Белки дополнительные

Пояснения. Динамические свойства обнаруживают изменения при уровнях гидратации выше 0,4 г воды/г белка, что соответствует моменту завершения изменений статических свойств. Вследствие того что последние отражают формирование монослоя воды вокруг молекулы белка, дополнительная вода, обнаруживаемая при измерении динамических свойств, представляет собой воду многослойного покрытия. Кроме того, гидратация в значительной степени влияет на некоторые кинетические свойства. Следует ожидать более сложной зависимости от степени гидратации для динамических свойств, чем для статических. Все статические свойства (по крайней мере термодинамические) имеют простую молекулярную основу. Разнообразные переходные состояния, управляющие кинетикой, напротив, должны непременно отличаться друг от друга. В самом деле, замечательно, что согласие между данными динамических и статических измерений оказывается таким хорошим при определении последовательности стадий во время протекания процесса гидратации. Как отмечено выше, каждый из методов— ЯМР-спектроскопия, измерения диэлектрической релаксации, ЭПР-спектроскония и измерения ферментативной активности — определяет одну или более стадий процесса гидратации, что проявляется при измерении статических свойств. [c.130]

Ныне можно сказать, что спираль фибриллярных белков дополнительно спирально скручена, конфигурация же цепей молекулы корпускулярного белка еще сложнее. [c.56]

Заканчивая краткое изложение основ стереохимии полимеров, отметим, что с этими вопросами мы еще встретимся в главе ХИ1 при обсуждении пространственного строения белка. Дополнительный материал можно почерпнуть из опубликованных обзоров . [c.476]

В настоящее время общепризнана необходимость получения одноклеточного белка дополнительно к мировым ресурсам белка. Уже более 10 лет ведутся исследовательские и опытные работы по его производству. В результате этих разработок в настоящее время действует ряд заводов в Европе, США и других странах, еще большее число находится в стадии строительства. Таким образом, [c.38]

М (прибор для создания линейного градиента см. на рис. 14). В смеситель помещают 250 мл 0,02 М натрий-ацетатного буфера (pH 5,65), а в резервуар (сосуд /) — 250 мл этого же раствора, но содержащего 0,3 М Na l. Наиболее прочно адсорбированные белки дополнительно элюируют 0,5 М ргствором Na l в 0,5 М ацетатном буфере (pH 5,65). [c.112]

Радиолиз тиолов и дисульфидов, так же как радиолиз простых аминокислот, изучали преимущественно в связи с их отношением к радиолизу белков. Дополнительный интерес вызван тем, что серусодержащие соединения часто являются хорошими защитными агентами в химических и биологических системах. [c.248]

В результате анализа таких кластеров генов был сделан важный вывод общего характера. В семейство генов может входить большее число членов (как функционально активных, так и неактивных), чем можно предположить на основе анализа соответствующих белков. Дополнительные функционирующие гены могут либо представлять собой дупликации, кодирующие идентичные белки, либо быть сходными с генами для известных белков, хотя и отличаясь от них. Возможно, что эти гены экспрессируются в течение короткого времени или уровень их экспрессии низок. Для псевдогенов характерна различная степень родства с функционально активными генами, и их можно изучать только на уровне нуклеотидной последовательности ДНК. Принимая это во внимание, нельзя считать, что обнаружены все члены кластера, пока не будут тщательно исследованы фланкирующие области, прилегающие к крайним членам кластера. [c.270]

Полученные в этих исследованиях результаты показали, что задача компьютерного воспроизведения свертывания белковой цепи становится решаемой исключительно за счет упрощения расчетной модели, причем такого, которое приводит к потери моделью физического смысла. Действительно, трудно рассчитывать на продвижение вперед в понимании механизма самоорганизации белка и особенности его трехмерной структуры, устраняя из анализируемой модели все то, что хотя бы отдаленно напоминает белковую молекулу, и представляя гетерогенную аминокислотную последовательность более простой, чем полиэтиленовая цепь. Было показано, что подобная модель расчета трехмерной структуры белка по своей точности не превосходит модель статистического клубка [195, 196]. Неудачу энергетических расчетов обычно видят, однако не в полном несоответствии модели и объекта исследования, а в неучете влияния растворителя, приближенности потенциальных функций, прогрессирующем накоплении ошибок с увеличением длины рассчитываемых фрагментов и множественности минимумов потенциальной поверхности, исключающей нахождение глобального минимума. Конечно, все это не мнимые трудности, но к их разрешению нельзя подойти со сверхупрощенной моделью белковой цепи. Во многих последующих работах по компьютерному воспроизведению структуры белка дополнительно используются разного рода эмпирические соотношения, кристаллографические данные, результаты статистического анализа и гомологи. [c.290]

Нет сомнения в том, что мРНК глиальных клеток, переходя в нейрон, могла бы определять там синтез белков дополнительно к тем, которые кодируются информационными РНК самого нейрона [12, 13]. Для чего же нужна эта помощь нейрону Может быть, это связано с тем,, что на нейрон, поскольку он больше не делится, возложена лишь одна функция — сохранять следы памяти [c.24]

Обработка надмуравьиной кислотой приводит к окислению кроме остатков цистеина также остатков метионина и триптофана и обычно дает более растворимые продукты, чем восстановительное алкилирование. Для создания в белке дополнительных связей, подвергающихся гидролизу трипсином или протеазой А. mellea, применяют аминоэтилирование остатков цистеина. [c.349]

ДСН-ЭПАГ —это основной метод, который повседневно применяют для аналитического разделения белков. Он требует специального оборудования и дорогостоящих реагентов, но незаменим в процессе получения и исследования антител. Ценность метода заключается не только в его высокой разрешающей способности в широком диапазоне мол. масс, но и в том, что с помощью дополнительных этапов он позволяет определить специфичность антител. Мы не можем перечислить все варианты данного метода, поэтому отсылаем читателя к специальной литературе [26]. В данном разделе мы ограничимся лишь кратким описанием принципа и простейшей методики, применяемой для анализа белков. Дополнительные этапы, необходимые для воспроизведения методики при определении специфичности антител, приведены в гл. 6. [c.56]

Следует иметь в виду, что при элюции белков из геля может выходить большое количество линейного полиакриламида, не вошедшего в состав матрицы геля. Он не обнаруживается при оценке чистоты белка аналитическим электрофорезом. Между тем аналитическое ультрацентрифугирование показывает, что количество элюированного полиакриламида может быть таким же, как и самого белка. Дополнительную очистку белка в этом случае можно провести его сорбцией на ионообменную смолу [Brooks, Sander, 1980]. [c.118]

Осмысленное следование законам природы является основой успеха конструирования искусственных генетических систем вообще и новых белков в частности. Попытки использовать знания о механизмах функционирования природных экстремозимов при конструировании белков с помощью рационального редизайна уже приносят определенные плоды. Так, введение в белки дополнительных внутримолекулярных ионных связей путем добавления в полипептидную цепь новых аминокислотных остатков приводит к их стабилизации, хотя часто ценой уменьшения удельной активности [201]. Элиминация же таких связей дестабилизирует ферменты. Конформационная гибкость ферментов тесно связа- [c.399]

К тому же образование трис-С1 приводит к повышению ионной силы буфе)ра, проходящего через колонку. Обычно на каждый 1 мг-мл адсорбированного белка дополнительно образуются соли буфера в концентрации 1 мМ. При высокой концентрации нанесенного образца pH неадсорбированных фракций будет ниже, чем pH предшествовавшего промывочного буфера (или выше, если речь идет о катионообменнике). Для того чтобы избежать этих изменений величины pH и ионной силы, в результате которых адсорбция может быть ниже ожидаемой величины, концентрация наносимого на колонку белка не должна быть слишком высокой — особенно если предполагается, что значительная его часть адсорбируется на колонке. Это означает также, что необходимо использовать растворы, обладающие достаточной буферной емкостью, — в отсутствие буфера могут произойти значительные изменения pH, приводящие к денатурации белка. Обычно используют буфер, минимальная концентрация кото рого составляет 10 мМ при значении pH, отличающемся не более чем на 0,3 единицы от величины его р/Са (см. [c.102]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология