Спектрин

Рис. 12-21. Схематическое изображение участка эритродитарной мембраны. На схеме показаны олигосахаридные антенны , образованные мембранными гликопротеинами и гликолипидами, боковые олигосахаридные цепи гликофо-ряна, а также присоединенная к внутренней поверхности мембраны скелетная основа из молекул спектрина, связанных между собой короткими нитями актина.

Рис. 1.5. Схема структурной организации молекул спектрина на внутренней (цитоплазматической) поверхности мембраны эритроцитов человека

Полипептидная Молекулы цепь гликофорина спектрина [c.348]

Белки эритроцитов представлены гемоглобином и небольшим количеством белков стромы. В мембране эритроцитов есть два основных типа белков поверхностные и интегральные. Поверхностные белки локализованы на внутренней цитоплазматической поверхности мембраны. К ним относятся глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназа, актин, спектрин. Цепи спектрина образуют разветвленную волокнистую сеть. Спектрин стабилизирует и регулирует вместе с актином форму мембраны эритроцитов, которая изменяется при прохождении клеток через капилляры. Интегральные белки расположены внутри мембраны. Их можно отделить от нее только с помощью детергентов или органических растворителей. В мембране имеется анионный канал, делающий ее проницаемой для НСО3 и СГ. В формировании канала участвует димерный белок, составляющий 1/4 от общего количества белка в мембране. Этот канал необходим для транспорта СО2 эритроцитами. [c.432]

Родственный класс составляют так называемые двигательные белки. Из них наиболее известны белки сократительного аппарата мышц—актин и миозин. Их разновидностью являются динеин ресничек и жгутиков простейших, спектрин мембран эритроцитов, нейростенин пресинаптпческих мембран и т. п. Сюда можно отнести и белки бактерий, ответственные за движение в градиенте концентраций различных веществ (хемотаксис), в частности мальтозу-связывающий белок Е.со(1, [c.22]

На долю другого важного белка мембраны эритроцитов—спектрина-приходится до 20% общего количества бел- [c.347]

Около одной трети белка в мембране эритроцитов приходится на долю дву.х гидрофобных белков, получивших название спектрин (или тектин). Их мол. вес составляет 220 000—250 000 и вместе с более низкомолекулярным белком (мол. вес 43 ООО) они образуют палочковидные структуры, имеющие размер 3x200 нм. В эритроците содержится около 2,2-10 таких палочек, и если их расположить рядом друг с другом, то они полностью покроют внутреннюю поверхность эритроцита (130 мкм ). Поскольку после обработки различными химическими реагентами [28а], модифицирующими аминокислотные остатки белков, находящихся на внешней поверхности мембран (например, иодирова- [c.352]

В мембранных белках фотосенсибилизированные изменения проявляется в первую очередь в образовании ковалентных сшивок между различными полипептидны-ми цепями, о чем свидетельствует появление на гель-электрофореграммах высокомолекулярных агрегатов белков. Ряд данных показывает, что эти сшивки не зависят от фотосенсибилизированного окисления липидов в мембранах. Так, фотосенсибилизированное сшивание перефирического белка спектрина происходит примерно с одинаковой скоростью при облучении его раствора и мембран. При помещении облученных образцов в темноту процесс сшивания мембранных белков прекращается, несмотря на продолжающееся аутоокисление липидов. Выход фотосенсибилизированных сшивок белков не зависит от добавок антиоксидантов, ингибирующих фотоокисление липидов. Заметное сшивание мембранных полипептидов наблюдается уже при дозах облучения, при которых образование ТБК-активных продуктов обнаружить еще не удается. [c.455]

Роль дупликации ДНК в эволюции не ограничивается их участием в образовании больших генных семейств. Дупликации могут иметь значение и для возникновения новых одиночных генов. Белки, кодируемые такими генами, можно узнать по присутствию в них повторяющихся сходных белковых доменов, которые последовательно ковалентно связаны друг с другом. Например, иммуноглобулины (рис 10-67), альбумины, а также большинство фибриллярных белков (таких, как спектрины и коллагены) кодируются генами, возникшими в результате многократных дупликации исходной последовательности ДНК. [c.239]

Спектрин (240 кДа) в равной мере можно считать и мембранным белком, и компонентом цитоскелета эритроцитов. Две его полипептидные цепи, закрученные друг относительно друга, образуют подвижные димеры, которые посредством взаимодействий с короткими актино-выми филаментами и другими белками объединены в тетрамеры, покрывающие плотной сетью цитоплазматическую поверхность мембраны (рис. 1.5). Структурная организация позволяет спектрину регулировать подвижность белков и их распределение в плазматической мембране [239, 240]. [c.58]

Очевидно, некоторые доминантные нарушения можно объяснить возникновением мутаций, влияющих на мембраны клеток. В качестве примера приведем наследственный сфероцитоз (18290), распространенный тип гемолитической анемии. У таких больных эритроциты имеют шарообразную форму. При этом уменьшается площадь поверхности мембраны, падает содержание в ней липидов и увеличивается проницаемость мембраны для ионов натрия [1142] Сфероциты быстрее, чем нормальные эритроциты удаляются из кровяного русла селезенкой. Как именно изменяются мембраны в данном случае неизвестно, однако, вполне вероятно, что нарушение затрагивает взаимодействие спектрина с другими белками, препятствуя тем самым образованию нормального цитоскелета. По-видимому, это состояние может быть обусловлено разными мутациями. [c.124]

Нижний конец актинового пучка микроворсинки заякорен в снециализированном кортексе апикальной части клетки. Этот кортекс. называемый терминальной сетью, содержргг густое сплетение из молекул спектрина, лежащее поверх слоя промежуточных филаментов (рис. И-36) по-видимому, именно терминальная сеть фиксирует актиновые пучки, а тем самым и микроворсинки, под прямым углом к апикальной иоверхности клетки. [c.280]

Эти два модуля — важнейшие характеристики мембран при механических воздействиях. Можно оценить модуль изотермического поверхностного сжатия бислоя в водной фазе, сравнивая площадь, занимаемую молекулой в естественном нена-тяженном состоянии, и собственную площадь молекулы, или исключенную площадь. Например, модуль поверхностного упругого сжатия лецитинового бислоя 1,5 10 Н/см. В природных мембранах упругие свойства могут существенно изменяться за счет структурных белков. Так, в мембране эритроцитов липидный бислой поддерживается сетью гибких молекул структурного белка спектрина. Модельные расчеты и непосредственные механические измерения на мембранах эритроцитов указывают, что поверхностный модуль упругого сжатия этих мембран равен (3 Ч- 4) 10 Н/см, а поверхностный модуль сдвига 10 Н/см. Отсюда следует, что значение модуля сдвига примерно на четыре порядка ниже по сравнению с поверхностным модулем упругого сжатия природных мембран. Это означает, что клеточные мембраны сильно сопротивляются изменению поверхностной плотности или площади, но легко деформируются без изменения площади мембраны. [c.27]

Существенным фактором, определяющим подвижность рецепторов и взаимодействующих с ними белков (а тем самым и передачу гормонального сигнала в клетку), служит макроструктура мембраны. Мембранные белки образуют агрегаты, которые могут удерживаться цитоскелетом и подмембранными структурами, в состав последних входят белки фодрин, спектрин или ГЖ260/240. Таким образом, движение рецепторов осуществляется не в открытом липидном море мембраны, а между островами из неподвижных агрегатов белков. Движение белков в мембране осложняется также наличием липидов в фазе геля ( твердые липиды). Следовательно, на скорость передвижения будет оказывать существенное влияние доля площади мембраны г], доступной для движения белков. [c.267]

При изучении белков плазматической мембраны эритроцитов человека методом электрофореза в ПААГ в присутствии ДСП удается идентифицировать около 15 главных белков с молекулярной массой от 15000 до 250000. Три из них - спектрин, гликофорин и так называемая полоса 3- составляют в сумме более 60% (по весу) всех мембранных белков (рис. 6-24). Все три белка связываются с мембраной по-разному. Поэтому мы рассмотрим данные белки в качестве примеров трех главных способов ассоциации белков с мембранами. [c.365]

Больщинство мембранных белков эритроцитов человека - это периферические мембранные белки, ассоциированные с бислоем на его плазматической стороне. Самый распрострапеппый из таких белков спектрин представляет собой длинную, тонкую, гибкую палочку длиной около 100 нм. Его масса составляет около 25% массы мембранных белков, что соответствует 2,5 х 10 копий на клетку. Спектрин является важным компонентом белковой сети (цитоскелета), поддерживающей структурную целостность и двояковогнутую форму эритроцитов (см. рис. 6-22). Если цитоскелет экстрагировать из теней эритроцитов растворами с низкой ионной силой, мембрана фрагментируется на мелкие пузырьки. [c.365]

Рис. 6-25. Молекулы спектрина из эритроцитов человека. А. Схематическое изображение. Б. Электронная микрофотография. Каждый гетеродимер состоит из двух антииараллельных слегка перекрученных друг с другом, гибких полипептидиых цепей, которые пековалептпо взаимодействуют во множестве точек, включая оба конца Фосфорилированная головка - место, где объединяются два димера, образуя тетрамер, расположепа слева.

Спектрин - белок цитоскелета, нековалентно связанный с 6.4.16. цитоплазматической стороной мембраны эритроцитов 365 [c.513]

Периферические белки не взаимодействуют с фосфолипидами в бислое непосредственно вместо этого они образуют слабые связи с гидрофильными участками специфических интегральных белков. Например, анкирин, периферический белок, связан с интегральным белком полосы П1 эритроцитарной мембраны. Спектрин, образующий скелет мембраны эритроцита, в свою очередь связан с анкирином и, таким образом, играет важную роль в поддержании двояковогнутой формы эритроцита. Молекулы иммуноглобулина являются интегральными белками плазматической мембраны и высвобождаются только вместе с небольшим фрагментом мембраны. Интегральными белками являются многие рецепторы различных гормонов, и специфические полипептид-ные гормоны, связывающиеся с этими рецепторами, можно, таким образом, считать периферическими белками. Такие периферические белки, как пептидные гормоны, могут даже детерминировать распределение в плоскости бислоя интегральных белков — их рецепторов (см. ниже). [c.132]

Основными компонентами мембранного скелета эритроцита являются спектрин, актин, анкирин, а также белки полосы 4.1 и 4.9. Мембранный скелет содержит около 50 % всех белков, присутствующих в мембране. [c.31]

Полоса 4.1 78000—80000 2,3 Димер Связывает мембранный скелет с интегральными белками стабилизирует спект-рин-актиновые взаимодействия Спектрин, гликофорин [c.32]

Полоса 5 (актин) 43000 5.1 Олигомеры из 12-17 субъединиц Участвует в формировании мембранного скелета Спектрин. полоса 4.1 [c.32]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.20 , c.22 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.347 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.279 , c.365 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.132 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.58 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.132 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.31 , c.32 , c.33 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.25 , c.56 ]

Биохимия мембран Эндоцитоз и экзоцитоз (1987) -- [ c.79 , c.80 , c.86 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.221 , c.229 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.52 , c.53 ]

Мышечные ткани (2001) -- [ c.79 , c.199 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.213 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология