Пищеварительные ферменты

В настоящее время известен механизм действия пищеварительного фермента химотрипсина, расщепляющего пептидные связи, образованные ароматическими а-аминокислотами (фенилаланин, тирозин, триптофан) с другими аминокислотами. [c.346]

Применение и значение. Среди аминокислот наиболее важны а-аминокислоты — строительный материал белковой молекулы. Белки, которые содержатся в пище, в желудочно-кишечном тракте подвергаются гидролизу при участии пищеварительных ферментов до а-аминокислот. Из этих аминокислот синтезируются белки присущего данному организму строения. [c.308]

Наиболее распространенный в растительном мире третий класс-гидролитические ферменты, которые регулируют в растениях процессы роста и развития в период их прорастания. Данный класс включает ферменты, имеющие, в основном, промышленное значение, и большинство пищеварительных ферментов. Общим свойством всех гидролаз является способность катализировать реакции гидролиза, то есть расшепление сложных соединений на простые с присоединением воды. [c.208]

Способ введения лекарств через рот (пероральный) для большой группы препаратов является основным при достаточно обоснованном выборе лекарственной формы он дает вполне удовлетворительные результаты. Основными преимуществами этого способа являются естественность введения препарата в организм, удобство и достаточная точность дозирования. Однако при всей простоте пероральный путь введения не лишен весьма существенных недостатков трудность (подчас невозможность) применения этого способа, например в педиатрии и при бессознательном состоянии больного влияние вкуса, запаха, цвета лекарства неэффективность назначения большого числа препаратов (многие антибиотики, ферменты, гормоны и т. д.) влияние пищеварительных ферментов и составных частей пищи на лекарственные вещества зависимость скорости всасывания от наполнения пищеварительного тракта и т. д. Особенно серьезные трудности встречает пероральный способ назначения в случае поражения печени и других органов пищеварительного тракта, нарушения процессов глотания и заболеваний сердечно-сосудистой системы с явлениями застоя и т. д. [c.43]

Пепсин является пищеварительным ферментом свиного желудка, и последний является исходным материалом для его полу-,, чения. [c.448]

По-видимому, основной стадией цепной реакции щерсть + моль дыры + возросшее количество моли является расщепление дисульфидных связей цистина в полипептидных цепях пищеварительными ферментами личинок моли. Предложить метод защиты шерсти от моли, основанный на химическом изменении дисульфидных связей. [c.395]

Итак, белковые вещества отличаются большим разнообразием химических функций образуют соединения с молекулами веществ небелкового характера, очень легко в природных условиях подвергаются распаду и усложнению. Так, если для гидролиза белка необходимо длительное воздействие растворов минеральных кислот при повышенной температуре, то подобное расщепление при помощи органических катализаторов—ферментов может происходить при 20—40 °С в течение короткого времени. Примерами каталитического действия органических катализаторов могут служить процессы пищеварения под действием пищеварительных ферментов, а также многочисленные процессы обмена веществ. [c.396]

Процесс развития животного из оплодотворенного яйца — одно из наиболее замечательных биологических явлений. Из первых, очень сходных между собой эмбриональных клеток в ходе всего нескольких клеточных делений возникают дифференцированные органы и ткани, такие, как печень, мозг, почки, кожа и эритроциты. Дифференцированные клетки характеризуются, как правило, высокоспециализированными биохимическими свойствами. Так, эритроциты содержат гемоглобин, тогда как в мышечных клетках в больших количествах образуются миозин и актин. В эндокринных клетках поджелудочной железы синтезируются инсулин и глюкагон, а в экзокринных-—пищеварительные ферменты, которые секретируются в пищеварительный тракт. В целом считается, что в клетках специализированных тканей одновременно транскрибируется не более 10% общего количества генов (исключение составляет ткань мозга см. разд. Б, 8). Методом химического анализа четко установлено, что специализированные клетки содержат нормальное количество ДНК, т. е. полный набор генов, но 90% этого количества не функционирует. [c.352]

Более или меиее специфическое ингибирование пищеварительных ферментов или невозможность использования субстратов приводят к блокированию механизмов переваривания. [c.334]

Отделение панкреатического и кишечного соков регулируется нейрогормональными факторами, которые подробно излагаются в курсе физиологии. Имеются доказательства роли соляной кислоты в качестве пускового механизма выработки в кишечнике особых гормонов. В частности, соляная кислота, попадая в двенадцатиперстную кишку, стимулирует секрецию секретина (см. главу 8) последний, стимулируя секрецию и отделение щелочного панкреатического сока, способствует оттоку желчи. Показано, что секретин быстро исчезает из кровотока, а новые порции его не вырабатываются, поскольку соляная кислота нейтрализуется щелочным панкреатическим соком. Таким образом, благодаря существованию такого механизма, действующего по типу обратной связи, осуществляется регуляция секреции и отделения поджелудочного сока. Поджелудочный сок, полученный при действии секретина, содержит незначительное количество ферментов, но богат бикарбонатами, создающими слабощелочную среду (pH 7,5—8,5), оптимальную для действия пищеварительных ферментов [c.423]

В живых организмах для проведения практически всех химических превраш,ений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белковыми катализаторами, а фермент, катализирующий разложение пероксида водорода (последний образуется в. клетках в ходе некоторых окислительных реакций и его нужно немедленно убирать) содержит связанные с белком органические-молекулы, включающие ион железа, — так называемый гем. [c.310]

Пищеварительные ферменты делят на три основные групп протеазы — ферменты, расщепляющие белки липазы — ферм [c.188]

Вы будете наблк дать за действием двух пищеварительных ферментов, связывая продукты р.зсщепления молекул пищи. [c.447]

Трипсиноген превращается в трипсин, который в свою очередь активирует многие другие ферменты. Во многих системах специфические протеазы не были обнаружены. Типичным примером достаточно подробно изученного процесса ограниченного протеолиза является активация в пищеварительном тракте зимогенов [1, 138, 139], неактивных предшественников ферментов [143]. Ключевым пищеварительным ферментом считается протеаза трипсин [1], не только ввиду его собственной активности по отношению к перевариваемому белку, но и потому, что он является единственным активатором других зимогенов, в частности химотрипсиногенов, прокарбоксипептидазы, проэластазы и профосфолипазы А. Сам трипсин выделяется в двенадцатиперстной кишке в виде неактивного предшественника трипсиногена (рис. 4.5). [c.74]

В живых организмах для проведения практически всех химических превращений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белко- [c.395]

Еще 50 лет назад ученые Осборн и Мендель доказали, что в белке пшеницы мало лизина. В настоящее время установлено, что лизин в организме является не только структурным элементом белка, но и въшолняет ряд важных биохимических функций — является предшественником карнитина и оксилизина, способствует транспорту кальция и стронция в клетки и др. В настоящее время во многих странах препарат лизина добавляют к хлебу для повышения его биологической ценности, а также для улучшения внешнего вида. Доказано, что лизин улучшает аппетит, способствует секреции пищеварительных ферментов, предотвращает кариес зубов у детей. [c.159]

Проведенный опыт показывает, что в слюне находится пищеварительный фермент амилаза (от латинского слова amylum — крахмал и -аза — окончание для соответствующего фермента). [c.90]

Ферменты, как правило, идеально приспособлены Энзимы - эт(5 для катализа какой-либо одной реакции, например, специфические пищеварительный фермент папаин — катализатор отализаторы белковой С N— [c.345]

Под, д,ействием пищеварительных ферментов (пепсина. химозина) ка еиноген превращается в ка еин, кальциевая соль которого в отличие от казеиногена нерастворима в воле. [c.49]

В результате вьщерживания в течение определенного времени (10... 14 сут) при низких положительных температурах мясо созревает и характеризуется высокими пищевыми достоинствами. Пища, приготовленная из созревшего мяса, способствует повышению аппетита и сокращению периода вьщеления желудочного сока, лучше переваривается и усваивается. В силу активизирования пищеварительных ферментов переваривание созревшего мяса происходит с меньшими затратами энергии. [c.1133]

Так, наличие сети из непереваримых углеводных компонентов, окружающих белковые макромолекулы, или структура самих белков, особенно существование дисульфидных мостиков, способны ограничивать доступность белков для пищеварительных ферментов. [c.579]

Дисульфидные мостики определяют механические свойства внеклеточных белков. Дисульфидные мостики обычны в белках, котог рые переносятся или действуют во внеклеточном пространстве типичными примерами служат змеиные яды и другие токсины, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки комплемента, иммуноглобулины, лизоцимы и белки молока. Кроме того, эти мостики играют важную роль в некоторых крупных структурах. Свойства вязкости и эластичности различных природных продуктов по крайней мере отчасти определяются дисульфидными мостиками между структурными белками [ПО]. Поперечные связи между молекулами кератина придают эластичность шерсти и волосу [110], когезионноэластичный характер теста из пшеничной муки определяется дисульфидами глютенина, а трехмерная сеть дисульфидов глютенина создает трудности при влажном помоле зерна. Таким образом, оказывается, что успехи в таких древних занятиях, как помол зерна, обработка шерсти и даже парикмахерское искусство, зависят от сложных конструкций дисульфидных связей [110]. [c.68]

Специфический протеолиз — удобный процесс для образования сложных белковых структур. Во многих случаях белки модифицируются путем расщепления одной или нескольких пептидных связей. Для обозначения этого типа катализируемых ферментами реакций, которые играют доминирующую роль во многих физиологических процессах [137—139], используются термины ограниченный протеолиз или специфический протеолиз (табл. 4.2). Хорошо известными примерами специфического расщепления полипептидов являются активация предшественников пищеварительных ферментов, морфогенетические процессы в бактериальных вирусах и каскадные процессы коагуляции и комплементного действия крови [138, 140]. Недавно было показано, что механизмы посттрансля-ционного расщепления имеют место также при образовании таких разных белков, как инсулин, коллаген и специфичные белки вирусов. Кроме того, высокоспецифичное протеолитическое расщепление ферментов важно при инактивации и активации специфических внутриклеточных ферментов (табл. 4.2). [c.72]

Трнпснноподобные сериновые протеазы [138, 536] образуют семейство расщепляющих белки ферментов, которые контролируют многие важнейшие физиологические процессы (табл. 9.4).Пищеварительный фермент трипсин, для которого и был впервые употреблен термин энзим (фермент), является наиболее изученным членом этого семейства. Он известен уже более ста лет, а его способность к расщеплению пептидных связей вблизи лизиновых и аргнннновых остатков очень сходна со свойствами большей части других белков из этого семейства. Однако большинство родственных трипсину ферментов намного более специфичны, чем сам трипсин каждый из них расщепляет в белке только одну или очень небольшое число пептидных связей. Структурная гомология сериновых протеаз была изучена и обобщена Хартли в 1970 г. [490]. Попарныесравнения трипсина,, эластазы, химотрипсина и тромбина показывают, что около 40% их аминокислотных последовательностей идентичны (58 РАМ). На сегодняшний день известны структуры первых трех из этих ферментов. Как и предсказывалось, все они имеют одинаковую укладку цепи [18, 243—245]. [c.216]

Панкреатическая липаза (КФ 3.1.1.3) является гликопротеидом, имеющим мол. массу 48000 (у человека) и оптимум pH 8-9. Данный фермент расщепляет триглицериды, находящиеся в эмульгированном состоянии (действие фермента на растворенные субстраты значительно слабее). Как и другие пищеварительные ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин), панкреатическая липаза поступает в верхний отдел тонкой кишки в виде неактивной пролипазы. [c.366]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

ОРНИЗИМ-Д в форме гранул содержит нигедазу - растительный фермент - и оразу. Препарат предназначен для детей всех возрастных групп при заболеваниях, связанных с недостаточностью пищеварительных ферментов [108]. [c.226]

Это свойство имидазола играет центральную роль в деятельности некоторых ферментов, содержащих имидазольное кольцо гистидина, например пищеварительного фермента химотрипсина, который отвечает за гидролиз амидных связей пептидов в тонкой кищке фермент переносит протон из одного положения в другое, что обеспечивается амбидентным характером имидазольного ядра. На приведенной ниже схеме показано, каким образом гетероцикл позволяет протону двигаться взад и вперед из одного положения в другое через гетероцикл. [c.508]

В практике птицеводства в последние годы все чаще стали применять ферментные препараты, способствующие повьппению доступности основных питательных веществ корма ферментолизу эндогенными пищеварительными ферментами. [c.215]

Натрий — важный межклеточный и внутриклеточный эл< мент, участвующий в создании необходимой буферности кров регуляции кровяного давления, водного обмена (ионы натри способствуют набуханию коллоидов тканей, что задерживает вол в организме)., активации пищеварительных ферментов, регуляц нервной и мышечной, ткани. [c.68]

Аллергию нельзя путать с непереносимостью некоторых прс дуктов питания вследствие недостаточной активности отдельны пищеварительных ферментов. Например, непереносимость молок чаще всего объясняется слабой активностью лактазы, в резул тате чего лактоза молока не расщепляется. Так же объясняете непереносимость черного хлеба, бобовых (из-за отсутствия фе[ ментов, расщепляющих рафинозу и стахиозу) и т. д. Отличит непереносимость от аллергии может только врач. [c.100]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.352 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.50 , c.58 , c.62 , c.217 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.50 , c.58 , c.62 , c.217 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.73 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.45 , c.179 , c.196 , c.199 , c.207 , c.315 , c.316 , c.317 , c.318 , c.319 , c.390 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.15 , c.168 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.152 , c.153 , c.154 , c.155 , c.156 , c.157 , c.158 , c.159 , c.160 , c.161 , c.162 , c.163 , c.164 , c.165 , c.166 , c.167 , c.168 , c.169 , c.170 , c.171 , c.172 , c.173 , c.174 , c.175 , c.176 , c.177 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология