Апоферритин

В тканях человека и других животных, а также в зеленых растениях и грибах значительная часть железа находится в форме ферритина, красновато-коричневого водорастворимого белка . Ферритин представляет собой резервную форму Fe(lII) в растворимом и нетоксичном состоянии, легко пригодном для использования. Ферритин — несколько необычный белок. Содержание железа в ферритине составляет 17—23%, причем оно находится в виде расположенной в центре плотной массы гидратированной гидроокиси железа (III), заполняющей пространство диаметром 7 нм. Эта масса окружена белковой оболочкой из 24 субъединиц, распол( женных в соответствии с кубической симметрией, во многом аналогично тому, как это показано на рис. 8-17. Внешний диаметр частицы составляет 12 нм. Молекулярный вес апоферритина равен 445 ООО, а каждая субъединица имеет молекулярный вес 18 500. Полностью заполненная (до 23% Ре) молекула ферритина содержит свыше 2000 атомов железа, упакованных почти как в кристаллической решетке. Сердцевина молекулы легко различима в электронном микроскопе, н в микроскопии ферритин часто используют как своеобразный маркер. Другая резервная форма железа, гемосидерин, по-видимому, состоит из молекул ферритина вместе с добавоч- [c.126]

Типичными накапливающими железо белками млекопитающих являются ферритин и гемозидерин, несущие четверть всего железа, содержащегося в организме. Лишенный железа апоферритин имеет форму чашки и состоит из 24 субъединиц (Л/445 ООО). Железо в ферритине представлено в форме железогидроксидоксидных мицелл, причем на молекулу может приходиться до 4300 атомов Ре(1П). С помощью ферритина избыточное железо накапливается внутри клеток в различных органах (печень, костный мозг, селезенка) и при появлении потребности мобилизуется действием МАОН-зависимой ферридуктазы. [c.420]

Типичными представителями первых являются железосодержащие белки ферритин, трансферрин и гемосидерин. Ферритин —высокомолекулярный водорастворимый белок с мол. массой 400000, в котором содержание железа составляет от 17 до 23% (в среднем 20%). Он сосредоточен главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Железо в ферритине находится в окисленной форме, в составе неорганического железосодержащего соединения (FeO ОЩ (FeO О POjFQ, причем цепи неорганического полимера 0=Fe—0F[...0=Fe—OF[..., иногда содержащие фосфаты, находятся между пептидными цепями белковой части (называемая апоферритином), а атомы железа координационно связываются с атомами азота пептидных групп. [c.94]

В организме человека содержится около 4,5—5,0 г железа. На долю гемоглобина крови из этого количества (если принять за 100% все железо в организме) приходится 60—70%, миоглобина — 3—5%, ферритина—20% (от 17 до 23%), трансферрина—около 0,18%, функционального железа тканей — до 5%. Содержание железа в организме регулируется главным образом интенсивностью всасывания в кишечнике поступающего с Ш1щей железа. Избыток его не всасывается. Потребность в железе резко возрастает при анемиях различного происхождения. Железо всасывается в кишечнике в виде неорганического двухвалентного иона Ре после освобождения его из комплексов с белками. В клетках слизистой оболочки кишечника железо уже в трехвалентной форме Ре соединяется с белком апоферритином с образованием стабильного комплекса ферритина. Дальнейший транспорт железа к местам кроветворения осуществляется в комплексе с 3 -глобу- [c.503]

При анемии различного происхождения потребность в железе и всасывание его в кишечнике резко возрастают. Известно, что в двенадцатиперстной кишке железо всасывается в форме двухвалентного железа. В клетках слизистой оболочки кишечника железо соединяется с белком апоферритином и образуется ферритин. Предполагают, что количество поступающего из кишечника в кровь железа зависит от содержания апоферритина в стенках кишечника. Дальнейший транспорт железа из кишечника в кроветворные органы осуществляется в форме комплекса с белком плазмы крови трансферрином. Железо в этом комплексе трехвалентное. В костном мозге, печени и селезенке железо депонируется в форме ферритина—своеобразного резерва легкомобилизуемого железа. Кроме того, избыток железа может откладываться в тканях в виде хорошо известного морфологам метаболически инертного гемосидерина. [c.584]

Известно, что при достижении баланса железа в организме часть его сохраняется в паренхиматозных органах в форме ферритина - соединения трехвалентного железа с белком апоферритином и свободными сульфгидрильными группами. Главная функция ферритина - быстрая мобилизация железа дяя синтеза гемоглобина и тканевых геминов в зависимости от потребности. Кроме того, это компонент медленно обменивающегося пула железа в энтероцитах. Если в нем нет необходимости, то через несколько дней внутриклеточный ферритин элиминируется при физиологическом слущивании эпителиальных клеток. Другой формой запасного железа, связанного с белком, является гемосидерин - производное ферритина с более высокой концентрацией железа, присутствующее в организме в основном при избыточном отложении железа - гемосидерозе. [c.525]

Байер [10], обсуждая проблему синтеза высокомолекулярных комплексообразующих веществ, обладающих способностью связывания ионов металла, проводит аналогию с природными веществами подобного тина В природе существуют высокомолекулярные комплексообразующие соединения, служащие для обогащения, переноса и аккумулирования тяжелых металлов [И]. Можно, например, указать на процесс концентрирования (в миллионы раз) ванадия из морской воды кровеносными клетками тунникатов [11, 12]. Апоферритин — белок млекопитающих, аккумулирующий железо,— может связывать в виде комнлексов только железо [13] . Аналогичные примеры приводит и Синявский [1] Гумусовые вещества ночв селективно связывают магний и кальций. Накопление золота некоторыми растениями так значительно, что они могут служить индикаторами месторождений золота и т. д. Все это дает основание предполагать, что создание сорбентов, обладающих высокой селективностью, вполне осуществимая задача . Однако отсутствие общего теоретического направления методов синтеза таких продуктов создает большие трудности в осуществлении заманчивых возможностей высокоселективных процессов поглощения веществ. Для повышения избирательности обычных универсальных ионитов исследователи пользуются различными приемами, которые основаны на учете факторов, влияющих в той или иной мере на избирательность (заряд противоионов, сольватация и набухание, степень сшивки и др.). Влияние этих факторов проявляется следующим образом [1] 1) Из разбавленных растворов ионит предпочтительнее поглощает противоионы с большим числом зарядов, при этом с ростом концентрации раствора электроселективность ионита уменьшается. 2) Ионит предпочтительнее поглощает противоион с меньшим молярным объемом. Избирательность увеличивается с увеличением разности молярных объемов, емкости и количества поперечных связей в ионите, с уменьшением концентрации раствора и с уменьшением молярной доли меньшего иона. 3) С иовыитением температуры избирательность ионита уменьшается. [c.100]

Апоферритин селезенки лошади 480 000 24 000 20 D/M.EA, ЕМ. F. X — 4 [c.395]

Применение, В гистохимии для выявления ферритина и апоферритина, осаждающихся в виде характерных желтых кристаллов октаэдрической системы [c.164]

Представляет собой специфический белок печени, селезенки, костного мозга и других тканей животных, состоящий из белковой части — апоферритина и железа в виде комплексного соединения (РеООН)з(РеО-ОРОзН2). М. м. около 480 000. [c.414]

Метаболизм железа необходим для накопления и транспорта железа. В организме человека и многих высших животных оно накапливается и сохраняется в виде ферритина и гемосидерина, которые скапливаются в печени, селезенке и костном мозге. Фер-ритин — растворимое в воде кристаллическое вещество, состоящее из белковой оболочки грубо сферической формы с внутренним диаметром около 75 А и внешним диаметром около 120 А, которая построена в свою очередь примерно из 20 субъединиц. Внутри этой оболочки находится мицелла с РегОз-НгО-фосфатом в коллоидном состоянии. До 23% от сухой массы ферритина может составлять железо. Одна белковая часть его, которую назы- вают апоферритином, представляет собой устойчивый кристаллический белок с молекулярной массой около 450 000. В гемосидерине процентное содержание гидроксида железа еще выше, но его строение различно в разных организмах и определено значительно хуже, чем строение ферритина. [c.647]

УДАЛЕНИЕ ЖЕЛЕЗА ИЗ ФЕРРИТИНА ПОЛУЧЕНИЕ И СВОЙСТВА НЕ СОДЕРЖАЩЕГО ЖЕЛЕЗА БЕЛКА — АПОФЕРРИТИНА [c.303]

Апоферритин удобно получать, используя дитионит натрия в ацетатном буфере при pH 4,6—5,0 [38]. Белок можно отделить от Ре(П), либо превращая последнее в хелат с а,а -дипиридилом [c.304]

Установлено, что молекулярная масса апоферритина лошади изменяется от 430 000 до 480 000 [25, 36, 40—42]. Рентгеноструктурные исследования кристаллов и растворов показали, что молекула апоферритина имеет вид ровной сферической оболочки, средний внутренний диаметр которой составляет 73 А, а внешний — 122 А [26, 36, 40]. Внутренний диаметр точно равен диаметру ядра. [c.304]

Эта довольно простая картина осложняется неоднородностью в содержании как белка, так и железа. Содержащиеся в небольших количествах компоненты, обнаруживаемые при ультрацентрифугировании [22, 23, 25] и при гель-электрофорезе [51- 3], были идентифицированы как мономер, димер, тример и т. д., причем содержание мономера составляло 80—90% от массы всего препарата [22, 23, 41, 49]. Биологическое значение этого полимера не выяснено. Неоднородность ферритина и апоферритина наблюдали также посредством изоэлектрического фокусирования [54, 55]. По-видимому, она не связана с содержанием железа или полимера, а, возможно, обусловлена изменениями в ацетильной, амидной, ионизированной карбоксильной или других присоединенных группах или ионах. Средняя изоэлектрическая точка ферритина лошади 4,4. Кроме того, недавно было показано, что ферри-тины из различных органов одного и того же животного имеют [c.304]

Аминокислотный состав апоферритина из селезенки лошади [c.305]

Рис. 8.3. Возможные варианты моделей четвертичной структуры апоферритина. а —20 субъединиц расположены по вершинам пентагонального додекаэдра 6 — 24 субъединицы расположены по вершинам искаженного куба. Субъединицы изображены в виде маленьких соприкасающихся сфер. Отметим, что в обеих моделях имеется пространство между субъединицами, благодаря которому центральное пространство молекулы доступно для атомов железа. Размеры этих пространств в центре молекулы будут зависеть от истинной формы субъединиц, которая вряд ли является точно сферической.

Ферритин лошади был получен в двух основных кристаллических формах — кубической и орторомбической, а апоферритин — в кубической и тетрагональной формах [35, 36]. Кубические формы, имеющие форму октаэдра, изоморфны. Это дает возможность прямо наблюдать влияние железа на дифрактограмму. Молекулы плотно упакованы, межмолекулярные расстояния составляют 130 А. Пространственная группа Р432 формально указывает на то, что каждая молекула содержит 24л идентичных субъединиц, но их расположение в кристаллах орторомбической структуры свидетельствует о более низкой молекулярной симметрии. Дифрактограммы как кубических, так и орторомбических кристаллов показывают, что молекулы могут иметь псевдоикосаэдральную симметрию. Четвертичная структура, предложенная для объяснения этой симметрии и большинства химических данных, состоит из 20 белковых субъединиц, занимающих 20 граней икосаэдра [36, 60]. Эта структура изображена на рис. 8,3, а. Есл такое расположение корректно, симметрия кубических кристаллов должна статистически возникать из нескольких молекулярных ориентаций. Предложенная ранее модель [35] с октаэдрической, а не с икосаэдральной симметрией показана на рис. 8.3, б. В этой модели 24 субъединицы [c.306]

Приведенные выше данные показывают, что в молекуле апоферритина имеется центральная полость диаметром приблизительно 73 А, в то время как ферритин содержит непостоянное число атомов железа вплоть до 4500. В молекулах с максимальным содержанием железа пространство внутри белковой оболочки должно быть довольно плотно заполнено. В молекулах с низким содержанием железа частицы железа должны быть либо беспорядочно распределены по всей полости, либо находиться в изолированных областях, как это показано на рис. 8.4. Можно думать, что вещества, изображенные на рис. 8.4, а и г, аморфны, а на рис. 8.4, в, д и е — кристаллические. Если частицы железа распределены беспорядочно, ядра могут отличаться по плотности, но при этом они все равно должны иметь одинаковый внешний вид и одинаковую форму, независимо от содержания железа. Если же железосодержащая компонента кристаллическая, ядро может дополнительно делиться, как это изображено на рис. 8.4, е, и иметь множество форм, как на рис. 8.4, б, в, д и е. Природа вещества, из которого состоит ядро, была исследована несколькими методами. [c.307]

Ферритин более устойчив к атаке некоторыми протеолитически-ми ферментами, чем апоферритин [24, 48]. При pH 8,5 апоферритин скорее и в большей степени расщепляется трипсином, химо-трипсином и субтилизином, а при pH 7,0 и 5,0 — папаином [94]. Пепсин при pH 3,0 гидролизует апоферритин и ферритин с одинаковой скоростью, но при pH 2,5 он расщепляет апоферритин в 2— 3 раза быстрее, чем ферритин [94]. Влияние катепсина О на фер- [c.319]

Данные рентгеноструктурного анализа показывают, что конформация белка в ферритинах с различным содержанием железа и в апоферритине, полученном восстановлением с дитионитом, в кристаллическом состоянии по существу одна и та же [92]. Дифрактограммы, снятые с разрешением от 2,5 до 10 А, очень мало зависят от присутствия железа. По-видимому, очень маловероятно, по крайней мере для кристаллических белков, чтобы содержание спиралей в ферритине и апоферритине отличалось более чем на 10%. Относительно небольшие отличия в структуре поверхностей, такие, как расположение или химическая модификация некоторых боковых цепей, могут остаться незамеченными. [c.320]

Механизм стимуляции железом синтеза ферритинового белка не был понятен. Обнаруженная в большинстве экспериментов неспособность актиномицина D ингибировать синтезы послужила указанием на пост-транскрипционный эффект [103, 105, 107]. Железо может подавлять трансляционный ингибитор [107], может промотировать образование белковых субъединиц [103] или действовать каким-либо другим путем. Было выдвинуто предположение, что общее повышение выходов при биосинтезе происходит от стабилизации обогащенных железом молекул до их разрушения внутриклеточными ферментами [103], но этот оборот совершается слишком медленно, чтобы его можно было считать единственной причиной, в то время как in vitro катепсин D атакует ферритин и апоферритин с одинаковой скоростью [94]. [c.321]

Предположение о том, что железо в виде внутриклеточного гидратированного полимера оксида железа (П1) диаметром 70 А промотирует образование свободных субъединиц было выдвинуто Залтманом с сотр. [108]. Такой механизм только в том случае согласуется с образованием in vivo апоферритина, если последний распадается, а затем вновь образуется вокруг ядра i[109]. Изменчивость размера и формы железосодержащих ядер ферритина заставляет усомниться в том, чтобы такие неправильные объекты контролировали сборку белковой оболочки [109]. Кроме того, если это единственный механизм, которым стимулируются биосинтезы, он должен требовать значительного предварительного накопления железа в клетке. [c.322]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.420 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.119 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.584 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.119 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.357 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.395 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.56 , c.239 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.303 , c.304 , c.305 , c.319 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.222 , c.483 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.127 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология