Белковые агрегаты белковые субъединицы

Гемоглобин состоит из четырех белковых молекул (субъединиц), которые образуют единый макромолекулярный агрегат. Каждая субъединица по строению аналогична молекуле миоглобина. Таким образом, гемоглобин может одновременно связывать четыре молекулы О2, а миоглобин — одну. [c.280]

Рассматривая структуру белка, полезно различать разные уровни его пространственной организации. Аминокислотную последовательность называют первичной структурой белка. Регулярные водородные связи по всей длине непрерывной полипептидной цепи приводят к образованию а-спиралей и -слоев, которые представляют собой вторичную структуру белка. Некоторые комбинации а-спиралей и -слоев, упакованные вместе, формируют компактно уложенные глобулярные единицы, каждая из которых носит название белкового домена. Домены обычно состоят из отрезков полипептидной цепи, содержащих от 50 до 350 аминокислот по-видимому, они являются теми модульными единицами, из которых строятся белки (см. ниже). Маленькие белки могут содержать только один домен, более крупные белки состоят из нескольких доменов, связанных сравнительно открытыми участками полипептидной цепи. Наконец, отдельные полипептиды могут служить субъединицами для формирования более крупных молекул, часто называемых белковыми агрегатами, или белковыми комплексами. В таких комплексах субъединицы связаны друг с другом большим числом слабых нековалентных взаимодействий (см. разд. 3.1.1), у внеклеточных белков эти взаимодействия часто стабилизированы дисульфидными связями. [c.143]

Многие белковые клеточные структуры, такие, как вирусы и рибосомы, построены из белковых субъединиц и молекул РНК или ДНК. Информация о сборке таких сложных агрегатов заключена в строении самих макромолекулярных субъединиц и в соответствующих условиях изолированные субъединицы могут самопроизвольно собираться в пробирке в конечную структуру. Впервые возможность самосборки большого макромолекулярного агрегата из отдельных компонентов была обнаружена у вируса табачной мозаики (ВТМ). Этот вирус представляет собой длинный стержень, в котором белковый цилиндр окружает спиральную сердцевину из РНК (рис. 3-44 и рис. 3-45). Если очищенную вирусную РНК и белковые субъединицы смещать в растворе, они агрегируют с образованием полностью активных вирусных частиц. Процесс самосборки оказался неожиданно сложным он сопряжен с образованием особых промежуточных структур - двойных белковых колец, присоединяющихся к растущей ободочке вируса. [c.153]

Как мы уже отмечали, субъединицы оболочек икосаэдрических вирусов и некоторых ферментов могут быть квазиэквивалентньши. Эта особенность ответственна за спирализацию жгутиков бактерий, она же лежит в основе некоторых интересных структурных особенностей вируса табачной мозаики. Белковые субъединицы вируса могут быть уложены либо в спираль с числом субъединиц на один виток, равным 16,3 (рис. 4-7), либо в плоские кольца из 17 субъединиц каждое [36а]. При этом конформационные различия очень малы. Кольца способны диме-ризоваться, однако крупных агрегатов они не образуют. Удивительно, что димерные кольца не обладают диэдрической симметрией. Все субъединицы в них ориентированы одинаково, но находятся в двух разных конформациях. Есть предположение, что такие диски являются промежуточной структурой при сборке вирусной частицы. Согласно рентгеноструктурным данным, внутренние участки нвазиэквивалентных субъединиц диска играют роль своего рода ловушек, ожидающих момента, когда в состав вируса включится РНК. После этого диски меняют конформацию и образуют завиток , инициируя рост спиральных вирусных частиц [36а]. Эти и многие другие интересные данные позволили предположить, что квазиэквивалентность белковых субъединиц в сочетании с их способностью менять свою конформацию лежит в основе многих биологических явлений. [c.295]

Явления ассоциации и диссоциации уже долгое время изучаются на глобулинах сои [22, 85, 119, 120]. Все эти работы обобщены в сводной схеме, предложенной Вольфом [121] (рис. 6.3) для 1 lS-глицинина. Этот белок, находящийся в агрегированной форме при pH 7,6, когда ионная сила понижена до 0,1, под действием более высоких ионных сил диссоциирует на 11 S-форму. Вместе с тем, создавая достаточно разные условия (pH, диссоциирующие агенты, детергенты), вызывают диссоциацию нативной двумерной формы белка 11S на промежуточные формы 7S, которые, в свою очередь, диссоциируют на субъединицы. Эта диссоциация необратима при крайних значениях pH или в присутствии агентов, вызывающих диссоциацию (мочевина, детергенты), но остается обратимой, если условия среды мягкие (pH 7,6 — ионная сила 0,001). В целом диссоциация идет в сторону нарастания, обнаружены промежуточные формы с константами седиментации 4S или 5S. Эти белковые агрегаты [c.164]

РНК (ДНК), где рибозафосфатдизфирные элементы обычно образуют в результате переплетения двух антипараллельных отдельных спиралей двойную спираль [179]. Вирус табачной мозаики состоит из белковой оболочки и РНК. Оболочка представляет собой линейную группу, элементом которой служит один белок, присоединенный к тринуклеотиду [180]. Цилиндрические конструкции из белков, найденные, например, в микротубулах [181], в хвостах фага Т4 [182] или в филаментах F-актина [183], часто описывают как спирали или линейные группы. Тем не менее следует помнить, что подобные агрегаты не содержат линейных цепей, таких, как, например, РНК, которая соединяет белковые субъединицы в вирусе табачной мозаики и образует особую спираль. Для описания таких моно- и полиспиральных образований используются различные способы. [c.85]

Ферменты представляют собой молекулы белков (см. гл. 23.1) с1юлекулярными массами в пределах от десяти тысяч до нескольких миллионов. Многие ферменты либо содержат, либо функционируют в комплексе с коферментами или ионами металлов, являющимися важными для каталитической активности ферментов. Многие из них представляют собой агрегаты одного, иногда двух типов индивидуальных белковых субъединиц. Некоторые ферменты организованы в группы из небольшого числа различных ферментов, существующие либо в растворе (полиферментные комплексы), либо более или менее жестко присоединенными к определенным субклеточным структурам [4]. Эти полиферментные системы могут, таким образом, имея по одному ферменту на каждую стадию последовательности, катализировать последовательность нескольких реакций. [c.450]

Ассоциация полипептидных цепей в более крупные агрегаты носит название четвертичной структуры. Силы, участвующие в образовании этой структуры, имеют, очевидно, ту же природу, что, и силы, вызывающие образование третичной структуры, но они реализуются не во внутримолекулярном, а в межмолекулярном взаимодей-ствии.-Подобная ассоциация белковых субъединиц, распространена, по-видимому, очень широко. В ряде случаев она имеет определенное значение для ферментативной активности (например, обеспечивает способность гемоглобина связывать кислород), но точные механизмы этих эффектов до сих пор не ясны. В общих словах, причина образования подобных ассоциатов состоит в том, что в результате экранирования поверхностных гидрофобных участков молекулы стабильность мицеллы увеличивается. Так, две молекулы белка, не имеющие достаточного количества гидрофильных остатков для образования гидрофильного поверхностого слоя вокруг гидрофобного ядра, в водном растворе, где они образуют димер с закрытыми гидрофобными областями, становятся более стабильными. [c.30]

Образование хаотично сформированных агрегатов является ошибкой, которая приводит к появлению функционально неактивных белков, поэтому в клетках предусмотрены механизмы быстрой их деградации и распада на отдельные аминокислоты. Однако в природе существует немало генетически детерминированных агрегатов, включающих в себя несколько полипептидных цепей, образующих большие белковые макромолекулы. Четвертичной структурой называют ассоциированные между собой две или более субъединиц, ориентированных в пространстве. По-видимому, более правильно применительно к четвертичной структуре белков говорить не об агрегатах, а об ансамблях глобул. Характеризуя четвертичную структуру белков, следует исключать ее псевдоварианты. Так, белковый гормон инсулин состоит из двух полипептидных цепей, но они не являются полноправными глобулами, а образуются в результате ограниченного протеолиза единой полипептидной цепи. Не являются белками с истинной четвертичной структурой и мультиферментные комплексы (гл. 6). Они представляют собой типичные надмолекулярные структуры. При образовании четвертичной структуры отдельные субъединицы взаимодействуют друг с другом исключительно при помощи нековалентных связей, в первую очередь водородных и гидрофобных. Весьма существенным является тот факт, что контактные поверхности взаимодействующих субъединиц комплементарны друг другу В контактных участках расположены гидрофобные группировки, которые получили название липкие пятна . [c.39]

Молекулярный вес большинства белковых субъединиц достигает, как правило, 20 ООО. Получены были и более высокие. значения, но, возможно, эго было связано с образованием агрегатов иди дид1еров [333]. [c.83]

В неочищенных экстрактах все полимеразные активности связаны с крупными белковыми агрегатами с мол. массой от 500000 дальтон и более и со сложным субъе-диничным составом. Каждый фермент имеет две большие субъединицы-одна из них с мол. массой примерно 200000 дальтон, другая-около 140000 дальтон,-и до 10 маленьких субъединиц, варьирующих по молекулярной массе от 10000 до 90000 дальтон. Являются ли какие-либо из этих субъединиц одинаковыми или сходными у разных полимераз, пока не известно. [c.138]

Те сравнительно немногие белки, которые кодируются собственными геномами этих органелл, расположены в основном во внутренней мембране в митохондриях и в тилакоидной мембране в хлоропластах. Полипептиды, кодируемые геномами этих органелл, обычно образуют субъединицы белковых комплексов, другие компоненты которых кодируются ядерными генами и поступают из цитозоля. Образование таких гибридных белковых агрегатов требует сбалансированности синтеза этих двух типов субъединиц каким образом координируется синтез белка на рибосомах разных гипов, разделегшьгх двумя мембранами, остается загадкой. [c.29]

Соответственно образуется растворимая фракция, состоящая из двух семейств субъединиц с коэффициентом седиментации (3-Ь4)5 (главная фракция) и 7S. По данным этих авторов, когда белковый раствор подвергается термическому воздействию в присутствии 0,01 М (З-меркаптоэтанола, осаждение ускоряется и обнаружить растворимые агрегаты невозможно. Поскольку осаждение происходит в присутствии восстановителя в концентрации 0,5 М, и Вульф и Тамура [45] предположили, что это явление не может быть следствием образования дисульфидных мостиков за счет реакции обмена SH/SS-rpynn. Однако если ал-килируют сульгидрильные группы, то осадок не появляется. [c.511]

Недавно была изучена природа этой основной субъединицы для дезоксирибонуклеиновой кислоты, выделенной из Е. oli [1771. Нуклеиновая кислота после экстрагирования и депротеинизации имела молекулярный вес 11-10 (светорассеяние). Нагревание вещества в растворе хлористого цезия снижало молекулярный вес до 5,6-10 , в то время как обработка химотрипсином (или смесями хлороформ — октиловый спирт) давала полимер с молекулярным весом 2,4-10 , который имел нормальную S-образную кривую зависимости оптической плотности от температуры с точкой перегиба при 92°. Нагревание этой последней нуклеиновой кислоты в хлористом цезии (7,7 М) понижало молекулярный вес до 1,3-10 , но при этом образовывался двуцепочечный полимер, что было показано изучением кинетики ферментативного (дезоксирибонуклеаза Н) гидролиза. В отсутствие обработки хлористым цезием тем же методом было показано наличие четырехцепочечных образцов, и, следовательно, можно было предположить, что исходная ДНК из Е. соИ представляет собой димер из параллельно связанных друг с другом двойных спиралей, причем каждая двойная спираль сохраняется незатронутой при делении клеток. Белковые связи, как, например, в агрегате с молекулярным весом 11-10 , устойчивы к нагреванию в хлористом цезии, хотя эта обработка разрывает димеризующие связи между парами оснований в двухспиральных структурах [1771. [c.559]

Недавно было обнаружено, что молекулы РНК-полимеразы узнают стартовые точки с помощью специального белкового компонента. В течение нескольких лет после открытия РНК-полимеразы не удавалось получить препарата РНК-полимеразы с высокой степенью чистоты. Наконец в 1968 г. удалось получить такие препараты РНК-полимеразы Е. oli, что дало возможность исследовать структуру фермента. Эти исследования показали, что молекула РНК-полимеразы состоит из трех разных типов полипептидных субъединиц а, Р но. Частичный агрегат а-и Р-полипептидов отвечает за рост цепи РНК, тогда как наличие в агрегате ff-полипептида необходимо только для инициации транскрипции на интактных двухспиральных ДНК-матрицах. [c.404]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология