталаза [c.191]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

Примеры фибриллярных высокомолекулярных органических соединений—полиамиды, целлюлозные волокна, миозин, коллаген. [c.64]

К распространенным белкам относятся альбумин (содержится в курином яйце), гемоглобин (в крови человека), казеин (в коровьем молоке), миоглобин и миозин, (в мышцах). Белки являются важнейшими биологическими веществами они необходимы для жизнедеятельности организмов. [c.448]

Сокращение мышцы происходит в результате взаимодействия белковых молекул. Изображение структурной единицы мышечного волокна (саркомера), полученное методом электронной микроскопии, приведено на рис. 15.8. В центре каждого саркомера находится набор филаментов (нитей) белка миозина-, диаметр филамента примерно [c.436]

Филаменты актина могут диссоциировать йа глобулярные молекулы с молекулярной массой примерно 58 000. В самом филаменте эти молекулы агрегированы в две цепи, которые скручены в двойную спираль (рис. 15.10). Филаменты миозина также могут диссоциировать на отдельные молекулы миозина с молекулярной массой около 525 000. При помощи электронного микроскопа установлено, что они имеют форму стержней длиной 200 нм и диаметром 2,0 нм на одном конце такого стержня расположена головка длиной 20 нм и диаметром 4 нм. Рентгенограммы показывают, что вторичная структура таких стержней представляет собой а-спираль, причем стержень, вероятно, состоит из двух скрученных цепей, имеющих конформацию -спирали. Каждый филамент миозина состоит примерно из 600 молекул. Электронные мик- [c.436]

Электронные микрофотографии филамента актина в присутствии молекул миозина показывают, что молекулы миозина прикрепляются к филаменту актина так, что все их хвосты вытягиваются в направлении одного конца филамента. [c.437]

В период расслабления мышцы реакция с АТФ изменяет структуру участков связывания, нарушает комплементарность и филаменты актина выдвигаются из промежутков между нитями миозина. [c.438]

Пока еще отсутствуют детальные представления о природе взаимодействующих групп актина и миозина. В 1 см мышцы содержится 1 0,1 г миозина и 0,04 г актина, или 0,6-10- моля миозиновых цепей (три на молекулу) и 0,7-10- моля актина. Примерное соответствие между этими числами подтверждает вполне допустимое предположение о том, что один участок связывания приходится на одну цепь миозина и на одну молекулу актина. [c.438]

Данилевский Александр Яковлевич (f 838—f 923). Академик. Один из основоположников отечественной биохимии, в I888 г. предложил теорию строения белковой молекулы. Экспериментально доказал, что действие сока поджелудочной железы на белки представляет собой гидролиз. Изучал белки мышц (миозин), обнаружил антипепсин и антитрнпсин. [c.18]

Фкбрнллярные белки представляют собой волокнистые вещества, большей частью нерастворимые в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в них образуют пучки, будучи ориентированы параллельно друг другу в направле[пти волокна. Пол[нтептидиые цепи таких белков рассматриваются как отдельные химические образования. К этог группе относятся кератин, миозин, фибриноген, коллаген и др. Рентгенографические исследования привели к выводу, что во многих из i rx полипептидные цепи закручены в спираль таким образом, что внугры [c.396]

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую р-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы полипептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мыщечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует актомиозин, обладающий высокой е1Язкостью в растворах. [c.397]

В качестве примера реакции, катализируемой ферментами, на рис. 76 приведена в координатах о, vis зависимость начальной скорости гидролиза аденозиитрифосфата до аденозиндифосфата и ортофосфата, катализируемого ферментом миозином. В этом случае, как следует из прньеденппй зависимости, и,,,,,, 2,0.3 Ю моль1л сек, а Л м = 0,0143 [c.267]

Энергия, необходимая для работы мышцы, выделяется в результате ферментативного гидролиза АТФ под действием мышечного белка миозина. Удельный вес мышцы, содержащей 10% миозина (мол. вес 2-10 ), приблизительно равен единице, коэффициент диффузии АТФ в мышце равен 10 см /сек. Реакция гидролиза АТФ под действием миозина характеризуется значениями кат=100 сек-, /(т(каж)= 10- М. Оцбнить, (при какой толщине мышечного волокна (моделируя его пластинкой) работа мышцы начнет лимитироваться диффузией, если начальная концентрация АТФ равна 1 10 3 М. [c.275]

Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

Тпксотропия — явление довольно распространенное. Оно наблюдается в золях V2O5, WO3, РегОз, в различных суспензиях бентонита, в растворах вируса табачной мозаики, миозина. Причем тиксот-ропныегели легче всего образуются у золей, обладающих асимметричным строением частиц (например, палочкообразной формы). Тиксотропные структуры возникают лишь при определенных концентрациях коллоидных частиц и электролитов. Для обратимого (тиксотропного) застудневания требуется определенное значение дзета-потенциала, лежащее выше критического. В этом случае заряд коллоидных частиц хотя и понижен, но не в такой степени, что- бы начался процесс коагуляции. В этих условиях уже становятся заметными силы взаимодействия между отдельными частицами дис- персной фазы, они образуют своеобразную сетку, каркас. При сильном встряхивании связь между частицами дисперсной фазы нарушается — тиксотропный гель переходит в золь. В состоянии покоя связи в результате соударения частиц при броуновском движении восстанавливаются, золь вновь переходит в тиксотропный гель и т. д. [c.379]

МИОЗИН (греч. туз — мышца) — белок мышц, фибриллярный белок, основной белковый компонент мышечных волокон. При отщеплении от адено-зинтрифосфорной кислоты (АТФ) одной молекулы фосфорной кислоты под дей-свием М. освобождается энергия, расходуемая на сокращение мышц. [c.162]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

В ряде белков, как, например, в некоторых кератинах волос, миозине и актомиозине мышц, фибриногене крови и др., несколько полииептидных цепочек, расположенных параллельно (или параллельно лишь на отдельных участках микроструктуры), свернуты спиралью, образуя как бы жгут из нитей (рис. 70). Цепи связываются между собой водородными и дисульфидными связями. Так, например. [c.176]

Было показано, что молекулы мышечного белка акто-миозина способны изменять свою длину непосредственно за счет химической энергии, выделяющейся при отщеплении остатка фосфорной кислоты от молекулы АТФ, т. е. этот процесс обусловливает сократительную деятельность мышц. Таким образом, система АТФ — белок играет роль аккумулятора химической энергии в организме. Накопленная химическая энергия по мере надобности превращается при помощи белка актомио-зина непосредственно в механическую энергию, без промежуточного перехода в тепловую энергию. Для этого [c.449]

Эти данные согласуются с представлениями о мышечном сокращении, которые проиллюстрированы на рис. 15.10. Каждый филамент миозина имеет около 1800 выступающих концевых участков цепей (головок). На каждой молекуле актина, входящей в актиновый филамент, имеются участки, комплементарные определенным участкам на головках молекул миозина и способные взаимодействовать с ними с образованием слабой связи (см. разд. 15.5). Комплементарность может быть нарушена в результате изменений в структуре взаимодействующих участков, причем это изменение может быть вызвано каким-либо источником энергии. При стимуляции сокращения мышцы комплементарные участки начинают соединяться. Цепи миозина вытягиваются вдоль филамента актина, причем каждая цепь движется к следующему месту связывания, в результате чего филамент актина все дальше втяги- [c.437]

Д — молекула миозина Б — филамент миозина В —схема передвижения филамент миозина вдоль филамента актина. Передвижение осуществляется благодаря взаимодействию связывающих групп, расположенных в головках миоаина, с комплементарными участками молекул актина. [c.438]

На трех соединенных последовательно колонках того же типа недавно удалось разделить сходные по молекулярной массе и заряду легкие цеии миозина после обработки его 4 М раствором мочевины. Элюцию вели 0,2 М К-фосфатным буфером в присутствии 2 М мочевины со скоростью 67 мл/см -ч разделение занимало 2,5 ч. Для такого же разделенпя гель-фильтрацией на агарозе требуется около 9 сут IWatabe et al., 1983]. [c.156]

Химия (1978) -- [ c.436 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.344 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.5 , c.94 , c.278 , c.318 , c.319 , c.352 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.340 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1053 , c.1060 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.97 , c.100 , c.283 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.37 , c.649 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.254 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.656 , c.657 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.97 , c.100 , c.283 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.435 ]

Биохимия (2004) -- [ c.46 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.626 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.253 , c.257 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.195 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.344 ]

Катализ и ингибирование химических реакций (1966) -- [ c.38 , c.116 , c.137 , c.139 ]

Руководство по малому практикуму по органической химии (1964) -- [ c.348 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.444 , c.445 , c.782 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.355 , c.357 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.0 , c.80 , c.81 , c.82 , c.83 , c.84 , c.85 , c.171 , c.174 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.26 , c.27 , c.117 , c.139 , c.182 , c.423 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.317 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.416 , c.417 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.440 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.697 , c.704 , c.710 ]

Руководство к малому практикуму по органической химии (1975) -- [ c.3 , c.3 ]

ЭПР Свободных радикалов в радиационной химии (1972) -- [ c.308 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.71 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.216 , c.217 , c.220 ]

Введение в химию высокомолекулярных соединений (1960) -- [ c.102 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.319 ]

Методы химии белков (1965) -- [ c.240 ]

Введение в ультрацентрифугирование (1973) -- [ c.125 , c.142 , c.169 , c.205 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.36 , c.58 , c.64 , c.115 , c.193 , c.275 , c.275 , c.368 , c.368 , c.369 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.382 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.23 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.338 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.466 ]

Титриметрические методы анализа органических соединений (1968) -- [ c.0 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.327 , c.388 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.430 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.396 , c.397 , c.399 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.653 , c.698 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.721 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 , c.130 , c.132 , c.204 , c.385 , c.386 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.472 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.17 , c.34 , c.128 , c.335 , c.542 , c.543 , c.548 , c.549 , c.552 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.325 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.225 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.259 , c.260 , c.261 , c.262 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.324 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.334 , c.335 , c.338 , c.339 , c.340 , c.344 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.11 , c.12 , c.14 , c.18 , c.23 , c.25 , c.28 , c.120 , c.124 ]

Жизнь как она есть, ее зарождение и сущность (2002) -- [ c.119 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.334 , c.335 , c.338 , c.339 , c.340 , c.344 ]

Биофизика (1983) -- [ c.217 ]

Биофизическая химия Т.2 (1984) -- [ c.217 , c.238 , c.274 ]

Биохимия мембран Кальций и биологические мембраны (1990) -- [ c.9 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.157 , c.213 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.157 , c.213 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.392 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.59 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.193 , c.194 , c.195 , c.196 , c.197 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.91 , c.92 , c.221 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.238 , c.239 ]

Мышечные ткани (2001) -- [ c.14 , c.176 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.259 , c.260 , c.261 , c.262 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.220 , c.518 , c.520 , c.522 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.261 , c.262 , c.263 , c.266 , c.267 , c.268 , c.269 , c.270 , c.271 , c.272 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология