Электронный сигнал флавопротеидов

Спектр поглощения флавопротеидов имеет максимумы 280, 350—380 и 450 нм. Двухэлектронное восстановление флавина приводит к почти полному исчезновению полосы при 450 нм и частичному уменьшению поглощения при 280 и 380 нм. Три кольца рибофлавина в его окисленной форме расположены в одной плоскости. Восстановленная форма принимает конфигурацию крыла бабочки с осью перегиба между N-5 и N-10. Частичное восстановление флавопротеида до его семихинона может быть достигнуто путем титрования дитионитом или естественным субстратом в анаэробных условиях. Семихинондная форма фермента, как правило, дает сигнал электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) при g=2, характерный для органических свободных радикалов. Отсутствие сигналов ЭПР у некоторых частично восстановленных форм флавопротеидов, несмотря на сходство спектральных характеристик таких форм с приведенными на рис. 13.9, позволяет предположить, что пара флавиновых семихинонов вступает в спин-спиновое взаимодействие. Различают два класса флавопротеидов те, которые образуют прн частичном восстановлении красный семихинон, и те, которые образуют синий семихинон (рис. 13.10). К первой группе относятся главным образом оксидазы это означает, что полностью восстановленная форма окисляется Ог с образованием Н2О2. Вторая группа представлена дегидрогеназами они взаимодействуют с О2 гораздо медленнее по одноэлектронной реакции, которая идет [c.474]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология