Тирозин тирозин

Тирозин, содержащий фенольный остаток, вступает в реакцию азо-сочетания и диазотируется. Однако самой специфической реакцией на тирозин является малиновое окрашивание при взаимодействии со смесью азотнокислой и азотистокислой ртути (реакция Миллона). Эта реакция используется и для количественного определения тирозина. Тирозин подобно фенолам легко окисляется, иодируется и бромируется. [c.474]

Эти гормоны по строению напоминают аминокислоту тирозин, от которого они отличаются наличием дополнительных ОН-групп в кольце и у 3-углеродного атома боковой цепи и отсутствием карбоксильной группы. Действительно, получены экспериментальные доказательства, что предшественником гормонов мозгового вещества надпочечников является тирозин, подвергающийся в процессе обмена реакциям гидроксилирования, декарбоксилирования и метилирования с участием соответствующих ферментов (см. главу 12). Биосинтез катехоламинов (адреналин и норадреналин) может быть представлен в виде следующей упрощенной схемы [c.273]

Из ароматических аминокислот фенилаланин, тирозин и триптофан -при аналогичном бактериальном декарбоксилировании образуются соответствующие амины фенилэтиламин, параоксифенилэтиламин (или тира-мин) и индолилэтиламин (триптамин). Кроме того, микробные ферменты кишечника вызывают постепенное разрушение боковых цепей циклических аминокислот, в частности тирозина и триптофана, с образованием ядовитых продуктов обмена - соответственно крезола и фенола, скатола и индола. [c.427]

Фотодинамическое действие реализуется не через разрывы пептидных связей, а прежде всего через окисление остатков таких аминокислот, как гистидин, триптофан, тирозин, метионин, цистеин, причем наиболее легко окисляется гистидин и триптофан. Варьируя красители и характеристики среды, можно достичь более или менее избирательной деструкции определенных аминокислот. Например, гистидин разрушается при pH 6 (азот ими-дазола ионизирован), тирозин — при рН>10 (ионизирована гидроксильная группа фенольного кольца). Как правило, экспонированные иа поверхности белковой глобулы аминокислоты разрушаются более эффективно, чем расположенные в ее сердцевине. При измерении методом флеш-фотолиза переходных спектров поглощения тирозина и триптофана Гросвейнером было показано, что, как и УФ-облучение, видимый свет в присутствии эозина (фотодинамический эффект) приводит к образованию одних и тех же лабильных промежуточных продуктов — аланин-феноксильных и 3-индольных свободных радикалов соответственно. Конечными стабильными продуктами фотоокисления триптофана являются кинуренины и меланины, цистина — цистеиновая кислота гистидин и тирозин дают большой набор продуктов. [c.346]

Важнейшим результатом этих исследований является установление, что каждый протеолитический фермент является специфичным для гидролиза пептидной связи определенной аминокислоты. Так, пепсин гидролизует исключительно пептидную связь аминного конца остатка фенилаланина или тирозина. Для этого необходимо также наличие свободной карбоксильной группы в боковой цепи соседней аминокислоты или 8Н-группы остатка цистеина. Действие пепсина ингибируется соседней МНа-группой. Так, пенсии гидролизует, например, карбобензилокси-Ъ-глутамил- Ь-тирозин [c.427]

Бромная вода содержит около 3,5% брома и имеет величину pH, равную примерно 2. В работах, посвященных изучению необычного расщепляющего действия бромной воды [254], сообщается, что бромирование тирозина в предварительно окисленном надмуравьиной кислотой окситоцине в ледяной уксусной кислоте или в водном растворе может не сопровождаться разрывом связи, если концентрация раствора составляет 0,5 н. по НВг. Дальнейшая обработка этого бро-мированного и окисленного окситоцина 0,05%-ной уксусной кислотой при комнатной температуре в течение 24 час, 1 н. раствором НВг или слабым водным раствором ЫНз при температуре от —5 до —10° в течение 45 мин не привела к рас-щеплению молекулы. Однако в результате обработки продукта бромной водой при температуре от —5 до —10° получаются два пептидных обломка. Расщепление обусловлено чувствительностью ароматического кольца тирозина к галогени-рованию. Это подтверждается тем, что ДНФ-производное окисленного окситоцина, содержащее вместо фенольной группы динитрофенильную группу, при обработке бромной водой [c.224]

Охлаждают жидкость, кристаллы отфильтровывают, а фильтрат вновь упаривают, охлаждают и отфильтровывают. Полученные кристаллы тирозина имеют характерный шелковистый вид. Если они окрашены в желтоватый цвет, то их растворяют в горячей воде, кипятят с животным углем и полученный раствор фильтруют горячим. По охлаждении фильтрата выпадают более чистые кристаллы тирозина. [c.37]

Удалось разделить на антиподы также триптофан, тирозин. тирозин-З-сульфокислоту 7 и глутаминовую кислоту. Во всех этих слу/аях /-антипод адсорбируется на бумаге сильнее, чем /-изомер. [c.186]

Что касается того агента, посредством которого тирозин распадается на продукты, легко поддающиеся действию фенолазы, то я не могу еще сказать о нем ничего точного он термолабилен, ибо раствор тирозиназы, нагретый до 70°, не оказывает ни малейшего действия на тирозин ни сам по себе, ни после прибавления фенолазы или пероксидазы с перекисью водорода. Поэтому, согласно обычным представлениям, мы должны рассматривать его как фермент. [c.470]

Введенный с пищей тирозин непосредственно и быстро используется для построения белковой молекулы. Помимо этого он отдает свою аминогруппу (до 25%) для образо- вания других аминокислот из а-кетокислот, находящихся в организме. Опыты с кормлением животных меченым тирозином и лейцином показали существование индивидуального отношения органов и тканей к отдельным аминокислотам в процессе обмена. Так, например, при введении крысам меченого тирозина наибольшее количество его азота оказалось В белках, печени, при введении же лейцина—в белках кровяной сыворотки. [c.308]

Описано два метода гладкого иодирования тирозина с образованием 3,5-дииодтирозииа. В одном из них (а) [31 раствор И. 320 г) и иодистого натрия 400 г) в воде (1,3 л) добавляют ио каплям к перемешиваемому раствору ь-тирозина (100 г) в 20%-ном водном этила мине I л) и перемешивают 30 мин. Избыток И. удаляют восстановлением, pH доводят до 5—6, выделяющуюся аминокислоту растворяют в I и. соляной кислоте и осаждают аммиаком. [c.32]

В отношении анализа мочи О. С. Лобахиной были изучены возможности хроматографического варианта определения мочевины, мочевой кислоты, белков, тирозина, уробилина как на хроматографической бумаге, так и на колонках из окиси алюминия и силикагеля, по тем же реакциям. Вполне однозначные результаты были получены для реакций на белок с п-диметиламинобензальдегидом, на тирозин по реакции Милона, на уробилин по альдегидной реакции. [c.344]

Цианурфторид (20] реагирует с тирозином и боковыми цепями некоторых аминокислот, например с амино- и сульфгидрильными группами, но не взаимодействует с другими ароматическими аминокислотами. После реакции с цианурфторидом полоса поглощения тирозина в УФ-области исчезает. Цианурфторид устойчив в диоксане, но медленно гидролизуется в воде с образованием циануровой кислоты. Ни циануровая кислота, ни продукты реакции с аминокислотами не поглощают в области выше 290 нм. При взаимодействии ЦФ с белком оба процесса, гидролиз реагента и реакция с остатками аминокислот, включая тирозин, идут одновременно. Оптимальная область pH для модификации остатков тирозина составляет 9,0—12,6. Продукт реакции с аминогруппой гидролизуется до свободной кислоты при обычном кислотном гидролизе. Степень замещения можно определять дифференциальной спектрофотометрией в сравнении с иитактным тирозином, не модифицированным ЦФ. Для этого реакционную смесь разделяют на две части в одной половине поддерживают нейтральное pH, другую подщелачивают до 12,6. Разница в поглощении между двумя растворами позволяет рассчитать концентрацию тирозина. Добавление гуанидина способствует полной ионизации некоторых маскированных остатков тирозина. [c.351]

Декарбоксилирование у животных. Реакции декарбоксилирования аминокислот наблюдаются не только у микробов, но также в животном и растительном мире. В животном организме обнаружены процессы декарбоксилирования гистидина, тирозина, глютаминовой кислоты, 5-окситриптофана, 3,4-диоксифенилаланина ( дофа ) и цистеиновой кислоты. Первые три аминокислоты входят в состав белковой молекулы, три последние ( дофа , 5-окситриптофан и цистеиновая кислота) представляют собой продукты обмена аминокислот — тирозина, триптофана и цистеина. В результате воздействия животных декарбоксилаз на указанные аминокислоты образуются соответствующие амины или новые аминокислоты. [c.354]

Гормоны мозгового вещества надпочечников. Катехоламины синтезируются из аминокислоты тирозин тирозин - ДОФА -> дофамин -> норадреналин -> адреналин. [c.393]

Тирозин. Наличие фенольной группы в этой кислоте обычно препятствует образованию смешанного ангидрида, так как фенольная группа вступает в реакцию с алкильным эфиром хлор-угольной кислоты. Одним из примеров может служить салициловая кислота [79], а другим —карбобензилокситирозин [80]. Для того чтобы получить удовлетворительные результаты, необходимо блокировать фенольную группу в тирозине [41] с этой целью применялись тозильные [81], карбобензилокси-[82] и ацетильные [28] производные. С другой стороны, блокирование не является необходимым в случае карбобензилокси-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозина. Смешанный ангидрид образуется с этиловым эфиром хлоругольной кислоты и конденсируется с метиловыми эфирами лейцина, валина, фенилаланина [83] или изолейцина [84] с выходом 60—75%. Таким н<е образом К-то-зил-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозин [85] и М-карбобензилокси-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозин [82, 86] реагируют в виде ангидрида с изобутиловым эфиром хлоругольной кислоты с Ь-фенил-аланил-Ь-глутаминил-Ь-аспарагином выход неочищенного продукта реакции 62—64%. Аналогичный ангидрид из К-тозил-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозил-Ь-фенилаланина образует пептид с Ь-глутаминил-Ь-аспарагинил-5-бензил-Ь-цистеином с выходом 59% [87]. Ввиду того что присутствие 5-бензил-Ь-цистеина рядом с остатком тирозина может уменьшить реакционную способность фенольного гидроксила, защищать его нет необходимости. [c.188]

Превращепие фенилаланина в тирозин было установлено еще в 1909 г. Нейбауэром [1930] в настоящее время известно, что у животных эта реакция в количественном отношении занимает большое место. В 1913 г. Эмбден и Бальдес [931] наблюдали образование тирозина из фенилаланина в опытах с перфузией печени. У субъекта, страдающего тирозинозом, после [c.416]

В Salvia тирозин не превращается в л-кумаровую кислоту по схеме, изображенной на рис. 17. Эта ступень (реакция 3) выведена на основании изучения образования лигнина (измеряли радиоактивность ванилина) из С -фенилала-нина и С -тирозина в ряде видов растений (Нейш [49], Браун [90]), Многие растения не способны преобразовывать тирозин в лигнин, хотя все они могут использовать для этой цели фенилаланин. Однако все изученные виды семейства злаковых с приблизительно одинаковой эффективностью использовали как фенилаланин, так и тирозин. Хотя все виды растений могут включать л-кумаровую кислоту в лигнин, злаковые отличаются своей способностью преобразовывать тирозин непосредственно в л-кумаровую кислоту, тогда как все другие растения превращают фенилаланин в коричную кислоту и уже потом — в л-кумаровую кислоту. [c.255]

Из обычных аминокислот флуоресцируют только те, которые содержат ароматические системы, например триптофан, тирозин и фенилаланин [343]. Они поглощают только ниже 300 нм, и в этой области возбуждаются также многие другие распространенные соединения, например продукты гидролиза белков. Поэтому Ваалкс и Юденфренд [344] разработали для тирозина химический метод (реакция с а-нитрозо-р-нафтолом в присутствии азотной и азотистой кислот) получения флуоресцирующего продукта, который можно возбудить в видимой области при 460 нм. Такой способ применяется, например, для определения тирозина в плазме или ткани с использованием сравнительно простой методики, не требующей полного выделения тирозина. В биохимических исследованиях такой принцип — сдвиг параметров флуоресценции в более длинноволновую область — очень часто используется с целью избежать помех, обусловленных многими сопутствующими веществами, и обеспечить более надежную идентификацию. [c.435]

Принято, что 1 г идеального белка содеожит (в мг) изолейцина — 40, лейцина — 70, лизина — 55, серусодержащих соединений (в сумме) — 35, ароматических соединений—60, триптофана — 10, треонина — 40, валина — 50. Если, например, 1 г исследуемого белка содержит изолейцина —- 20 мг, лейцина — 80, лизина — 40, метионина и цистина (в сумме) — 35, фенилаланина и тирозина (в сумме)— 70, триптофана—10, треонина — 30, валина — 80, то скоры соответственно составят для изолейцина — 20 40-100=50%, лейцина—114, лизина — 73, метионина и цистина (в сумме) — 100, фенилаланина и тирозина (в сумме) — 118, триптофана — 100, треонина — 75, валина—165%, В данном случае главной лимитирующей аминокислотой является изолейцин, второй — лизин, третьей — трео-нин. [c.9]

Обнаружение гистидина и тирозина реагентом Паули. Хроматограмму опрыскивают свежеприготовленным раствором 0,1 г диазотированной сульфаниловой кислоты в 20 мл 10%-ного раствора карбоната натрия. Гистидин и соответствующие пептиды дают отчетливо красные пятна на желтом фоне, пятна тирозина и его пептидов имеют красно-коричневый оттенок. [c.126]

У большинства белков в 0,1 н. растворе NaOH поглощение ослабляется с увеличением длины волны, но еще сохраняется при 330—450 ммк, где тирозин и триптофан не поглощают. В качестве контроля для измерения характеристического поглощения при 294 и 280 ммк можно измерить экстинкцию при 320 и 360 ммк и экстраполировать полученные данные к 294 и 280 ммк. У аминокислот, связанных в белке, где максимум поглощения перемещается по сравнению со спектром свободных аминокислот на 1—3 ммк в длинноволновую область, более совершенными стандартами могут служить чистые пептиды, содержащие тирозин и триптофан. Очень серьезным источником ошибок является легкая мутность раствора если белок в условиях анализа склонен к денатурации, то для получения совершенно прозрачного раствора рекомендуется предварительно обработать белок протеолитическим ферментом. [c.269]

Помимо тирозина тирозиназа окисляет также некоторые фенолы, но она не тождественна с фенолазой, так как последняя на тирозин никакого действия не оказывает. В соответствии с этим одинаковая с фенолазой по своим сво11ствам система нероксидаза — перекись водорода оказывается тоже вполне индифферентной по отношению к тирозину. Мы имеем здесь вполне определенный случай специфичности действия, оказываемого окислительными ферментами. Несмотря на то, что тирозин содержит фенольную группу (HO- gH —), фенолаза, которая с такой легкостью окисляет другие фенолы, на пего не действует. Присутствие связанной с фенольной группой (H0-GgH4—) боковой пени — СНз H(NH2)-СООН защищает тирозин от окисляющего действия фенолазы, но пе защищает его от окислепия тирозиназой. [c.77]

Ввиду того что при действии тирозиназы на тирозин отщепляются, как и в реакции Штрекера, углекислота и аммиак, естественно было предполоншть, что при действии тирозиназы распад тирозина происходит отчасти гидролитически и отчасти под действием свободного кислорода Правильность этого предположения удалось полностью подтвердить тирозиназа не является однородной специфической оксидазой, а представляет собою смесь обычной фенолазы и аминооксидазы, под действием которых тирозин подготовляется к окислению фенолазой или пероксидазой — перекись водорода. [c.465]

Тирозин (/-тирозин). HO 6H4 H2 HNH2 O2H (М. в. 181,19). Белые кристаллы с сероватым оттенком. Содержание азота 7,3—7,9%. Сульфатной золы не более 0,5%. [c.907]

Ароматические аминокислоты. За последние годы все большее практическое значение приобретает селекция штаммов микроорганизмов — продуцентов ароматических аминокислот — триптофана, фенилаланина и тирозина. В микробной клетке синтез этих соединений идет по общему пути до хоризмовой кислоты, а дальше разветвляется на две ветви, одна из которых ведет к синтезу триптофана, а вторая, через префеновую кислоту — к тирозину и фенилаланину (схема 4). [c.28]

Чтобы избежать потери иодированных аминокислот при гидролизе, Эдельхох [55] разработал полуколичественный, но воспроизводимый метод спектрографического титрования для определения тирозина, МИТ, ДИТ (вероятно, вместе с Тз) и Т4 в интактном белке. Для высоко очищенного тиреоглобулина быка с молекулярным весом 670 ООО и с общим содержанием иода 1,03% было рассчитано количество остатков тирозина, МИТ, ДИТ и Т4 в молях на моль белка, соответственно равное 106, 10, 11 и 5. Для другого препарата тиреоглобулина быка, очищенного другим методом и с более низким содержанием общего иода (0,64%), Роббинс [19] аналогичным методом нашел содержание соответствующих остатков, равное 126, 10,5, 6,5 и 3,4. [c.223]

Белки содержат тесно сближенные и флуоресцирующие центры с известным перекрытием спектров — остатки ароматических аминокислот триптофана, тирозина и фенилаланина. Поэтому теоретически между ними возможна внутримолекулярая миграция энергии по индуктивно-резонансному механизму. Из расположения энергетических уровней вытекает, что миграция энергии может происходить в направлении фенилаланинтирозин триптофан ионизированный по фенильному гидроксилу тирозин. [c.253]

В качестве предшественника ароматических аминокислот— фенилаланина и тирозина — может рассматриваться фенилацетальдегид, образующийся в результате двух последовательных фотохимических реакций из метана и ацетилена через стадию фенилацетилена. В последующих темновых реакциях фенилацетальдегид превращается в фенилаланин, а после его фотогидроксили-рования — в тирозин [c.356]

Конечный результат этой реакции тот же — иодирование белка по остаткам тирозина. Радиоактивный иод также вводится в виде Na I (илиНа Ч), но вместо принудительного окисления аниона иода до катиона последний вводят в инкубационную смесь одновременно с Na Ч в виде нерадиоактивного хлористого иода (I I). Радиоактивный и нерадиоактивный иод равноправны в этих двух соединениях, поэтому между ними мгновенно происходит обмен, в результате чего в растворе в равновесной концентрации появляется 1С1, т. е. необходимый для иодирования тирозина катион радиоактивного иода ( 1+). [c.244]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология