Промежуточные филаменты

Рис. 11-23, Модель сократительного аппарата гладкомышечной клетки. На этой гипотетической схеме пучки сократительных филаментов, содержащих антин и миозин, присоединены одним концом к плазматической мембране, а другим концом - к несократимым пучкам промежуточных филаментов через цитоплазматические плотные тельца. Сократительные актомиозиновые пучки расположены с наклоном к длинной оси клетки (которая обычно гораздо сильнее вытянута, чем показано на схеме), и их сокращение намного укорачивает клетку. Показана

Мы начнем эту главу с рассмотрения структур, построенных из актиновых филаментов, - от специализированных миофибрилл мышечного волокна до вездесущего богатого актином кортекса под плазматической мембраной всякой животной клетки. Затем мы перейдем к микротрубочкам, сначала к тем, которые собраны в пучки и ответственны за биение ресничек, а потом к микротрубочкам, пронизывающим всю цитоплазму, контролирующим движение органелл и определяющим полярность клеток. Затем, после обсуждения обширного семейства промежуточных филаментов. придающих клетке прочность на растяжение и формирующих ядерную ламину, мы в заключение рассмотрим функционирование цитоскелета как единой сети, определяющей и координирующей двигательные процессы и форму отдельных клеток и целых тканей. [c.254]

Рис. 11-74. У всех белков промежуточных филаментов имеется гомологичная центральная область (около 310 аминокислотных остатков), формирующая протяженную а-спираль с тремя короткими участками иной структуры. N-концевой и С-концевой домены не состоят из а -спирали и

Как уже упоминалось, микротрубочки определяют положение аппарата Гольджи и эндоплазматического ретикулума в каждой клетке (разд. 11.4.10), а также влияют на распределение промежуточных филаментов, которые спадаются в околоядерную шапку при обработке клетки колхицином (разд 11.5.3) кроме гого, от них может зависеть и распределение актиновых нитей. Сократимое кольцо, которое постро- [c.327]

Разнообразные функции цитоскелета зависят от трех главных типов белковых нитей - актиновых филаментов, микротрубочек и промежуточных филаментов. Пити этих трех типов построены из разных структур в зависимости от того, с какими дополнительными белками они ассоциированы. Некоторые из этих белков соединяют филаменты друг с другом или с иными компонентами клетки, например с плазматической мембраной. Другие определяют время и место сборки актиновых филаментов и микротрубочек, регулируя скорость и степень их полимеризации. И наконец, есть белки, благодаря взаимодействию которых с филаментами, осуществляется движение наиболее изученные примеры - сокращение мышц, зависящее от актиновых филаментов, и биение ресничек, зависящее от микротрубочек. [c.254]

Цитоскелетные структуры имеют прямые связи, например, микротрубочки с митохондриями, синаптическими пузырьками (области контактов нервных клеток, или нейронов друг с другом и с клетками исполнительных органов), ядром, промежуточные филаменты — с ядром [c.124]

Промежуточные филаменты (ПФ)-это жесткие и прочные белковые волокна в цитоплазме большинства клеток высших эукариот. Структура их напоминает переплетенные канаты, а толщина составляет 8-10 нм. [c.313]

Промежуточные филаменты образуются из фибриллярных полипептидов четырех типов [51, 52] [c.314]

Промежуточные филаменты простираются от ядерной оболочки до периферии клетки [54] [c.316]

Сборка промежуточных филаментов может контролироваться с помощью фосфорилирования [55] [c.317]

Нижний конец актинового пучка микроворсинки заякорен в снециализированном кортексе апикальной части клетки. Этот кортекс. называемый терминальной сетью, содержргг густое сплетение из молекул спектрина, лежащее поверх слоя промежуточных филаментов (рис. И-36) по-видимому, именно терминальная сеть фиксирует актиновые пучки, а тем самым и микроворсинки, под прямым углом к апикальной иоверхности клетки. [c.280]

Ядерная ламина образована особым классом промежуточных филаментов [56] [c.318]

Какова функция промежуточных филаментов [c.319]

Полипептиды, входящие в состав промежуточных филаментов различных типов, различаются по аминокислотной последовательности, а также - и очень сильно - по молекулярной массе. Однако у всех имеется гомологичный центральный домен, который при димеризации белка образует жесткую структуру из обвивающих друг друга спиралей. Такие димерные субъединицы складываются в большие пучки внахлест , формируя промежуточные филаменты. Стержневидные домены субъединиц при этом создают структурную сердцевину ПФ, а глобулярные домены на обоих концах выступают наружу и обусловливают разнообразие свойств ПФ. Именно благодаря этой вариабельности механические свойства ПФ и взаимодействия их с другими клеточными компонентами приспособлены к специфическим нуждам клеток того или иного типа. [c.320]

Механизмы, с помощью которых микротрубочки влияют на положение актиновых филаментов кортекса и промежуточных филаментов, неизвестны, хотя предположительно в них участвуют белки, образующие связи между белковыми нитями разных типов [c.328]

Рис. 11-75. Одна из современных моделей сборки промежуточных филаментов (ПФ). Мономер (А) объединяется с таким же мономером, образуя димер (Б), в котором консервативные а-спиральные участки лежат параллельно, обвиваясь друг около друга. Затем два таких димера укладываются бок о бок, образуя протофиламент длиной 48 нм и толщиной 3 нм, который состоит из четырех полипептидных цепей (В). Такие протофиламенты затем образуют все более крупные структуры, укладываясь с продольным сдвигом (Г и Д). Окончательная структура промежуточного филамента толщиной 10 нм состоит из восьми рядов протофиламентов (32 полипептидных цепей), соединенных в длинный тяж, похожий на канат (Е). Вверху представлена электронная микрофотография такого окончательного филамента. Пеизвестпо. являются ли ПФ полярными структурами, как актин и тубулин, или неполярными, как двойная спираль ДНК (или, что то же самое, лежат ли две скрученные спирали в составе прото филамента в параллельной ориентации или же в антипараллельной. (Микрофотография любезно предоставлена N. Geisler и

Мы уже упоминали, что в аксоплазме имеются такие филамент-ные структуры как нейрофиламенты. Диаметр этих структур 10 НхМ, они располагаются между нейротрубочками (диаметр 24 нм) и филаментами актина (диаметр 6 нм). Поэтому нейрофиламенты составляют класс промежуточных филаментов [6], которые были найдены в различных клетках и к которым принадлежат кератиновые филаменты эпителиальных клеток, глиальные филаменты и десминовые филаменты клеток мышц. Их функциональная роль заключается в создании своеобразного клеточного скелета. В электронном микроскопе видны разветвления волокон. Нейрофиламенты из нерва кролика состоят нз трех белков с 68 000, 150 000 и 200 000. До сих пор только два белка нейрофиламентов с Л1 200 ООО и 60 000 были выделены из гигантского аксона кальмара [7]. Они чувствительны к действию Са +-зависимой протеазы и поэтому их нелегко получить в интактном состоянии. Все белки нейрофнламейтов фосфорилируются сАМР-зависимой киназой. [c.312]

В настоящее время выделяют 5 основных классов белков, образуюш их так называемые промежуточные филаменты виментиновые (ММ = 55 кДа) в ткани мезенхимы (зародышевая соединительная ткань большинства многоклеточных животных и человека), глиальные (ММ = 53 кДа) в клетках глии [c.123]

Электронный микроскоп вьывил наличие структуры в основном веществе цитоплазмы, которое ранее представлялось бесструктурным. Во всех эукариотических клетках была обнаружена сеть тонких белковых нитей. Все вместе они образуют так называемый цитоскелет. Различают по меньщей мере три типа таких структур микротрубочки, микрофиламенты и промежуточные филаменты. Их функции связаны с внутрикпе- [c.202]

В мышечных клетках есть также целая система очень плохо растворимых белковых филаментов, которые можно выделить лишь после полной экстракции миозина и актина из саркомера концентрированным раствором йодистого калия. Одна группа таких филаментов, построенных из очень крупного белка, названного титином. тянется параллельно толстым и тонким филаментам и соединяет толстые филаменты с Z-диском. Хитиновые филаменты очень эластичны и, по-видимому, действуют как пружины, центрируя толстые филаменты между Z-дисками (рис. 11-21). Еще одна группа нерастворимых нитей - это промежуточные филаменты (разд. 11.5), которые расположены между Z-дисками соседних миофибрилл. Предполагается, что они удерживают саркомеры в определенных пространственных отношениях между собой и соединяют миофибриллы с плазматической мембраной мышечной клетки. [c.267]

Хотя большинство микротрубочек состоит, но-видимому, только из субъединиц тубулина, для построения специальных видов микротрубочек (каковы, например, дублеты микротрубочек в ресничке) используются дополнительные белки. Если заставить микротрубочки ресничек или жгутиков диссоциировать в разбавленном солевом растворе, то из такой смеси удается выделить особенно устойчивые фрагменты субфибриллы А-ленты, состоящие из двух-четырех протофиламентов. Помимо тубулина эти фрагменты содержат белок тектин, образующий длинные нити голщиной 2-3 нм, видимо, родственные промежуточным филаментам. Тектиновые филаменты вытянуты вдоль стенки дублета микротрубочек и, вероятно, способствуют образованию общей стенки А- и В-субфибрилл. Как полагают, эти филаменты или какие-то еще не известные нитевидные молекулы определяют расположение на микротрубочках специальных периодических структур, которые будут описаны ниже. [c.295]

Промежуточные филаменты по их первичной структуре делят на четыре большие группы (табл. 11-5). Белки ПФ типа I наиболее характерны для эпителиальных клеток и включают два подсемейства керати- [c.314]

Таблица 11-5. Главные типы белков промежуточных филаментов Образующий иолииеитид (мол. масса) Локализация

Промежуточные филаменты образуются из димерных субъединип со стержневидным срединным доменом [c.316]

Изолированные промежуточные филаменты (ПФ) в ионной среде, соответствующей цитоплазме, чрезвычайно стабильны более того, сколько-нибудь значительного пула неполимеризоваппых белков ПФ (какой [c.317]

Ядерная ламина - это белковая сеть (обычно толщиной от 10 до 20 нм), подстилающая изнутри поверхность внутренней ядерной мембраны (см. рис. 9-1). Она представляет собой прямоугольную решетку из промежуточных филаментов (рис 11-76. Д), построенных у млекопитающих из трех белков ПФ типа У1-ламинов А, В и С (см. рис. 11-74 и табл. 11-3), Ламины образуют димеры, у которых имеется стержневидный домен и две глобулярные головки на одном из концов (рис. 11-76, Б). При подходящих рП и ионной силе димеры самопроизвольно ассоциируют, образуя филаменты, которые по толщине и повторяющейся структуре сходны с цитоплазматическими ПФ. [c.318]

Из всех типов промежуточных филаментов наиболее стабильные и долгоживущие - кератиновые, они же и самые разнообразные. Эпителии с примитивной организацией, например в развивающемся эмбрионе, а также некоторые зрелые ткани ( такие, как печень) содержат кератины двух типов - один кислый и один нейтральный. В эпителиях других органов (например, языка, мочевого пузыря, потовых желез) имеются шесть или больше различных кератинов, причем их конкретный спектр зависит от анатомической локализапии. Кератиновые филаменты ввиду их многообразия и стабильности могут служить своего рода отпечатками пальцев , позволяющими уточнить происхождение некоторых опухолей эпителиальной природы. [c.318]

Рис. 11-76. А. Электронная микрофотография участка ядерной ламины в ооците Xenopus (препарат получен методом лиофилизации и напыления металлом). Ламину образует высокоупорядоченная прямоугольная сеть из промежуточных филаментов. состоящих из ядерных ламинов Б. Изолированные димеры ламина (L) (электронная микрофотография, напыление металлом). По форме они напоминают мышечный миозин (М) у них есть стержневидный хвост и две глобулярные головки, но они гораздо меньше. Глобулярные головки образованы двумя большими С-

Но если функция промежуточных филаментов сводится всего лишь к сопротивлению растягивающим силам, для чего нужно так много различных вариантов их белковых субъединиц Какова роль вариабельных частей их молекул - ведь они как будто бы не участвуют в построении самого филамента Детальных ответов на эти вопросы пока нет, но ясно, что как характер опорной функции промежуточных филаментов, так и способ их соединения с фугими компонентами клетки сильно различаются в клетках разного типа. Например, десминовые филаменты, скрепляющие края 7-дисков в поперечнополосатых мышцах, по-видимому, имеют участки для связывания специфических белков 7-диска нейрофиламенты подвергаются меньшим нагрузкам, но они могут соединяться вместе боковыми поверхностями, образуя непрерывный трос до метра и больше длиной вероятно, именно поэтому [c.319]

Рис. 11-77. Электронная микрофотография промежуточных филаментов двух гипов, встречающихся в нервной ткани ( препарат после быстрого замораживания и глубокого травления). А. Нейрофиламенты в аксоне соединены многочисленными поперечными белковыми сшивками как полагают, такая организация придает этому длинному клеточному отростку большую прочность на разрыв. По-видимому, сшивки образованы длинными неспиральными участками С-концевой части наиболее крупного белка пейрофиламентов (см. рис. 11-74). Б. Промежуточные филаменты (называемые глиальными филаментами) в астроците. Они подвергаются меньшим механическим нагрузкам. Их поверхность довольно гладкая, и

Различные потенции к связыванию других белков могут обеспечиваться вариабельными участками белков промежуточных филаментов. Влияя на свойства филамента, )ти вариабельные участки определяют пе только его способность к самосборке, но и то, как он будет взаимодействовать с другими компонентами клетки (например, с микротрубочками и плазматической мембраной). Это совершенно иная стратегии чем в случае двух других важнейших элементов цитоскелета - актиновных филаментов и микротрубочек как мы уже знаем, эти полимеры в основном инвариантны по структуре, а к выполнению различных функций они приспосабливаются с помошью разных наборов актип-связываюших белков и белков, ассоциированных с микротрубочками. Таким образом, роль вариабельных участков в белках промежуточных филаментов та же, что и у вспомогательных белков актиновых филаментов и микро-трубочек, - разница лишь в том, что одни ковалентно связаны с субъединицами филамента, а другие представляют собой отдельные молекулы. [c.320]

Промежуточные филаменты (ПФ) - это полимеры, по структуре подобные канатам, собранным из нитевидных полипептидов. По-видимому, они поддерживают структуру клеток или противостоят растягивающим нагрузкам. Существует много тканеспецифических форм ПФ, построенных из различных полипептидов кератиновые филаменты эпителиальных клеток, нейрофиламенты нейронов, глиальные филаменты астроцитов и шванновских клеток, десминовые филаменты мышечньа волокон и виментиновые филаменты фибробластов и клеток многих других типов. Отдельное семейство белков ПФ составляют ядерные ламины, из которых построена волокнистая пленка (ламина), выстилающая изнутри оболочку ядра они имеются во всех эукариотических клетках. [c.320]

До сих пор мы рассматривали микротрубочки, актиновые филаменты и промежуточные филаменты так, как будто это независимые составные части цитоскелета. В действительности, конечно, различные элементы питоскелета должны быть связаны в единое целое, а их функции скоординированы, чтобы клетка могла осуществлять разного рода движения и изменять свою форму. Например, когда находящийся в культуре фибробласт округляется, готовясь к делению, реорганизуется весь его цитоскелет в целом исчезают стрессовые волокна и цитоплазматические микротрубочки, появляется митотическое веретено. [c.320]

В клетках, не обработанных детергентом, структура цитоплазмы еще сложнее. Пространство между филаментами цитоскелета заполнено зернистым основным веществом ("ground substan e"), которое, как считают, представляет собой очень концентрированную смесь растворимых белков, имеющихся в живой клетке. Разнообразные мембранные органеллы тоже погружены в этот плотный матрикс и соединены с филаментами цитоскелета тонкими белковыми нитями. И гранулярного материала, и органелл тем больше, чем ближе к центральной области клетки, где сосредоточены микротрубочки и промежуточные филаменты и где, как можно увидеть при помощи светового микроскопа с видеоприставкой, происходит большая часть пропессов цитоплазматического гранспорта. В более периферийных участках значительно гуще сеть актиновых филаментов, которые как бы вытесняют оттуда большую часть мембранных органелл, а возможно, и какую-то долю гранулярного материала (рис. [c.321]

Актиновые филаменты, микротрубочки, промежуточные филаменты и связанные с ними белки способны к самопроизвольной сборке в сложную сеть белковых нитей, структурирующих цитоплазму. Цитоскелет играет ведущую роль в определении формы и полярности клеток, а также в их подвижности. Когда. животная клетка движется, пучок актиновых филаментов периодически выталкивает наружу ламеллоподии и микрошипы на одной из сторон клетки (переднем крае) и растягивает клеточный кортекс, поляризуя клетку, что помогает ей продвигаться вперед. Эта полярность поодерживается с помощью микротрубочек или актиновых филаментов, которые направляют поток материала плазматической мембраны к переднему краю клетки. [c.332]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология