Глутаминсинтетаза

Помимо того, что она осуществляет синтез глутамина, глутаминсинтетаза имеет еще одну важную функцию. Активная глутаминсинтетаза (но не ее аденилилированная форма) связывается с промоторными участками ДНК (гл. 15, разд. Б, 1,6) и активирует транскрипцию целого ряда генов, в том числе гена нитрогеназы [25а, Ь]. Таким образом, когда содержание глутамина становится недостаточным, включается [c.92]

Обе р-ции катализирует Армент глутаминсинтетаза-аде-нилилтрансфераза. У бактерий и синезеленых водорослей Г., по-видимому, принимает также участие в регуляции синтеза ряда ферментов, в т. ч. нитрогеназы (см. Азотфиксация). [c.588]

Особая сг-субъединица участвует в транскрипции ряда генов, ответственных за метаболизм азота. К ним относятся ген, кодирующий глутаминсинтетазу, и гены, контролирующие фиксацию атмосферного азота. Промоторы этих генов не содержат обычных для других промоторов последовательностей —10 и —35 . Вместо них имеются участки гомологии, центры которых расположены в поло- жениях —И и —21 . Поэтому неудивительно, что эти промоторы ке используются РНК-полимеразой, содержащей главную сигма-субъединицу, а . Транскрипцию этих промоторов обеспечивает одна из минорных а субъединиц, а , кодируемая геном гроМ. Однако для функционирования промотора гена глутаминсинтетазы белка (J недостаточно. Необходим еще ДНК-связывающийся белок, называемый NR[. Перед промотором имеется пять участков его связывания наибольшее сродство NRj проявляет к двум отдаленным участкам. Эти последовательности необходимы для активации промотора при низких концентрациях NRj и не обязательны при высоких. Если эти последовательности отодвинуть на тысячу пар нуклеотидов от промотора, они продолжают обеспечивать активность промотора. Предполагается, что белок NR i взаимодействует с РНК-полимеразой, расположенной на промоторе. Посадка NRi на ДНК облегчает это взаимодействие, сопровождаемое, по-види- [c.153]

Промотор гена глутаминсинтетазы замечателен не только те.м, что он регулируется с участием минорной сигма-субъединицы и нуклеотидных последовательностей, удаленных на большие расстояния от старта транскрипции, но и тем, что действие регуляторного белка. модулируется не путе.м связывания лигандов-эффекторов, которыми могли бы быть глута.мин или глутаминовая кислота, а путем хи.мической модификации — фосфорилирования и дефосфо-рилирования NR,,— осуществляемой несколькими ферментами, реагирующими на обеспеченность клетки источниками азота. [c.153]

Возможно, функция марганца состоит в регуляции активности ферментов. Например, известно, что глутаминсинтетаза (гл. 14, разд. Б, 2) в одном из состояний активна только в присутствии Mg +, но при аденилировании прочно связывает Мп +. Многие нуклеазы и ДНК-полимеразы при замещении Mg + на Мп + изменяют свою специфичность. Каково значение этих различий in vivo, сказать пока трудно, но о них следует помнить. [c.53]

Г. содержится в растениях и микроорганизмах. В совокупности с глутаминсинтетазой обеспечивает включение осн. массы азота (в виде NHj) в орг. соед, по схеме Глутзмии-синтетаза [c.587]

ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА [L-глутамат аммиак лигаза (образующая АДФ)], фермент класса лигаз, катализирующий в присут. ионов двухвалентных металлов включение NHj в орг. соединение [c.588]

Фосфиновый (33) [70] и сульфоксиминовый (34) [71] пептиды являются специфическими ингибиторами глутаминсинтетазы их Л -концевые аминокислоты, встречающиеся в свободном состоянии, структурно близки глутамину. Особенно примечательно то, что оба трипептида являются более сильными ингибиторами микробного роста, чем входящие в их состав аминокислоты, что показывает важность этих пептидов как переносчиков аналогов аминокислот. Родственное соединение (35) предположительно является токсином, вызывающим симптомы болезни венчика бобовых [72]. [c.302]

Фер.мент глутаминсинтетаза представляет собой двойное кольцо, состоящее из 12 субъединиц. Возможно, верхнее кольцо расположено относительно нижнего таким образом, что образующаяся структура обладает диэдрической симметрией (Дб) с одной осью симметрии 6-го порядка и шестью перпендикулярными к ней осями 2-го порядка. [c.284]

Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках, печени и мышцах,—это биосинтез глутамина (и, возможно, аспарагина). Глутамин и аспарагин выделяются с мочой в небольшом количестве. Было высказано предположение, что они выполняют скорее транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме. Ниже приводится химическая реакция синтеза глутамина, катализируемого глутаминсинтетазой . [c.447]

Какова структура активных центров Благодаря кристаллографическим исследованиям мы можем неиосредственно увидеть , как устроено все большее и большее их число. Однако рентгеноструктурный анализ обычно не позволяет получить четкого представления о конформацион-ных изменениях, обеспечиваюш их индуцированное соответствие. Кроме того, кристаллографические исследования с высоким разрешением проведены лишь для относительно небольшого числа ферментов. Поэтому для выяснения структуры активного центра энзимологи продолжают широко использовать традиционные химические методы картирования , измеряя константы связывания ингибиторов, структуру которых последовательно изменяют, и исследуя, как влияют изменения структуры субстратов на связывание и скорость реакции. Хорошим примером исследования такого рода может служить работа Мейстера (Meister) и его сотрудников, исследовавших глутаминсинтетазу из мозга овцы. Субстратами фермента являются как D- и L-глутаминовая кислоты, так и а-аминоадипиновая кислота. В то же время из десяти монометильных производных D- и L-глутаминовой кислот субстратами глутаминсинте-тазы могут служить только три. Если допустить, что субстраты связываются в полностью вытянутой конформации, то все атомы водорода, замена которых не приводит к исчезновению активности, лежат с одной стороны остова молекулы (за плоскостью рисунка на следующих двух схемах) [c.43]

Синтез глутамина, катализируемый глутаминсинтетазой, вероятно, протекает по типу SI (y). Однако прямых доказательств образования предполагаемого промежуточного продукта -глутамилфосфата пока не имеется. Парциальные реакции изотопного обмена, которые в случае такого синтеза, по-видимому, должны были бы иметь место, не наблюдались [89]. Очевидно, образующийся в качестве промежуточного соединения ацилфосфат является короткоживущим соединением, и все три реагента должны одновременно присоединиться к ферменту прежде, чем активный центр станет способным к функционированию. О том, что образование ацилфосфата действительно происходит [90, 91], свидетельствует выделение внутреннего амида глутаминовой кислоты 5-оксопро-лина (пирролидонкарбоновой кислоты) и восстановление промежуточного продукта боргидридом натрия в спирт [c.137]

Поскольку прямое доказательство образования ацилфосфатов как промежуточных продуктов оказалось делом нелегким, было высказано Предположение, что глутаминсинтетаза и некоторые другие ферменты, катализирующие реакции множественного замещения, могут обусловливать полностью согласованную реакцию. В этом случае обе стадии замещения должны протекать одновременно через единое ключевое переходное состояние , как показано на приведенной ниже схеме для глутаминсиитетазы [c.137]

Конечные продукты обмена глутамина (гистидин, глюкозо-6-фосфат, АМФ, пАМФ и др.), как и Гли, и Ала, оказались аллостерическими ингибиторами глутаминсинтетазы. Фермент подвергается также ковалентной модификации путем аденилирования-деаденили-рования (остаток Тир), и тогда он оказывается более чувствительным к аллостерическим ингибиторам. Суммарный тормозящий эффект превышает действие одного какого-либо ингибитора. Этот тии регуляции известен как согласованное ингибирование. [c.447]

Первую стадию (а) катализирует глутаминсинтетаза, которая имеется в клетках животных, вторую (б)-глутаматсинтаза, открытая только у растений, грибов и микроорганизмов. Обе стадии могут быть представлены [c.462]

Аммиак—очень ядовитое вещество, особенно для нервной системы. Особую роль в устранении аммиака играет глутаминовая кислота. Она способна связывать аммиак с образованием глутамина — безвредного для нервной ткани вещества. Данная реакция амидирования протекает при участии фермента глутаминсинтетазы и требует затраты энергии АТФ (см. главу 12). Непосредственный источник глутаминовой кислоты в мозговой ткани—путь восстановительного аминирования а-кетоглутаровой кислоты [c.635]

Разработаны и другие схемы отбора с доминантным маркером, например с использованием фермента глутаминсинтетазы (GS), обеспечивающей устойчивость к цитотоксическому действию метионинсульфоксимина. В этой системе применяется вектор, несущий G -ген. Его вводят в культуру клеток млекопитающих и для отбора клеток, несущих больщое количество копий вектора, повышают концентрацию метионинсульфоксимина в среде. При этом в хозяйских клетках тоже должна присутствовать GS, поскольку только множественные копии ( 5 -гена могут обеспечивать устойчивость к метионинсульфоксимину. Такая схема обладает определенными преимуществами перед описанной выще. [c.150]

Лигазы. Эти ферменты катализируют образование связей С—О, С—5, С—М, С—С. Именно к этой группе относятс5 ферменты, участвующие в превращениях аминокислот (аспарагину синтетаза, глутаминсинтетаза и карбоксилаза) и в удлинени1 углеродной цепи органических соединений. [c.24]

Наконец, активность некоторых ферментов регулируется путем химической модификации их молекулы, в основе которой лежит ковалентное обратимое связывание с ферментом определенной группировки, что приводит к изменению его активности. У прокариот известны две ферментные системы, активность которых регулируется таким путем. Глутаминсинтетаза Е. oli, катализирующая синтез глутамина, существует в двух формах, различающихся присутствием в одной из них остатка адениловой кислоты. Присоединение его с помощью ковалентной связи, [c.113]

Нитрогеназная система катализирует восстановление N2 до аммония. Последний включается в молекулу глутаминовой кислоты в реакции, катализируемой глутаминсинтетазой [c.321]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.153 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.43 , c.137 , c.284 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.387 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.153 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.231 , c.302 , c.303 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.447 , c.462 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.150 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.113 , c.321 ]

Биохимия (2004) -- [ c.389 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.117 , c.148 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.327 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.199 , c.204 , c.264 , c.586 , c.654 , c.655 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.432 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.209 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.449 , c.493 ]

Микробиология (2006) -- [ c.221 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.152 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.3 , c.6 , c.187 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.217 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.65 , c.300 , c.310 , c.311 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.65 , c.300 , c.310 , c.311 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.47 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.76 , c.109 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.257 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.231 , c.232 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.272 , c.273 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.262 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.68 , c.340 , c.348 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология