Кадмий, комплексы с карбоксипептидазой

К. снижает активность пищеварительных ферментов — трипсина и, в меньшей степени, пепсина. Изменяется под действием К. каталазная активность крови и тканей печени, причем малые дозы активируют ее, а большие угнетают. Установлена возможность включения К. в комплекс с ферментами — кадмий-щелоч-ная фосфатаза, кадмий-карбоксипептидаза, кадмий-цитохро-моксидаза. К. активирует уреазу, аргиназу, заменяя природный металлокомпонент фермента, влияет на углеводный обмен, вызывая гипергликемию, угнетает синтез гликогена в печени jEpe-менко). [c.163]

Дитиокарбаматы или комплексы цинка с другими серусодержащими соединениями являются важными ускорителями процесса вулканизации резины. Дитиокарбаматы образуют комплексы с ами-нахп (1 1) с координационным числом пять такое соединение кадмия является, вероятно, единственным примером комплекса Сс1" с координационным числом пять [7 . Р-Дикетонаты цинка также образуют пятикоординационные продукты присоединения (1 1) с азотсодержащими основаниями 181. Цинк является также важной составной частью различных ферментов, например карбоксипептидазы. [c.475]

Используя определенное ранее значение константы равновесия, Хенкенс и Стюртевант [87] рассчитали константу скорости диссоциации комплекса гп(П) с апоферментом (1,5>10-з с- ). Интересные результаты получены при сравнении с аналогичными данными для карбоксипептидазы А, которая легче обменивает свой ион цинка на ионы из раствора [90]. Время, необходимое для замещения половины цинка на кадмий для этого фермента при pH 8,0 и 4°С, составляет около 20 ч [90]. Отсюда следует, что константа скорости диссоциации равна 10 с- [87]. При обмене с изотопом [c.580]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология