Аденилирование

Рис. 4.24. Нековалентная модификация фермента путем аденилирования-деадени-лирования.

Каталитическая активность фермента синтеза глутамина изменяется в зависимости от концентрации исходных веществ и продуктов обмена. К этому следует добавить способность фермента изменять свою активность вследствие замены двухвалентного центрального иона металла (например, М на Мп ) и проявлять специфическое ингибирование во многих реакциях. Изменение активности происходит также при аденилировании фермента. [c.106]

Аденилирование [168] Туг Глутаминсинтета- за Адеиилированием одного Туг на субъединицу фермент переводится из формы, в которой его биосинтетическая активность зависит от (оптимально pH 7,6), в форму, зависящую от Мп (оптимально pH 6,5) [c.79]

Любые другие аминокислоты, например относительно редко встречающийся гидроксипролин, образуются в результате специфической модификации одной из 20 обычных протеиногенных аминокислот. Различные виды модификаций аминокислот, такие, как фосфорилирование, аденилирование и метилирование, выполняются специфическими ферментами уже в составе белковой молекулы. [c.55]

Возможно, функция марганца состоит в регуляции активности ферментов. Например, известно, что глутаминсинтетаза (гл. 14, разд. Б, 2) в одном из состояний активна только в присутствии Mg +, но при аденилировании прочно связывает Мп +. Многие нуклеазы и ДНК-полимеразы при замещении Mg + на Мп + изменяют свою специфичность. Каково значение этих различий in vivo, сказать пока трудно, но о них следует помнить. [c.53]

Активность глутамннсинтетазы (гл. 14, разд. Б,2) изменяется путем аденилирования боковой группы строго определенного остатка тирозина (в этой реакции используется АТР) [73]. Обратная реакция катализируется деаденилирующим ферментом. [c.69]

Примером всесторонне исследованного в этом плане фермента [4446] является глутаминсинтетаза из Е. соИ (КФ6.3.1.2). У бактерий глутамин является центральным метаболитом и источником азота для биосинтеза многих других аминокислот,, нуклеотидов, глюкозамина, карбамоилфосфата и NAD. Совместно с глутаматсинтазой (NADPH) (КФ 1.4.1.13) он связывает катаболические реакции, ведущие и образованию аммиака и 2-оксоглутарата, со многими биосинтетическими реакциями и является главной мишенью, на которую направлена биологическая регуляция. Существуют по крайней мере три разных пути регуляции активности глутаминсинтетазы ингибирование конечными продуктами, взаимное превращение активных и неактивных конформаций фермента под действием двухвалентных катионов и изменение активности путем аденилирования и де-аденилирования фермента (модификации, осуществляемые ферментами). [c.120]

Химическая постсинтетическая модификация ферментов включает, кроме того, процессы ограниченного протеолиза (см. ранее), метилирования (см. главу 13), гликозилирования, уридилирования, аденилирования, АДФ-рибозилирования и др., обеспечивая тем самым микроскопический [c.154]

Второй тип —аллостерическая регуляция. Она основана на реакциях аденилирования—деаденилирования субъединиц гликогенфосфорилазы Ь (соответственно активирование—инактивирование). Направление реакций определяется отношением концентраций АМФ и АТФ, присоединяющихся не к активному центру, а к аллостерическому центру каждой субъединицы (рис. 8.7). [c.293]

В работающей мышце накопление АМФ, обусловленное тратой АТФ, вызывает аденилирование и активирование фосфорилазы Ь. В покое, наоборот, высокие концентрации АТФ, вытесняя АМФ, приводят к аллостерическому ингибированию этого фермента путем деаденилирования. [c.293]

Конечные продукты обмена глутамина (гистидин, глюкозо-6-фосфат, АМФ, пАМФ и др.), как и Гли, и Ала, оказались аллостерическими ингибиторами глутаминсинтетазы. Фермент подвергается также ковалентной модификации путем аденилирования-деаденили-рования (остаток Тир), и тогда он оказывается более чувствительным к аллостерическим ингибиторам. Суммарный тормозящий эффект превышает действие одного какого-либо ингибитора. Этот тии регуляции известен как согласованное ингибирование. [c.447]

На этапе окисления сульфита до сульфата, протекающего с образованием аденилированного промежуточного соединения де-нозинфосфосульфата (АФС), имеет место субстратное фосфорилирование, позволяющее запасать освобождающуюся при этом энергию в молекулах АТФ [c.371]

Причина потери активности ацетилированных, аденилированных или фосфорилированных аминогликозидов - слабое проникновение в микробную клетку и неспособность связываться с ее рибосомами. [c.231]

В штаммах Es heri hia oli, устойчивых к аминогликозидным антибиотикам, присутствуют R-факторы, несущие генетическую информацию, необходимую для синтеза модифицирующих ферментов. Известно три типа трансформации аденилирование, ацетилирование и фосфорилирование. При изучении модификации аминогликозидных антибиотиков устойчивыми штаммами для выделения и очистки соответствующих производных широко [c.220]

Механизм устойчивости к антибиотикам, определяемой К-факторами, может быть не таким, как в случае ее хромосомного наследования. Наглядным примером этого служит резистентность к стрептомицину. Если она зависит от хромосомного гена, то она связана с изменением субъединицы 30S рибосомы, так что бактерия не имеет мишени для воздействия стрептомицина (разд. 2.2.2). В отличие от этого устойчивость, обусловленная ii-фактором, основана на инактивации антибиотика в результате его аденилирования под влиянием фермента. Ферментативная химическая модификация антибиотиков часто бывает причиной устойчивости к ним, обусловленной плазмидами например, хлорамфеникол ацетилируется, канамицин и неомицин подвергаются фосфорилирова- [c.463]

В основе третьего механизма регуляции (рис. 12.4) лежит аденилирование специфического тирозинового остатка каждой субъединицы глутаминсинтетазы. Аденилированная форма фермента менее активна, чем деаденилированная она обладает активностью только в присутствии магния, но даже в этом слу- [c.119]

Первый этап лигазной реакции-активация фермента АТР с образованием аденилированного белка. Фосфатная группа АМР ковалентно связана с аминогруппой белка. [c.319]

При изучении регуляции (путем аденилирования/де-аденилирования) глутаминсинтетазной активности с помощью ковалентной модификации очень удобен транс-(феразный тест, включающий реакцию [c.404]

Штадтман и сотр. [40, 45] вычислили значение п (состояние аденилирования) для этого фермента у Е. o- [c.405]

Фосфорилирование ADP-Рибозилирование Аденилирование Уридилирование Конверсия сульфгидрила [c.406]

Смотреть страницы где упоминается термин Аденилирование: [c.171] [c.257] [c.202] [c.171] [c.181] [c.224] [c.219] [c.114] [c.230] [c.221] [c.209] [c.159] [c.490] [c.108] [c.122] [c.159] [c.106] [c.261] [c.377] [c.404] [c.405] [c.411] [c.412]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.171 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.69 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.171 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.14 , c.104 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.246 , c.283 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология