Тектин

Около одной трети белка в мембране эритроцитов приходится на долю дву.х гидрофобных белков, получивших название спектрин (или тектин). Их мол. вес составляет 220 000—250 000 и вместе с более низкомолекулярным белком (мол. вес 43 ООО) они образуют палочковидные структуры, имеющие размер 3x200 нм. В эритроците содержится около 2,2-10 таких палочек, и если их расположить рядом друг с другом, то они полностью покроют внутреннюю поверхность эритроцита (130 мкм ). Поскольку после обработки различными химическими реагентами [28а], модифицирующими аминокислотные остатки белков, находящихся на внешней поверхности мембран (например, иодирова- [c.352]

Хотя большинство микротрубочек состоит, но-видимому, только из субъединиц тубулина, для построения специальных видов микротрубочек (каковы, например, дублеты микротрубочек в ресничке) используются дополнительные белки. Если заставить микротрубочки ресничек или жгутиков диссоциировать в разбавленном солевом растворе, то из такой смеси удается выделить особенно устойчивые фрагменты субфибриллы А-ленты, состоящие из двух-четырех протофиламентов. Помимо тубулина эти фрагменты содержат белок тектин, образующий длинные нити голщиной 2-3 нм, видимо, родственные промежуточным филаментам. Тектиновые филаменты вытянуты вдоль стенки дублета микротрубочек и, вероятно, способствуют образованию общей стенки А- и В-субфибрилл. Как полагают, эти филаменты или какие-то еще не известные нитевидные молекулы определяют расположение на микротрубочках специальных периодических структур, которые будут описаны ниже. [c.295]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология