Ферритин биосинтез

Механизм стимуляции железом синтеза ферритинового белка не был понятен. Обнаруженная в большинстве экспериментов неспособность актиномицина D ингибировать синтезы послужила указанием на пост-транскрипционный эффект [103, 105, 107]. Железо может подавлять трансляционный ингибитор [107], может промотировать образование белковых субъединиц [103] или действовать каким-либо другим путем. Было выдвинуто предположение, что общее повышение выходов при биосинтезе происходит от стабилизации обогащенных железом молекул до их разрушения внутриклеточными ферментами [103], но этот оборот совершается слишком медленно, чтобы его можно было считать единственной причиной, в то время как in vitro катепсин D атакует ферритин и апоферритин с одинаковой скоростью [94]. [c.321]

Предположение о том, что железо в виде внутриклеточного гидратированного полимера оксида железа (П1) диаметром 70 А промотирует образование свободных субъединиц было выдвинуто Залтманом с сотр. [108]. Такой механизм только в том случае согласуется с образованием in vivo апоферритина, если последний распадается, а затем вновь образуется вокруг ядра i[109]. Изменчивость размера и формы железосодержащих ядер ферритина заставляет усомниться в том, чтобы такие неправильные объекты контролировали сборку белковой оболочки [109]. Кроме того, если это единственный механизм, которым стимулируются биосинтезы, он должен требовать значительного предварительного накопления железа в клетке. [c.322]

Ультраструктурные аспекты биосинтеза и транспорта коллагена изучены меньше, чем биохимические. Использование меченных ферритином антител к проколлагену, а также к пролил-гидроксилазе позволило установить, что образование и гидроксилирование про-а-цепей происходят на рибосомах мембран ГЭР и в просвете его цистерн [Olsen В. R. et al., 1973, 1974 Ргоскор D. Е. et а ., 1976]. [c.94]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология