тирозин аденилирование

Активность глутамннсинтетазы (гл. 14, разд. Б,2) изменяется путем аденилирования боковой группы строго определенного остатка тирозина (в этой реакции используется АТР) [73]. Обратная реакция катализируется деаденилирующим ферментом. [c.69]

В последние годы особое значение придают ковалентной модификации ферментов, так как по этому принципу регулируется активность не менее 100 из них. Кроме фосфорилирования по радикалам серина, треонина и тирозина соответствующими протеинкиназами (см. гл. IX, XII) большая роль принадлежит аденилированию и уридилированию, а также АДФ-рибозилированию ферментов. [c.478]

Активна в биосинтезе глутамина деаденилированная глутаминсинтетаза по мере присоединения к каждой из ее 12 субъединиц остатков адениловой кислоты (при этом возможно существование 382 форм фермента) активность ее падает. Аденилирование идет по радикалу тирозина [c.478]

Наиболее изученным параметром аналогичной регуляции в клетках ряда грамотрицательных прокариот может служить регуляция активности глутаминсинтетазы (КФ 6.3.1.2) путем ее обратимого аденилирования. БaктepиaJПlHЫЙ фермент имеет молекулярную массу около 600 ООО и состоит из 12 субъединиц, каждая из которых может присоединять АМФ (к остатку тирозина). При этом изменяется не только активность фермента, но и его регуляторные свойства. [c.47]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология